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- PDB-1h5p: Solution structure of the human Sp100b SAND domain by heteronucle... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h5p
タイトルSolution structure of the human Sp100b SAND domain by heteronuclear NMR.
要素NUCLEAR AUTOANTIGEN SP100-B
キーワードNUCLEAR PROTEIN / TRANSCRIPTION / DNA BINDING / SP100B / SAND DOMAIN / KDWK / ANTIGEN / ALTERNATIVE SPLICING
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of Fas signaling pathway / maintenance of protein location / chromo shadow domain binding / negative regulation of viral transcription / response to type I interferon / negative regulation of protein export from nucleus / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of endothelial cell migration / type I interferon-mediated signaling pathway / response to type II interferon ...regulation of Fas signaling pathway / maintenance of protein location / chromo shadow domain binding / negative regulation of viral transcription / response to type I interferon / negative regulation of protein export from nucleus / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of endothelial cell migration / type I interferon-mediated signaling pathway / response to type II interferon / regulation of angiogenesis / response to retinoic acid / type II interferon-mediated signaling pathway / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / retinoic acid receptor signaling pathway / response to cytokine / telomere maintenance / nuclear periphery / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / PML body / kinase binding / Interferon gamma signaling / transcription corepressor activity / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / chromosome, telomeric region / protein dimerization activity / nuclear body / protein domain specific binding / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SAND domain-like / SAND domain / HSR domain / Nuclear body protein Sp110/Sp140/Sp140L / HSR domain / HSR domain profile. / SAND domain / SAND domain / SAND domain profile. / SAND domain ...SAND domain-like / SAND domain / HSR domain / Nuclear body protein Sp110/Sp140/Sp140L / HSR domain / HSR domain profile. / SAND domain / SAND domain / SAND domain profile. / SAND domain / SAND-like domain superfamily / HMG-box domain / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear autoantigen Sp-100
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法溶液NMR / ARIA AMBIGUOUS DISTANCE RESTRAINTS SIMULATED ANNEALING WITH TORSION ANGLE DYNAMICS
データ登録者Bottomley, M.J. / Liu, Z. / Collard, M.W. / Huggenvik, J.I. / Gibson, T.J. / Sattler, M.
引用
ジャーナル: Nat. Struct. Biol. / 年: 2001
タイトル: The SAND domain structure defines a novel DNA-binding fold in transcriptional regulation.
著者: Bottomley, M.J. / Collard, M.W. / Huggenvik, J.I. / Liu, Z. / Gibson, T.J. / Sattler, M.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: Nuclear Deaf-1-Related (Nudr) Protein Contains a Novel DNA Binding Domain and Represses Transcription of the Heterogeneous Nuclear Ribonucleoprotein A2/B1 Promoter
著者: Michelson, R.J. / Collard, M.W. / Ziemba, A.J. / Persinger, J. / Bartholomew, B. / Huggenvik, J.I.
#2: ジャーナル: Trends Biochem.Sci. / 年: 1998
タイトル: The Apeced Polyglandular Autoimmune Syndrome Protein, Aire-1, Contains the Sand Domain and is Probably a Transcription Factor
著者: Gibson, T.J. / Ramu, C. / Gemuend, C. / Aasland, R.
履歴
登録2001年5月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月28日Group: Database references / Source and taxonomy / カテゴリ: citation / entity_src_gen
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NUCLEAR AUTOANTIGEN SP100-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0531
ポリマ－11,0531
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100ACCEPTABLE COVALENT GEOMETRY, FAVOURABLE NON-BOND ENERGY, FEWEST RESTRAINT VIOLATIONS, LOWEST OVERALL ENERGIES
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 NUCLEAR AUTOANTIGEN SP100-B / SAND DOMAIN / KDWK DOMAIN / SPECKLED 100 KDA / NUCLEAR DOT-ASSOCIATED SP100 PROTEIN / LYSP100B


分子量: 11052.805 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 595-688 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: MODIFIED PET-24D
遺伝子 (発現宿主): EXPRESSED AS FUSION PROTEIN WITH N-TERMINAL 6-HISTIDINE TAG AND A TEV PROTEASE CLEAVAGE SITE
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P23497
配列の詳細THE STRUCTURE IS FOR THE SPLICE VARIANT SP100B SAND DOMAIN. THE RESIDUES 685 -688 (RILE IN ISOFORM ...THE STRUCTURE IS FOR THE SPLICE VARIANT SP100B SAND DOMAIN. THE RESIDUES 685 -688 (RILE IN ISOFORM SP100-A) ARE (VTIK IN ISOFORM SP100-B) DIFFERENT IN THE TWO SPLICE VARIANTS MET A 594 IS A CLONING ARTIFACT.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-SEPARATED NOESY
1213D 15N-SEPARATED NOESY
131HNHA

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試料調製

詳細内容: 1.2 MM PROTEIN, 20 MM SODIUM PHOSPHATE PH 6.5, 50 MM NACL, 4 MM DTT
試料状態イオン強度: 20 MM SODIUM PHOSPHATE, 50 MM SODIUM CHLORIDE
pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 295.0 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX7502

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS0.3BRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS, GROSSE- KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES, PANNU,READ, RICE,SIMONSON,WARREN精密化
NMRPipe構造決定
XEASY構造決定
ARIA1構造決定
CNS0.9構造決定
精密化手法: ARIA AMBIGUOUS DISTANCE RESTRAINTS SIMULATED ANNEALING WITH TORSION ANGLE DYNAMICS
ソフトェア番号: 1
詳細: DURING THE STRUCTURE CALCULATIONS, THE PROGRAM ARIA 1.0 (M.NILGES & S.I.O'DONOGHUE) WAS USED TO EMPLOY DISTANCE RESTRAINTS DERIVED FROM AMBIGUOUSLY ASSIGNED NOES. FROM A TOTAL OF 2120 NOES, ...詳細: DURING THE STRUCTURE CALCULATIONS, THE PROGRAM ARIA 1.0 (M.NILGES & S.I.O'DONOGHUE) WAS USED TO EMPLOY DISTANCE RESTRAINTS DERIVED FROM AMBIGUOUSLY ASSIGNED NOES. FROM A TOTAL OF 2120 NOES, ABOUT 80% WERE MANUALLY ASSIGNED, THE REMAINDER WAS ASSIGNED BY ARIA.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: ACCEPTABLE COVALENT GEOMETRY, FAVOURABLE NON-BOND ENERGY, FEWEST RESTRAINT VIOLATIONS, LOWEST OVERALL ENERGIES
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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