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万見
- PDB-1hfz: ALPHA-LACTALBUMIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hfz
タイトルALPHA-LACTALBUMIN
要素ALPHA-LACTALBUMIN
キーワードGLYCOPROTEIN / LACTOSE SYNTHASE COMPONENT / CALCIUM BINDING METALLOPROTEIN / LACTOSE
機能・相同性
機能・相同性情報


response to 11-deoxycorticosterone / response to dehydroepiandrosterone / lactose synthase activity / lactose biosynthetic process / response to progesterone / lysozyme activity / response to estradiol / calcium ion binding / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Lactalbumin / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lactalbumin / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Pike, A.C.W. / Brew, K. / Acharya, K.R.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: Crystal structures of guinea-pig, goat and bovine alpha-lactalbumin highlight the enhanced conformational flexibility of regions that are significant for its action in lactose synthase.
著者: Pike, A.C. / Brew, K. / Acharya, K.R.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: Study by Mutagenesis of the Roles of Two Aromatic Clusters of Alpha-Lactalbumin in Aspects of its Action in the Lactose Synthase System
著者: Grobler, J.A. / Wang, M. / Pike, A.C. / Brew, K.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Crystal Structure of Human Alpha-Lactalbumin at 1.7 A Resolution
著者: Acharya, K.R. / Ren, J.S. / Stuart, D.I. / Phillips, D.C. / Fenna, R.E.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: Refined Structure of Baboon Alpha-Lactalbumin at 1.7 A Resolution. Comparison with C-Type Lysozyme
著者: Acharya, K.R. / Stuart, D.I. / Walker, N.P. / Lewis, M. / Phillips, D.C.
履歴
登録1996年6月13日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-LACTALBUMIN
B: ALPHA-LACTALBUMIN
C: ALPHA-LACTALBUMIN
D: ALPHA-LACTALBUMIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,3658
ポリマ－57,2054
非ポリマー1604
水1,08160
1
A: ALPHA-LACTALBUMIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3412
ポリマ－14,3011
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: ALPHA-LACTALBUMIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3412
ポリマ－14,3011
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: ALPHA-LACTALBUMIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3412
ポリマ－14,3011
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: ALPHA-LACTALBUMIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3412
ポリマ－14,3011
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.620, 60.130, 77.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.85, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.97009, -0.00717, 0.24264), (-0.00708, -0.99997, -0.00124), (0.24265, -0.00052, -0.97011)-4.62755, 25.96332, 38.36529
2given(-0.61141, -0.67951, -0.4055), (0.59176, -0.05242, -0.80441), (0.52535, -0.73179, 0.43416)47.31558, 4.81523, -4.94719
3given(-0.47677, -0.83759, -0.26671), (-0.57019, 0.06376, 0.81903), (-0.66901, 0.54257, -0.50799)41.91967, 21.05887, 40.44951
詳細THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT CONTAINS TWO DIMERS (CHAINS A AND B AND CHAINS C AND D). THE ADDITIONAL N-TERMINAL METHIONINE OF EACH CHAIN, INTRODUCED BY THE CLONING PROCEDURE, HAS BEEN NUMBERED 1X SO THAT THE REMAINING RESIDUES (1 - 123) HAVE A NUMBERING SCHEME THAT IS IDENTICAL TO OTHER ALPHA-LACTALBUMIN STRUCTURES.

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要素

#1: タンパク質
ALPHA-LACTALBUMIN


分子量: 14301.180 Da / 分子数: 4 / 変異: INS(MET 1X), M90V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 解説: T7 RNA POLYMERASE / 遺伝子: BOVINE ALPHA-LACTALBUMIN CDNA / プラスミド: PET3A / 遺伝子 (発現宿主): BOVINE ALPHA-LACTALBUMIN CDNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00711, lactose synthase
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 8

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.0
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
20.15 M1reservoirMgAc
320-25 %PEG40001reservoir
40.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87 / 波長: 0.87, 0.95
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年11月24日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.871
20.951
反射Num. obs: 18629 / % possible obs: 80 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.078
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2.3→8 Å / σ(F): 0
詳細: CHAINS C AND D ARE GENERALLY POORLY DEFINED IN THE ELECTRON DENSITY DUE TO PACKING DISORDER WITHIN THE CRYSTAL. THIS IS REFLECTED IN THE RELATIVELY HIGH OVERALL TEMPERATURE FACTOR OBSERVED FOR THESE CHAINS.
Rfactor反射数
Rfree0.303 -
Rwork0.208 -
obs0.208 18605
原子変位パラメータBiso mean: 48.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3958 0 4 60 4022
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.73
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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