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- PDB-1hi8: RNA dependent RNA polymerase from dsRNA bacteriophage phi6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hi8
タイトルRNA dependent RNA polymerase from dsRNA bacteriophage phi6
要素P2 PROTEIN
キーワードRNA POLYMERASE / VIRAL POLYMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA uridylyltransferase activity / virion component / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / nucleotide binding / RNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Phage p2 RNA dependent RNA polymerase domain / Alpha-Beta Plaits - #1600 / Dihydrolipoamide Transferase / Dihydrolipoamide Transferase - #10 / Cystovirus, RNA-directed RNA polymerase, N-terminal / Cystovirus, RNA-directed RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase, bacteriophage, catalytic domain / RdRp of RNA-containing bacteriophages catalytic domain profile. / Other non-globular / Globin-like ...Phage p2 RNA dependent RNA polymerase domain / Alpha-Beta Plaits - #1600 / Dihydrolipoamide Transferase / Dihydrolipoamide Transferase - #10 / Cystovirus, RNA-directed RNA polymerase, N-terminal / Cystovirus, RNA-directed RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase, bacteriophage, catalytic domain / RdRp of RNA-containing bacteriophages catalytic domain profile. / Other non-globular / Globin-like / Special / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Alpha-Beta Plaits / DNA/RNA polymerase superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-directed RNA polymerase
類似検索 - 構成要素
生物種BACTERIOPHAGE PHI-6 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Grimes, J.M. / Butcher, S.J. / Makeyev, E.V. / Bamford, D.H. / Stuart, D.I.
引用
ジャーナル: Nature / : 2001
タイトル: A Mechanism for Initiating RNA-Dependent RNA Polymerization
著者: Butcher, S.J. / Grimes, J.M. / Makeyev, E.V. / Bamford, D.H. / Stuart, D.I.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / : 2000
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Crystallographic Studies on the Bacteriophage Phi6 RNA-Dependent RNA Polymerase
著者: Butcher, S.J. / Makeyev, E.V. / Grimes, J.M. / Stuart, D.I. / Bamford, D.H.
履歴
登録2001年1月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月5日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42019年9月18日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: reflns / struct_conn
Item: _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: P2 PROTEIN
B: P2 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,2004
ポリマ-152,1512
非ポリマー492
00
1
A: P2 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,1002
ポリマ-76,0761
非ポリマー241
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: P2 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,1002
ポリマ-76,0761
非ポリマー241
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)110.000, 110.000, 159.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.86511, -0.4974, -0.06462), (-0.49976, 0.86575, 0.02663), (0.0427, 0.05533, -0.99755)
ベクター: 92.69189, 38.53016, 177.2426)

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要素

#1: タンパク質 P2 PROTEIN / RNA-DIRECTED RNA POLYMERASE


分子量: 76075.594 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BACTERIOPHAGE PHI-6 (ファージ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P11124
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
構成要素の詳細P2 IS ONE OF THE 4 STRUCTURAL PROTEINS OF THE POLYHEDRAL PROCAPSID. IT IS RESPONSIBLE FOR GENOMIC ...P2 IS ONE OF THE 4 STRUCTURAL PROTEINS OF THE POLYHEDRAL PROCAPSID. IT IS RESPONSIBLE FOR GENOMIC REPLICATION AND TRANSCRIPTION.
配列の詳細ERROR IN RESIDUE 456 IN SWISS PROT THE RESIDUE IS MET

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 67 %
結晶化pH: 6.7
詳細: 1:1 PROTEIN(5MG/ML):WELL WELL SOLUTION: 10% PEG 8000, 0.1M MES, 2 MM MNCL2, pH 6.70
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Butcher, S.J., (2000) Acta Crystallogr.,Sect.D, 56, 1473.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein1drop
210 %PEG80001reservoir
30.1 MMES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97923, 0.97939, 0.99988, 0.92873
検出器タイプ: SBC / 検出器: CCD / 日付: 1999年9月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979231
20.979391
30.999881
40.928731
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 66000 / % possible obs: 88 % / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 15
反射
*PLUS
Num. measured all: 430000
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 66 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SnB位相決定
SHARP位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→50 Å / Data cutoff high absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.316 3339 4.5 %RANDOM
Rwork0.28 ---
obs0.28 65827 88 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 80 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.2 Å2-10.4 Å20 Å2
2---10.2 Å20 Å2
3---20.5 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 50 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10530 0 2 0 10532
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it113
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it124
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it164
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it175
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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