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万見
- PDB-1h1c: Histidinol-phosphate aminotransferase (HisC) from Thermotoga maritima -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h1c
タイトルHistidinol-phosphate aminotransferase (HisC) from Thermotoga maritima
要素HISTIDINOL-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / AMINOTRANSFERASE / HISTIDINE BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


histidinol-phosphate transaminase / histidinol-phosphate transaminase activity / L-histidine biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
: / Histidinol-phosphate aminotransferase family / Aminotransferase, class-II, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-II pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) ...: / Histidinol-phosphate aminotransferase family / Aminotransferase, class-II, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-II pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Histidinol-phosphate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Vega, M.C. / Fernandez, F.J. / Wilmanns, M.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Structural Studies of the Catalytic Reaction Pathway of a Hyperthermophilic Histidinol-Phosphate Aminotransferase
著者: Fernandez, F.J. / Vega, M.C. / Lehmann, F. / Sandmeier, E. / Gehring, H. / Christen, P. / Wilmanns, M.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure of Histidinol Phosphate Aminotransferase (Hisc) from Escherichia Coli, and its Covalent Complex with Pyridoxal-5'-Phosphate and L-Histidinol Phosphate
著者: Sivaraman, J. / Li, Y. / Larocque, R. / Schrag, J.D. / Cygler, M. / Matte, A.
履歴
登録2002年7月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月31日Group: Derived calculations / Non-polymer description ...Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / struct_conn
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTIDINOL-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE
B: HISTIDINOL-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE
C: HISTIDINOL-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE
D: HISTIDINOL-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,0818
ポリマ－159,0924
非ポリマー9894
水2,396133
1
A: HISTIDINOL-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE
B: HISTIDINOL-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,0404
ポリマ－79,5462
非ポリマー4942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6010 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area26070 Å2
手法PISA
2
C: HISTIDINOL-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE
D: HISTIDINOL-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,0404
ポリマ－79,5462
非ポリマー4942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6010 Å2
ΔGint-29.3 kcal/mol
Surface area26250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)189.666, 146.168, 54.292
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.84674, 0.30864, 0.43333), (0.35322, -0.28294, 0.89173), (0.39783, 0.90812, 0.13056)14.92868, 53.65038, -48.14807
2given(0.46921, 0.51663, 0.71619), (0.00198, 0.81039, -0.58588), (-0.88308, 0.27632, 0.37922)-56.19446, -5.72235, 11.63761
3given(0.04461, 0.65203, 0.75688), (0.03422, -0.75818, 0.65114), (0.99842, -0.00314, -0.05613)-55.67696, 66.12294, -5.12314

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要素

#1: タンパク質
HISTIDINOL-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE / HISC / IMIDAZOLE ACETOL-PHOSPHATE TRANSAMINASE


分子量: 39772.996 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: RESIDUE 202 LYSINE-PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
プラスミド: PETM11 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: Q9X0D0, histidinol-phosphate transaminase
#2: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CONVERTS L-HISTIDINOL-PHOSPHATE + 2-OXOGLUTARATE TO 3- (IMIDAZOL-4-YL)-2-OXOPROPYL PHOSPHATE + L- ...CONVERTS L-HISTIDINOL-PHOSPHATE + 2-OXOGLUTARATE TO 3- (IMIDAZOL-4-YL)-2-OXOPROPYL PHOSPHATE + L-GLUTAMATE. MEMBER OF THE CLASS-II OF PYRIDOXAL-PHOSPHATE-DEPENDENT AMINOTRANSFERASES.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.00
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mMHEPES1droppH7.5
210 mMdithiothreitol1drop
32 mMEDTA1drop
435 mg/mlprotein1drop
540 %(v/v)ethylene glycol1reservoir
60.1 Msodium acetate1reservoirpH6.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.9778,0.9862,0.9184
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年12月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97781
20.98621
30.91841
反射解像度: 2.85→20 Å / Num. obs: 29624 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 6.98
反射 シェル解像度: 2.85→2.95 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.381 / Mean I/σ(I) obs: 2.38 / % possible all: 95.7
反射
*PLUS
最高解像度: 2.85 Å / 最低解像度: 20 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE/RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.85→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 3206 10 %RANDOM
Rwork0.258 ---
obs0.258 33722 93.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.47 Å20 Å20 Å2
2---1.21 Å20 Å2
3---0.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10615 0 60 133 10808
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.944
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.85→2.914 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.337 155
Rwork0.349 1398
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 9.3 % / Rfactor Rwork: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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