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- PDB-1h2v: Structure of the human nuclear cap-binding-complex (CBC) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h2v
タイトルStructure of the human nuclear cap-binding-complex (CBC)
要素
  • 20 KDA NUCLEAR CAP BINDING PROTEIN
  • 80 KDA NUCLEAR CAP BINDING PROTEIN
キーワードNUCLEAR PROTEIN / CAP-BINDING-COMPLEX / RNP DOMAIN / MIF4G DOMAIN / RNA MATURATION / RNA EXPORT / RNA-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of RNA binding / snRNA export from nucleus / nuclear cap binding complex / histone mRNA metabolic process / RNA cap binding complex / mRNA metabolic process / positive regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of RNA export from nucleus / cap-dependent translational initiation / Processing of Intronless Pre-mRNAs ...positive regulation of RNA binding / snRNA export from nucleus / nuclear cap binding complex / histone mRNA metabolic process / RNA cap binding complex / mRNA metabolic process / positive regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of RNA export from nucleus / cap-dependent translational initiation / Processing of Intronless Pre-mRNAs / snRNA binding / RNA cap binding / alternative mRNA splicing, via spliceosome / primary miRNA processing / miRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / regulatory ncRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / regulation of mRNA processing / RNA 7-methylguanosine cap binding / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / mRNA 3'-end processing / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / mRNA 3'-end processing / mRNA cis splicing, via spliceosome / RNA catabolic process / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / regulation of translational initiation / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / RNA Polymerase II Transcription Termination / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / FGFR2 alternative splicing / Signaling by FGFR2 IIIa TM / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / 7-methylguanosine mRNA capping / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / mRNA export from nucleus / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA transcription by RNA polymerase II / mRNA splicing, via spliceosome / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / snRNP Assembly / positive regulation of cell growth / molecular adaptor activity / defense response to virus / ciliary basal body / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
MIF4G-like, type 1 / MIF4G-like, type 2 / Nuclear cap-binding protein subunit 1 / MIF4G like / MIF4G like / Nuclear cap-binding protein subunit 2 / NCBP2, RNA recognition motif / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / MIF4G domain / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) ...MIF4G-like, type 1 / MIF4G-like, type 2 / Nuclear cap-binding protein subunit 1 / MIF4G like / MIF4G like / Nuclear cap-binding protein subunit 2 / NCBP2, RNA recognition motif / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / MIF4G domain / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) / MIF4G-like, type 3 / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear cap-binding protein subunit 2 / Nuclear cap-binding protein subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Mazza, C. / Segref, A. / Mattaj, I.W. / Cusack, S.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2002
タイトル: Large-Scale Induced Fit Recognition of an M(7)Gpppg CAP Analogue by the Human Nuclear CAP-Binding Complex
著者: Mazza, C. / Segref, A. / Mattaj, I.W. / Cusack, S.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Co-Crystallization of the Human Nuclear CAP-Binding Complex with a M7Gpppg CAP Analogue Using Protein Engineering
著者: Mazza, C. / Segref, A. / Mattaj, I. / Cusack, S.
履歴
登録2002年8月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年4月3日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: 80 KDA NUCLEAR CAP BINDING PROTEIN
Z: 20 KDA NUCLEAR CAP BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,6952
ポリマ－107,6952
非ポリマー00
水5,296294
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)264.136, 59.605, 75.430
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.52, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細THE COMPLEX IS A HETERODIMER FORMED BY CHAINS CAND Z.

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要素

#1: タンパク質 80 KDA NUCLEAR CAP BINDING PROTEIN / NCBP 80 KDA SUBUNIT / CBP80


分子量: 89666.742 Da / 分子数: 1 / 断片: MIF4G DOMAIN, RESIDUES 20-790 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: DELETION OF THE FIRST 19 RESIDUES IN N-TERMINAL, ENGINEERED MUTATION ALA 479 SER
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q09161
#2: タンパク質 20 KDA NUCLEAR CAP BINDING PROTEIN / CBP20 / NCBP 20 KDA SUBUNIT / NCBP INTERACTING PROTEIN 1 / NIP1


分子量: 18028.131 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PRSETA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P52298
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 294 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE CAP-BINDING PROTEIN (CBC) COMPLEX IS AN HETERODIMER OF CBP80 AND CBP20. CHAIN C ENGINEERED ...THE CAP-BINDING PROTEIN (CBC) COMPLEX IS AN HETERODIMER OF CBP80 AND CBP20. CHAIN C ENGINEERED DELETION OF THE FIRST 19 RESIDUES IN N-TERMINAL ENGINEERED MUTATION ALA 479 SER CHAIN C

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.7 %
結晶化pH: 6 / 詳細: 10 % PEG6000, 100 MM MES PH6, pH 6.00
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Mazza, C., (2002) Acta Crystallogr.,Sect.D, 58, 2194.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
210 %PEG60001reservoir
3100 mMMES1reservoirpH6.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→25 Å / Num. obs: 62416 / % possible obs: 79.5 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 33.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 18.5
反射 シェル解像度: 2→2.12 Å / 冗長度: 4.65 % / Rmerge(I) obs: 0.479 / Mean I/σ(I) obs: 3.23 / % possible all: 58.8
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. obs: 59304

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H6K

1h6k


解像度: 2→19.67 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 3899332.92 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: RESIDUES 20 - 29, 528 - 537 AND 664 - FROM CHAIN C ARE DISORDERED, RESIDUES 1 - 32 AND 126 - 156 FROM CHAIN Z ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 3112 5 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.212 62416 79.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.7568 Å2 / ksol: 0.367254 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 51.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.53 Å20 Å26.17 Å2
2---0.55 Å20 Å2
3----13.98 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.38 Å0.36 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6667 0 0 294 6961
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.061.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.022
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.523
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.844
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.384 382 5 %
Rwork0.356 7255 -
obs--59.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA-MULTI-ENDO.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CARBOHYDRATE.PARAMDNA-RNA-MULTI-ENDO.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 59304 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0057
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg19.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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