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- PDB-1hgx: HYPOXANTHINE-GUANINE-XANTHINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE (HGXPRTASE) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hgx
タイトルHYPOXANTHINE-GUANINE-XANTHINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE (HGXPRTASE)
要素HYPOXANTHINE-GUANINE-XANTHINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE (GLYCOSYLTRANSFERASE) / TRANSFERASE / GLYCOSYLTRANSFERASE / PURINE SALVAGE
機能・相同性
機能・相同性情報


xanthine phosphoribosyltransferase / XMP salvage / xanthine phosphoribosyltransferase activity / guanine salvage / hypoxanthine metabolic process / hypoxanthine phosphoribosyltransferase / guanine phosphoribosyltransferase activity / GMP salvage / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / IMP salvage ...xanthine phosphoribosyltransferase / XMP salvage / xanthine phosphoribosyltransferase activity / guanine salvage / hypoxanthine metabolic process / hypoxanthine phosphoribosyltransferase / guanine phosphoribosyltransferase activity / GMP salvage / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / IMP salvage / purine ribonucleoside salvage / nucleotide binding / magnesium ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hypoxanthine phosphoribosyl transferase / : / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / Hypoxanthine-guanine-xanthine phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Tritrichomonas foetus (真核生物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Somoza, J.R. / Wang, C.C. / Fletterick, R.J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of the hypoxanthine-guanine-xanthine phosphoribosyltransferase from the protozoan parasite Tritrichomonas foetus.
著者: Somoza, J.R. / Chin, M.S. / Focia, P.J. / Wang, C.C. / Fletterick, R.J.
#1: ジャーナル: Mol.Biochem.Parasitol. / 年: 1994
タイトル: Isolation, Sequencing and Expression of the Gene Encoding Hypoxanthine-Guanine-Xanthine Phosphoribosyltransferase of Tritrichomonas Foetus
著者: Chin, M.S. / Wang, C.C.
履歴
登録1996年3月12日処理サイト: BNL
改定 1.01996年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYPOXANTHINE-GUANINE-XANTHINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
B: HYPOXANTHINE-GUANINE-XANTHINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6884
ポリマ－42,2292
非ポリマー4592
水2,414134
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2900 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area14410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.960, 74.920, 55.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.77, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 HYPOXANTHINE-GUANINE-XANTHINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE / HGXPRTASE


分子量: 21114.301 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Tritrichomonas foetus (真核生物) / 株: KV1 / プラスミド: PBACE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P51900, hypoxanthine phosphoribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-5GP / GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / GMP


分子量: 363.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O8P
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 134 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.62 %
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / PH range low: 6.8 / PH range high: 6.3
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.2 Mammonium salfate1reservoir
20.1 MBis-Tris1reservoir
328-32 %(w/v)PEG80001reservoir
410 mg/mlHGX-PRTase1drop
550 mMBis-Tris1drop
66 mM1dropMgCl2

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年8月16日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 27314 / % possible obs: 91.2 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.063
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 9999 Å / Num. measured all: 97259
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 1.96 Å / % possible obs: 55.6 % / Rmerge(I) obs: 0.38

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HUMAN HGPRTASE

解像度: 1.9→6 Å / σ(F): -3
詳細: THE TEMPERATURE FACTORS FOR THE FOLLOWING RESIDUES ARE HIGH, AND THE PLACEMENT OF THESE RESIDUES SHOULD BE VIEWED WITH SKEPTICISM: GLU A179 MET B 7 CYS B 71
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 -10 %
Rwork0.175 --
obs0.175 26229 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2650 0 29 134 2813
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d1.42
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1GMP.PARAMGMP.TOP
X-RAY DIFFRACTION2SOLVENT.PARAMSOLVENT.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.42
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg1.42

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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