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万見
- PDB-1h7z: Adenovirus Ad3 fibre head -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h7z
タイトルAdenovirus Ad3 fibre head
要素ADENOVIRUS FIBRE PROTEIN
キーワードCELL RECEPTOR RECOGNITION / ADENOVIRUS / AD3 / FIBRE / RECEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / viral capsid / cell adhesion / symbiont entry into host cell / host cell nucleus
類似検索 - 分子機能
Adenovirus pIV-related, attachment domain / Adenovirus Type 5 Fiber Protein (Receptor Binding Domain) / Adenoviral fibre protein, knob / Adenoviral fibre protein (knob domain) / Adenoviral fibre protein, repeat/shaft region / Adenoviral fibre protein (repeat/shaft region) / Adenovirus fibre protein / Attachment protein shaft domain superfamily / Adenovirus pIV-like, attachment domain / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HUMAN ADENOVIRUS TYPE 3 (ヒトアデノウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Durmort, C. / Stehlin, C. / Schoehn, G. / Mitraki, A. / Drouet, E. / Cusack, S. / Burmeister, W.P.
引用ジャーナル: Virology / 年: 2001
タイトル: Structure of the Fiber Head of Ad3, a Non-Car-Binding Serotype of Adenovirus
著者: Durmort, C. / Stehlin, C. / Schoehn, G. / Mitraki, A. / Drouet, E. / Cusack, S. / Burmeister, W.P.
履歴
登録2001年1月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADENOVIRUS FIBRE PROTEIN
B: ADENOVIRUS FIBRE PROTEIN
C: ADENOVIRUS FIBRE PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,52511
ポリマ－64,7563
非ポリマー7698
水16,051891
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)96.580, 96.580, 154.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.1106, -0.2525, -0.9613), (-0.9196, 0.3929, 0.0026), (0.3771, 0.8842, -0.2756)13.6761, 20.0738, -22.2322
2given(-0.105, -0.9187, 0.3807), (-0.2613, 0.3949, 0.8808), (-0.9595, -0.007, -0.2815)28.5125, 15.0678, 7.633

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要素

#1: タンパク質 ADENOVIRUS FIBRE PROTEIN


分子量: 21585.447 Da / 分子数: 3 / 断片: HEAD DOMAIN RESIDUES 126-319 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: ONLY THE HEAD DOMAIN, START CODON INTRODUCED AT POSITION 126
由来: (組換発現) HUMAN ADENOVIRUS TYPE 3 (ヒトアデノウイルス)
株: AD3 / プラスミド: PACUW31 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 (DE3) / 参照: UniProt: P04501
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 891 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A, B, C ENGINEERED MUTATION ILE126MET SERVES AS THE LIGAND BETWEEN THE ADENOVIRUS CAPSID AND ...CHAIN A, B, C ENGINEERED MUTATION ILE126MET SERVES AS THE LIGAND BETWEEN THE ADENOVIRUS CAPSID AND THE HOST CELL RECEPTOR.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.7 %
結晶化pH: 7
詳細: RESERVOIR: 1.5 M LI2SO4, 0.1 M HEPES PH 7.0, 7.5 MG/ML PROTEIN IN 0.02 M TRIS-HCL PH 7.0 0.001 M EDTA, 0.02 M NACL
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
11.25 M1reservoiror 1.5MLi2SO4
20.1 MHEPES1reservoir
37.5 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.933
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年8月15日 / 詳細: SAGITALLY FOCUSING 2ND CRYSTAL, MULTILAYER
放射モノクロメーター: DIAMOND(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→19.389 Å / Num. obs: 108500 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 29.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.331 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Rsym value: 0.331 / % possible all: 97.9
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.9 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1KNB

1knb


解像度: 1.6→19.96 Å / SU B: 1.56 / SU ML: 0.054 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.077 / ESU R Free: 0.084
詳細: RESIDUES 219 - 224 ARE POORLY DEFINED. THE CONFORMATION OF RESIDUES 240 - 246 DIFFERS FOR THE THREE MONOMERS DUE TO A CRYSTAL CONTACT IN THIS REGION THE DENSITY MAPS ONLY SHOW RESIDUES STARTING FROM 129
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 5271 5 %RANDOM
Rwork0.176 ---
obs-105445 98.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 36.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4497 0 40 891 5428
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0150.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0350.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0370.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it4.93
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it5.84
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it6.54
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it7.95
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1750.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1820.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2630.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.120.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor5.77
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor12.615
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor23.620
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor15
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.176
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 1.69 Å / Rfactor Rfree: 0.284 / Rfactor obs: 0.256

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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