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万見
- PDB-1hef: The crystal structures at 2.2 angstroms resolution of hydroxyethy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hef
タイトルThe crystal structures at 2.2 angstroms resolution of hydroxyethylene-based inhibitors bound to human immunodeficiency virus type 1 protease show that the inhibitors are present in two distinct orientations
要素
  • HIV-1 PROTEASE
  • SKF 108738 PEPTIDE INHIBITOR
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA-directed DNA polymerase activity / host cell / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / viral nucleocapsid / aspartic-type endopeptidase activity / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
methyl N-{(2S,4S,5S)-5-[(L-alanyl-L-alanyl)amino]-2-benzyl-4-hydroxy-6-phenylhexanoyl}-L-valyl-L-valinate / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Murthy, K. / Winborne, E.L. / Minnich, M.D. / Culp, J.S. / Debouck, C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1992
タイトル: The crystal structures at 2.2-A resolution of hydroxyethylene-based inhibitors bound to human immunodeficiency virus type 1 protease show that the inhibitors are present in two distinct orientations.
著者: Murthy, K.H. / Winborne, E.L. / Minnich, M.D. / Culp, J.S. / Debouck, C.
履歴
登録1992年9月21日処理サイト: BNL
改定 1.01994年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月22日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 300HIV-1 PROTEASE IS A SYMMETRIC DIMER, WHILE THE INHIBITOR IS AN ASYMMETRIC MOLECULE. FURTHERMORE, ...HIV-1 PROTEASE IS A SYMMETRIC DIMER, WHILE THE INHIBITOR IS AN ASYMMETRIC MOLECULE. FURTHERMORE, THE INHIBITOR IS SMALL ENOUGH TO BE ENTIRELY CONTAINED WITHIN THE ACTIVE SITE OF THE ENZYME AND, THEREFORE, DOES NOT CONTRIBUTE TO INTER-DIMER CONTACTS. THUS, OF THE TWO POSSIBLE ORIENTATIONS OF THE INHIBITOR, NEITHER IS THERMODYNAMICALLY PREFERRED. IN THE CRYSTAL STRUCTURE, THEREFORE, BOTH ARE REPRESENTED EQUALLY. THE ASYMMETRIC UNIT OF THE CRYSTAL THUS CONSISTS OF ONE PROTEASE MONOMER, AND ONE COPY OF EACH OF TWO POSSIBLE ORIENTATIONS OF THE INHIBITOR. EACH COPY OF THE INHIBITOR REPRESENTS HALF THE TOTAL OCCUPANCY FOR THE INHIBITOR.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: HIV-1 PROTEASE
I: SKF 108738 PEPTIDE INHIBITOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4542
ポリマ－11,4542
非ポリマー00
水41423
1
E: HIV-1 PROTEASE
I: SKF 108738 PEPTIDE INHIBITOR

E: HIV-1 PROTEASE
I: SKF 108738 PEPTIDE INHIBITOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9094
ポリマ－22,9094
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_555-x,-x+y,-z+2/31
単位格子
Length a, b, c (Å)63.070, 63.070, 83.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11E-100-

HOH

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要素

#1: タンパク質 HIV-1 PROTEASE


分子量: 10786.663 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03366
#2: タンパク質・ペプチド SKF 108738 PEPTIDE INHIBITOR


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 667.835 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
参照: methyl N-{(2S,4S,5S)-5-[(L-alanyl-L-alanyl)amino]-2-benzyl-4-hydroxy-6-phenylhexanoyl}-L-valyl-L-valinate
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS VARIANT OF THE HIV 1 PROTEASE HAS ASN AT THE POSITION 36 IN CHAIN E AS CONFIRMED BY INSPECTION ...THIS VARIANT OF THE HIV 1 PROTEASE HAS ASN AT THE POSITION 36 IN CHAIN E AS CONFIRMED BY INSPECTION OF THE ELECTRON DENSITY. SEE REFERENCES 14,15, AND 16 CITED IN J.BIOL.CHEM. V.267:22770, (1992).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.08 %
結晶化
*PLUS
pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
114-24 %satammonium sulfate1reservoir
2200 mMacetate1reservoir
350 mMsodium acetate1drop
4200 mMsodium chloride1drop
55 mMdithiothreitol1drop
62 mMEDTA1drop
7protein-inhibitor complex1drop0.002ml

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.2→5 Å / σ(I): 2
詳細: THE INHIBITOR ALA-ALA-PJJ-VAL-VME IS DISORDERED AROUND THE TWO-FOLD CYRSTALLOGRAPHIC AXIS. APPLICATION OF CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY RESULTS IN THE OVERLAP OF THE TWO ORIENTATIONS. THE ...詳細: THE INHIBITOR ALA-ALA-PJJ-VAL-VME IS DISORDERED AROUND THE TWO-FOLD CYRSTALLOGRAPHIC AXIS. APPLICATION OF CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY RESULTS IN THE OVERLAP OF THE TWO ORIENTATIONS. THE OCCUPANCY OF EACH ORIENTATION IS 1/2.
Rfactor反射数
obs0.159 3649
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数806 0 0 23 829
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.020.025
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0440.05
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0550.06
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.2190.2
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor1.72
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor23.715
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor3025
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.159
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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