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- PDB-1hjf: Alteration of the co-substrate selectivity of deacetoxycephalospo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hjf
タイトルAlteration of the co-substrate selectivity of deacetoxycephalosporin C synthase: The role of arginine-258
要素DEACETOXYCEPHALOSPORIN C SYNTHASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / ALTERNATIVE 2-OXOACIDS / CEPHEM ANTIBIOTIC BIOSYNTHESIS / CHEMICAL COSUBSTRATE RESCUE / CO-SUBSTRATE SELECTIVITY / 2- OXOGLUTARATE-DEPENDENT OXYGENASE
機能・相同性
機能・相同性情報


deacetoxycephalosporin-C synthase / deacetoxycephalosporin-C synthase activity / L-ascorbic acid binding / antibiotic biosynthetic process / iron ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Isopenicillin N synthase, conserved site / Isopenicillin N synthase signature 2. / B-lactam Antibiotic, Isopenicillin N Synthase; Chain / non-haem dioxygenase in morphine synthesis N-terminal / Isopenicillin N synthase-like, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Isopenicillin N synthase-like superfamily / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. ...: / Isopenicillin N synthase, conserved site / Isopenicillin N synthase signature 2. / B-lactam Antibiotic, Isopenicillin N Synthase; Chain / non-haem dioxygenase in morphine synthesis N-terminal / Isopenicillin N synthase-like, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Isopenicillin N synthase-like superfamily / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXO-4-METHYLPENTANOIC ACID / : / Deacetoxycephalosporin C synthase
類似検索 - 構成要素
生物種STREPTOMYCES CLAVULIGERUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Lee, H.J. / Lloyd, M.D. / Clifton, I.J. / Harlos, K. / Dubus, A. / Baldwin, J.E. / Frere, J.M. / Schofield, C.J.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Alteration of the 2-Oxoacid Cosubstrate Selectivity in Deacetoxycephalosporin C Synthase: The Role of Arginine-258
著者: Lee, H.J. / Lloyd, M.D. / Harlos, K. / Clifton, I.J. / Baldwin, J.E. / Schofield, C.J.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Studies on the Active Site of Deacetoxycephalosporin C Synthase
著者: Lloyd, M.D. / Lee, H.J. / Harlos, K. / Zhang, Z.H. / Baldwin, J.E. / Schofield, C.J. / Charnock, J.M. / Garner, C.D. / Hara, T. / Van Scheltinga, A.C.T. / Valegard, K. / Viklund, J.A.C. / ...著者: Lloyd, M.D. / Lee, H.J. / Harlos, K. / Zhang, Z.H. / Baldwin, J.E. / Schofield, C.J. / Charnock, J.M. / Garner, C.D. / Hara, T. / Van Scheltinga, A.C.T. / Valegard, K. / Viklund, J.A.C. / Hajdu, J. / Andersson, I. / Danielsson, A. / Bhikhabhai, R.
履歴
登録2001年1月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月24日Group: Atomic model / Non-polymer description ...Atomic model / Non-polymer description / Other / Version format compliance
改定 1.22018年10月24日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DEACETOXYCEPHALOSPORIN C SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7493
ポリマ－34,5631
非ポリマー1862
水1,78399
1
A: DEACETOXYCEPHALOSPORIN C SYNTHASE
ヘテロ分子

A: DEACETOXYCEPHALOSPORIN C SYNTHASE
ヘテロ分子

A: DEACETOXYCEPHALOSPORIN C SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,2469
ポリマ－103,6883
非ポリマー5586
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)106.933, 106.933, 70.819
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 DEACETOXYCEPHALOSPORIN C SYNTHASE / DAOCS


分子量: 34562.574 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: IRON(II) AND ALPHA-KETO-ISOCAPROATE COMPLEX OF MUTANT ENZYME
由来: (組換発現) STREPTOMYCES CLAVULIGERUS (バクテリア)
解説: RECOMBINANT ENZYME OF S. CLAVULIGERUS ENZYME. R258Q MUTANT ENZYME
遺伝子: CEFE, R258Q MUTANT / プラスミド: PET24A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P18548
#2: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-COI / 2-OXO-4-METHYLPENTANOIC ACID / alpha-ketoisocaproic acid


分子量: 130.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A ENGINEERED MUTATION ARG258GLN DAOCS CATALYZES THE REACTION FROM PENICILLIN N TO DEACETOXY- ...CHAIN A ENGINEERED MUTATION ARG258GLN DAOCS CATALYZES THE REACTION FROM PENICILLIN N TO DEACETOXY- CEPHALOSPORIN C.
配列の詳細RESIDUE A50 BUILT AS ILE (AS REPORTED IN PATENT) NOT LEU (AS REPORTED IN PAPER) SIDECHAIN OF GLN- ...RESIDUE A50 BUILT AS ILE (AS REPORTED IN PATENT) NOT LEU (AS REPORTED IN PAPER) SIDECHAIN OF GLN-258 DISORDERED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: HANGING DROP AT 20 DEGREES C. 100 MM HEPES-NAOH, PH 7.0, 6% (W/V) GLYCEROL, 5 MM 2-OXO-4-METHYLPENTANOATE, 1.5-1.7 M AMMONIUM SULPHATE CRYSTALS SOAKED IN 5 MM IRON(II) SULPHATE IN MOTHER ...詳細: HANGING DROP AT 20 DEGREES C. 100 MM HEPES-NAOH, PH 7.0, 6% (W/V) GLYCEROL, 5 MM 2-OXO-4-METHYLPENTANOATE, 1.5-1.7 M AMMONIUM SULPHATE CRYSTALS SOAKED IN 5 MM IRON(II) SULPHATE IN MOTHER LIQUOR UNDER ANAEROBIC CONDITIONS BEFORE DATA COLLECTION.
結晶化
*PLUS
温度: 14 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
1100 mMNaOH/HEPES1reservoir
21.5-1.7 Mammonium sulfate1reservoir
33-6 %(w/v)glycerol1reservoir
45 mM2-oxo-glutarate1reservoir
55 mM2-oxo-4-methylpentanoate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年7月10日
放射モノクロメーター: SILICON 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→100 Å / Num. obs: 32966 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 28.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.728 / Mean I/σ(I) obs: 1 / % possible all: 95.7
反射
*PLUS
最低解像度: 100 Å / Num. measured all: 122299 / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.9精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1RXG

1rxg


解像度: 1.6→19.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1783912 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: DATA DETWINNED BEFORE REFINEMENT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 1442 4.1 %RANDOM
Rwork0.241 ---
obs0.241 35225 88.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 61.9845 Å2 / ksol: 0.396472 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.8 Å2-0.21 Å20 Å2
2---1.8 Å20 Å2
3---3.61 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→19.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2147 0 10 99 2256
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.66
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.389 193 3.8 %
Rwork0.404 4887 -
obs--76.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:PROTEIN_REP.PARAMCNS_TOPPAR:PROTEIN_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:ION.PARAMCNS_TOPPAR:ION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:WATER_REP.PARAMCNS_TOPPAR:WATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION4AKIC.PAR, ION_PATCH.PARAKIC.TOP, IRON_PATCH.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.66

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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