[日本語] English
- PDB-1hi9: Zn-dependent D-aminopeptidase DppA from Bacillus subtilis, a self... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hi9
タイトルZn-dependent D-aminopeptidase DppA from Bacillus subtilis, a self-compartmentalizing protease.
要素DIPEPTIDE TRANSPORT PROTEIN DPPA
キーワードHYDROLASE (PROTEASE) / PROTEASE / D-AMINOPEPTIDASE / DECAMER / SELF-COMPARTMENTALIZING
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / sporulation resulting in formation of a cellular spore / aminopeptidase activity / metallopeptidase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Dipeptide transport protein / Dipeptide transport protein / Peptidase M55, D-aminopeptidase / D-aminopeptidase, N-terminal / D-aminopeptidase DppA / Peptidase M55, D-aminopeptidase superfamily / D-aminopeptidase / Gyrase A; domain 2 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich ...Dipeptide transport protein / Dipeptide transport protein / Peptidase M55, D-aminopeptidase / D-aminopeptidase, N-terminal / D-aminopeptidase DppA / Peptidase M55, D-aminopeptidase superfamily / D-aminopeptidase / Gyrase A; domain 2 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種BACILLUS SUBTILIS (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Remaut, H. / Bompard-Gilles, C. / Goffin, C. / Frere, J.M. / Van Beeumen, J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / : 2001
タイトル: Structure of the Bacillus Subtilis D-Aminopeptidase Dppa Reveals a Novel Self-Compartmentalizing Protease
著者: Remaut, H. / Bompard-Gilles, C. / Goffin, C. / Frere, J.M. / Van Beeumen, J.
履歴
登録2001年1月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DIPEPTIDE TRANSPORT PROTEIN DPPA
B: DIPEPTIDE TRANSPORT PROTEIN DPPA
C: DIPEPTIDE TRANSPORT PROTEIN DPPA
D: DIPEPTIDE TRANSPORT PROTEIN DPPA
E: DIPEPTIDE TRANSPORT PROTEIN DPPA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,03715
ポリマ-151,3835
非ポリマー65410
4,450247
1
A: DIPEPTIDE TRANSPORT PROTEIN DPPA
B: DIPEPTIDE TRANSPORT PROTEIN DPPA
C: DIPEPTIDE TRANSPORT PROTEIN DPPA
D: DIPEPTIDE TRANSPORT PROTEIN DPPA
E: DIPEPTIDE TRANSPORT PROTEIN DPPA
ヘテロ分子

A: DIPEPTIDE TRANSPORT PROTEIN DPPA
B: DIPEPTIDE TRANSPORT PROTEIN DPPA
C: DIPEPTIDE TRANSPORT PROTEIN DPPA
D: DIPEPTIDE TRANSPORT PROTEIN DPPA
E: DIPEPTIDE TRANSPORT PROTEIN DPPA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)304,07530
ポリマ-302,76710
非ポリマー1,30820
18010
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)145.110, 165.860, 109.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.61104, -0.70926, -0.35155), (0.7144, 0.30279, 0.63083), (-0.34097, -0.63661, 0.69171)66.89993, -40.49408, 59.21963
2given(-0.00624, -0.44029, -0.89784), (0.43558, -0.8094, 0.39389), (-0.90013, -0.38862, 0.19684)115.9103, 31.78131, 103.19849
3given(-0.02074, 0.44752, -0.89403), (-0.44105, -0.8066, -0.39353), (-0.89724, 0.38615, 0.21411)80.21922, 116.98578, 70.84882
4given(0.61609, 0.71465, -0.33123), (-0.70737, 0.317, -0.63177), (-0.3465, 0.62353, 0.70082)7.87976, 96.86948, 7.79661
詳細THE ENZYME IS A HOMODECAMER WITH 52 POINT -GROUP SYMMETRY

-
要素

#1: タンパク質
DIPEPTIDE TRANSPORT PROTEIN DPPA / DCIAA


分子量: 30276.670 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BACILLUS SUBTILIS (枯草菌) / : 168 / 解説: RECOMBINANT EXPRESSION IN E. COLI / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: DCIAA / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P26902
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 % / 解説: ANOMALOUS SCATERRERS: 2 ZN2+/274AA.
結晶化pH: 8.5
詳細: 18% PEG6000, 100MM TRIS, PH 8.5, 5MM NACL, 5MM MGCL2
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
118 mg/mlprotein1drop
210 mMTris1drop
35 mM1dropNaN3
418 %(w/v)PEG60001reservoir
5100 mMTris1reservoir
65 mM1reservoirNaCl
75 mM1reservoirMgCl2
85 mM1reservoirNaN3

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8445,1.2832,1.2834
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年10月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.84451
21.28321
31.28341
反射解像度: 2.403→20 Å / Num. obs: 51831 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 3.48 % / Biso Wilson estimate: 48.6 Å2 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Rsym value: 0.247 / % possible all: 98.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 438502 / Rmerge(I) obs: 0.055
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.6 % / Rmerge(I) obs: 0.247

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
直接法位相決定
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→15 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: INITIAL REFINEMENT WITH REFMAC DURING MODEL BUILDING
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 2544 5 %RANDOM
Rwork0.232 ---
obs0.232 49995 96.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 44.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.275 Å20 Å20 Å2
2---11.094 Å20 Å2
3----0.182 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10570 0 10 247 10827
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.24
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.111.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.82
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.652.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る