[日本語] English
- PDB-1h2c: Ebola virus matrix protein VP40 N-terminal domain in complex with... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h2c
タイトルEbola virus matrix protein VP40 N-terminal domain in complex with RNA (High-resolution VP40[55-194] variant).
要素
  • 5'-R(*UP*GP*AP)-3'
  • MATRIX PROTEIN VP40
キーワードVIRUS/VIRAL PROTEIN / FILOVIRUS / EBOLA VIRUS / MATRIX PROTEIN VP40 / ASSEMBLY / BUDDING / VIRUS-VIRAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular transport of virus / host cell endomembrane system / symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / viral budding / host cell late endosome membrane / viral budding via host ESCRT complex / host cell membrane / viral budding from plasma membrane / host cell ...intracellular transport of virus / host cell endomembrane system / symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / viral budding / host cell late endosome membrane / viral budding via host ESCRT complex / host cell membrane / viral budding from plasma membrane / host cell / structural constituent of virion / ribonucleoprotein complex / membrane raft / virus-mediated perturbation of host defense response / host cell plasma membrane / virion membrane / RNA binding / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Matrix protein VP40, N-terminal domain / EV matrix protein, C-terminal / EV matrix protein / EV matrix domain superfamily / EV matrix protein, N-terminal / Matrix protein VP40 / Topoisomerase I; domain 3 / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / Matrix protein VP40
類似検索 - 構成要素
生物種EBOLA VIRUS (エボラウイルス)
ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Gomis-Ruth, F.X. / Dessen, A. / Bracher, A. / Klenk, H.D. / Weissenhorn, W.
引用
ジャーナル: Structure / : 2003
タイトル: The Matrix Protein Vp40 from Ebola Virus Octamerizes Into Pore-Like Structures with Specific RNA Binding Properties
著者: Gomis-Ruth, F.X. / Dessen, A. / Timmins, J. / Bracher, A. / Kolesnikowa, L. / Becker, S. / Klenk, H.D. / Weissenhorn, W.
#1: ジャーナル: Embo J. / : 2000
タイトル: Crystal Structure of the Matrix Protein Vp40 from Ebola Virus
著者: Dessen, A. / Volchkov, V. / Dolnik, O. / Klenk, H.D. / Weissenhorn, W.
履歴
登録2002年8月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: MATRIX PROTEIN VP40
R: 5'-R(*UP*GP*AP)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2582
ポリマ-16,2582
非ポリマー00
2,846158
1
A: MATRIX PROTEIN VP40
R: 5'-R(*UP*GP*AP)-3'
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,06616
ポリマ-130,06616
非ポリマー00
28816
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_556-x,y,-z+11
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation8_556-y,-x,-z+11
crystal symmetry operation6_556x,-y,-z+11
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)80.510, 80.510, 46.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number89
Space group name H-MP422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2088-

HOH

21R-2005-

HOH

詳細BIOLOGICAL RELEVANT UNIT IS OCTAMERIC ASSOCIATIONOF THE PROTEIN SUBUNITS.

-
要素

#1: タンパク質 MATRIX PROTEIN VP40


分子量: 15322.634 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 55-194 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: VP40[55-194] VARIANT / 由来: (組換発現) EBOLA VIRUS (エボラウイルス) / : ZAIRE MAYINGA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05128
#2: RNA鎖 5'-R(*UP*GP*AP)-3'


分子量: 935.620 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: MRNA STOP CODON SEQUENCE, BIOCHEMICAL SYNTHESIS BY THE EXPRESSION HOST AND UPTAKE BY THE PROTEIN DURING OVEREXPRESSION
由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
構成要素の詳細THE BIOLOGICALLY RELEVANT OLIGOMER IS A HOMO-OCTAMER AS CREATED BY THE CRYSTALLOGRAPHIC 422 ...THE BIOLOGICALLY RELEVANT OLIGOMER IS A HOMO-OCTAMER AS CREATED BY THE CRYSTALLOGRAPHIC 422 SYMMETRY. VITAL ROLE IN VIRUS ASSEMBLY.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1 UL OF PROTEIN SOLUTION (10 MG/ML) AND 1 UL OF WELL SOLUTION (100 MM HEPES PH 7.5, 1.5 M NH4H2PO4,15 % MPD). HANGING DROP.
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
2100 mMHEPES1reservoirpH7.5
31.5 M1reservoirNH4H2PO4
415 %MPD1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 1.069
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.069 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→40 Å / Num. obs: 167556 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 7.1
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Num. obs: 19961 / Num. measured all: 167556
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 78.2 % / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.341 / Mean I/σ(I) obs: 1.6

-
解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.6→40 Å / SU B: 1.419 / SU ML: 0.049 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.079 / ESU R Free: 0.076
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.182 1026 5.1 %RANDOM
Rwork0.164 ---
obs0.165 18914 96 %-
原子変位パラメータBiso mean: 11.077 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.58 Å20 Å20 Å2
2---0.58 Å20 Å2
3---1.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数967 62 0 158 1187
精密化
*PLUS
最低解像度: 40 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.18

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る