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- PDB-1h91: The crystal structure of lobster apocrustacyanin A1 using softer ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h91
タイトルThe crystal structure of lobster apocrustacyanin A1 using softer X-rays.
要素CRUSTACYANIN A1 SUBUNIT
キーワードAPOCRUSTACYANIN / SOFTER X-RAYS / XENON / SULPHURS
機能・相同性
機能・相同性情報


pigment binding / response to reactive oxygen species / lipid metabolic process / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Invertebrate colouration protein / Lipocalin, ApoD type / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Crustacyanin-A1 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種HOMARUS GAMMARUS (ウミザリガニ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Cianci, M. / Rizkallah, P.J. / Olczak, A. / Raftery, J. / Chayen, N.E. / Zagalsky, P.F. / Helliwell, J.R.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Structure of Lobster Apocrustacyanin A1 Using Softer X-Rays
著者: Cianci, M. / Rizkallah, P.J. / Olczak, A. / Raftery, J. / Chayen, N.E. / Zagalsky, P.F. / Helliwell, J.R.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Apocrustacyanin A1 from the Lobster Carotenoprotein Alpha-Crustacyanin: Crystallization and Initial X- Ray Analysis Involving Softer X-Rays
著者: Chayen, N.E. / Cianci, M. / Olczak, A. / Raftery, J. / Rizkallah, P.J. / Zagalsky, P.F. / Helliwell, J.R.
履歴
登録2001年2月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_data_processing_status / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_validate_close_contact / struct_biol / struct_conn / struct_conn_type
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_data_processing_status.task_name / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年5月22日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine / Item: _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CRUSTACYANIN A1 SUBUNIT
B: CRUSTACYANIN A1 SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5896
ポリマ－41,1162
非ポリマー4734
水7,909439
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)41.650, 80.680, 110.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.05959, 0.89915, 0.43357), (0.90361, -0.23316, 0.35934), (0.42419, 0.37036, -0.82637)
ベクター: -18.24337, 22.05606, -1.03611)

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要素

#1: タンパク質 CRUSTACYANIN A1 SUBUNIT / APO A1


分子量: 20558.029 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMARUS GAMMARUS (ウミザリガニ) / 組織: CARAPACE / 参照: UniProt: P58989*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL


分子量: 118.174 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 439 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE AMINO ACID SEQUENCE IS IN GOOD AGREEMENT TO THAT DEPOSITED FOR APO CRUSTACYANIN C1 (SWS ENTRY P80029)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.2 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: HANGING DROP, 18 DEGREES C, OVER RESERVOIR 0.1 M TRIS/HCL, PH 9.0, 5% MPD, 1MM EDTA, 1.9 M AMMONIUM SULPHATE. DROP MADE UP BY MIXING 1:1 PROTEIN SOLUTION (CONTAINING 20 MG/ML A1 SUBUNIT IN 0. ...詳細: HANGING DROP, 18 DEGREES C, OVER RESERVOIR 0.1 M TRIS/HCL, PH 9.0, 5% MPD, 1MM EDTA, 1.9 M AMMONIUM SULPHATE. DROP MADE UP BY MIXING 1:1 PROTEIN SOLUTION (CONTAINING 20 MG/ML A1 SUBUNIT IN 0.1 M TRIS-HCL, PH 7.0, 1 MM EDTA) AND OF THE RESERVOIR SOLUTION.
結晶化
*PLUS
温度: 291 K / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 MTris-HCl1reservoir
25 %MPD1reservoir
31 mMEDTA1reservoir
41.9 Mammonium sulfate1reservoir
520 mg/mlprotein1drop
60.1 MTris-HCl1drop
71 mMEDTA1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2000年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→100 Å / Num. obs: 73302 / % possible obs: 88.4 % / 冗長度: 8.01 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 1.35→1.42 Å / Rmerge(I) obs: 0.117 / Mean I/σ(I) obs: 7.3 / % possible all: 81.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 330300 / Rmerge(I) obs: 0.047
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 79.4 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.4→100 Å / Num. parameters: 21239 / Num. restraintsaints: 25189 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2293 3137 5 %RANDOM
obs0.1766 -80.1 %-
all-60276 --
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
Refine analyzeNum. disordered residues: 30 / Occupancy sum non hydrogen: 3377.2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2902 0 32 439 3373
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0292
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.059
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.064
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.012
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.004
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.052
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.1766
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.4 Å / 最低解像度: 1.46 Å / Rfactor obs: 0.184

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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