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万見
- PDB-1hcs: NMR STRUCTURE OF THE HUMAN SRC SH2 DOMAIN COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hcs
タイトルNMR STRUCTURE OF THE HUMAN SRC SH2 DOMAIN COMPLEX
要素
  • ACETYL-PYEEIE-OH
  • HUMAN SRC
キーワードCOMPLEX (SIGNAL TRANSDUCTION/PEPTIDE) / HUMAN PP60C-SRC SH2 DOMAIN / COMPLEX (SIGNAL TRANSDUCTION-PEPTIDE) COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of caveolin-mediated endocytosis / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to progesterone stimulus / positive regulation of dephosphorylation / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of cell projection assembly / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / regulation of epithelial cell migration / negative regulation of telomere maintenance / ERBB2 signaling pathway ...regulation of caveolin-mediated endocytosis / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to progesterone stimulus / positive regulation of dephosphorylation / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of cell projection assembly / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / regulation of epithelial cell migration / negative regulation of telomere maintenance / ERBB2 signaling pathway / Regulation of gap junction activity / positive regulation of integrin activation / positive regulation of protein processing / negative regulation of focal adhesion assembly / BMP receptor binding / Activated NTRK2 signals through FYN / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / intestinal epithelial cell development / Netrin mediated repulsion signals / negative regulation of neutrophil activation / focal adhesion assembly / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / connexin binding / osteoclast development / Activated NTRK3 signals through PI3K / cellular response to fluid shear stress / signal complex assembly / regulation of vascular permeability / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / podosome / Co-stimulation by CD28 / EPH-Ephrin signaling / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of podosome assembly / positive regulation of lamellipodium morphogenesis / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / regulation of bone resorption / Ephrin signaling / Signal regulatory protein family interactions / negative regulation of mitochondrial depolarization / odontogenesis / MET activates PTK2 signaling / cellular response to peptide hormone stimulus / Regulation of KIT signaling / leukocyte migration / Signaling by ALK / phospholipase activator activity / regulation of early endosome to late endosome transport / canonical glycolysis / EPHA-mediated growth cone collapse / GP1b-IX-V activation signalling / Co-inhibition by CTLA4 / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / interleukin-6-mediated signaling pathway / Receptor Mediated Mitophagy / oogenesis / stress fiber assembly / positive regulation of Notch signaling pathway / Signaling by EGFR / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / forebrain development / uterus development / PECAM1 interactions / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / regulation of cell-cell adhesion / RHOU GTPase cycle / Recycling pathway of L1 / regulation of heart rate by cardiac conduction / progesterone receptor signaling pathway / RET signaling / signaling receptor activator activity / negative regulation of anoikis / protein tyrosine kinase activator activity / FCGR activation / positive regulation of epithelial cell migration / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / Long-term potentiation / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / ephrin receptor signaling pathway / GAB1 signalosome / bone resorption / negative regulation of hippo signaling / Nuclear signaling by ERBB4 / positive regulation of Rac protein signal transduction / negative regulation of protein-containing complex assembly / ephrin receptor binding / phospholipase binding / T cell costimulation / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / p38MAPK events / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Signaling by ERBB2 / Integrin signaling / EPHB-mediated forward signaling / positive regulation of TORC1 signaling / substrate adhesion-dependent cell spreading / NCAM signaling for neurite out-growth
類似検索 - 分子機能
SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily ...SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR
データ登録者Gampe Junior, R.T. / Xu, R.X.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Solution structure of the human pp60c-src SH2 domain complexed with a phosphorylated tyrosine pentapeptide.
著者: Xu, R.X. / Word, J.M. / Davis, D.G. / Rink, M.J. / Willard Jr., D.H. / Gampe Jr., R.T.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: Peptide Inhibitors of Src SH3-Sh2(Slash)Phosphoprotein Interactions
著者: Gilmer, T. / Rodriguez, M. / Jordan, S. / Crosby, R. / Alligood, K. / Green, M. / Kimery, M. / Wagner, C. / Kinder, D. / Charifson, P. / Hassell, A.M. / Willard, D. / Luther, M. / Rusnak, D. ...著者: Gilmer, T. / Rodriguez, M. / Jordan, S. / Crosby, R. / Alligood, K. / Green, M. / Kimery, M. / Wagner, C. / Kinder, D. / Charifson, P. / Hassell, A.M. / Willard, D. / Luther, M. / Rusnak, D. / Sternbach, D.D. / Mehrotra, M. / Peel, M. / Shampine, L. / Davis, R. / Robbins, J. / Patel, I.R. / Kassel, D. / Burkhart, W. / Moyer, M. / Bradshaw, T. / Berman, J.
#2: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1994
タイトル: Nuclear Magnetic Resonance Structure of an Sh2 Domain of Phospholipase C-Gamma1 Complexed with a High Affinity Binding Peptide
著者: Pascal, S.M. / Singer, A.U. / Gish, G. / Yamazaki, T. / Shoelson, S.E. / Pawson, T. / Kay, L.E. / Forman-Kay, J.D.
#3: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1993
タイトル: Binding of a High Affinity Phosphotyrosyl Peptide to the Src Sh2 Domain: Crystal Structures of the Complexed and Peptide-Free Forms
著者: Waksman, G. / Shoelson, S.E. / Pant, N. / Cowburn, D. / Kuriyan, J.
#4: ジャーナル: Nature / 年: 1993
タイトル: Recognition of a High-Affinity Phosphotyrosyl Peptide by the Src Homology-2 Domain of P56Lck
著者: Eck, M.J. / Shoelson, S.E. / Harrison, S.C.
#5: ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 1985
タイトル: Human Cellular Src Gene: Nucleotide Sequence and Derived Amino Acid Sequence of the Region Coding for the Carboxy-Terminal Two-Thirds of Pp60C-Src
著者: Anderson, S.K. / Gibbs, C.P. / Tanaka, A. / Kung, H.J. / Fugita, D.J.
履歴
登録1994年9月2日処理サイト: BNL
改定 1.01995年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYL-PYEEIE-OH
B: HUMAN SRC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0922
ポリマ－13,0922
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / -
代表モデル

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ACETYL-PYEEIE-OH


分子量: 787.705 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
#2: タンパク質 HUMAN SRC / PP60==C-SRC==


分子量: 12303.886 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUCLEOTIDE SEQUENCE A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P12931
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR

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試料調製

結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
NMR software名称: X-PLOR / 開発者: BRUNGER / 分類: 精密化
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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