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万見
- PDB-1gzz: Human Insulin-like growth factor; Hamburg data -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gzz
タイトルHuman Insulin-like growth factor; Hamburg data
要素INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR I
キーワードGROWTH FACTOR / INSULIN FAMILY / IGF-1 / PLASMA
機能・相同性
機能・相同性情報


glycolate metabolic process / muscle hypertrophy / negative regulation of oocyte development / positive regulation of trophectodermal cell proliferation / insulin-like growth factor binding protein complex / insulin-like growth factor ternary complex / proteoglycan biosynthetic process / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process / myotube cell development / skeletal muscle satellite cell maintenance involved in skeletal muscle regeneration ...glycolate metabolic process / muscle hypertrophy / negative regulation of oocyte development / positive regulation of trophectodermal cell proliferation / insulin-like growth factor binding protein complex / insulin-like growth factor ternary complex / proteoglycan biosynthetic process / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process / myotube cell development / skeletal muscle satellite cell maintenance involved in skeletal muscle regeneration / negative regulation of neuroinflammatory response / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / bone mineralization involved in bone maturation / IRS-related events triggered by IGF1R / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / exocytic vesicle / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / cell activation / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / positive regulation of Ras protein signal transduction / myoblast differentiation / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / myoblast proliferation / muscle organ development / negative regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of DNA binding / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of smooth muscle cell migration / positive regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / negative regulation of tumor necrosis factor production / epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / SHC-related events triggered by IGF1R / positive regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / insulin-like growth factor receptor binding / activation of protein kinase B activity / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of epithelial cell proliferation / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / platelet alpha granule lumen / skeletal system development / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / insulin receptor binding / growth factor activity / wound healing / regulation of protein phosphorylation / hormone activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of fibroblast proliferation / integrin binding / Platelet degranulation / response to heat / regulation of gene expression / Ras protein signal transduction / cell population proliferation / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein stabilization / positive regulation of cell migration / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Insulin-like growth factor I / Insulin-like, subunit E / Insulin-like / Insulin-like growth factor / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. ...Insulin-like growth factor I / Insulin-like, subunit E / Insulin-like / Insulin-like growth factor / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-C15 / Insulin-like growth factor I / Insulin-like growth factor I
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Brzozowski, A.M. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Murshudov, G. / Verma, C. / Turkenburg, J.P. / De Bree, F.M. / Dauter, Z.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Structural Origins of the Functional Divergence of Human Insulin-Like Growth Factor-I and Insulin
著者: Brzozowski, A.M. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Murshudov, G. / Verma, C. / Turkenburg, J.P. / De Bree, F.M. / Dauter, Z.
履歴
登録2002年6月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,0002
ポリマ－7,6641
非ポリマー3371
水23413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)30.723, 69.282, 64.528
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR I / SOMATOMEDIN C / IGF1 / IBP1


分子量: 7663.752 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P01343, UniProt: P05019*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-C15 / N-DODECYL-N,N-DIMETHYL-3-AMMONIO-1-PROPANESULFONATE / N-ドデシル-N,N-ジメチル-1-アンモニオ-3-プロパンスルホナ-ト


分子量: 336.554 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H38NO3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細INSULIN-LIKE GROWTH FACTORS,ARE FUNCTIONALLY AND STRUCTURALLY RELATED TO INSULIN WITH HIGHER GROWTH- ...INSULIN-LIKE GROWTH FACTORS,ARE FUNCTIONALLY AND STRUCTURALLY RELATED TO INSULIN WITH HIGHER GROWTH-PROMOTING ACTIVITY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY THE HANGING DROP METHOD IN WHICH DROPS WERE COMPOSED OF VARIOUS RATIOS OF HIGF-I AT 7MG/ML (IN H2O) WITH RESERVOIR SOLUTION CONSISTING OF 0.1M TRIS.HCL PH 7.5, ...詳細: THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY THE HANGING DROP METHOD IN WHICH DROPS WERE COMPOSED OF VARIOUS RATIOS OF HIGF-I AT 7MG/ML (IN H2O) WITH RESERVOIR SOLUTION CONSISTING OF 0.1M TRIS.HCL PH 7.5, 12-15% (W/V) PEG 2K AND 5MM SB12 DETERGENT.
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
17 mg/mlprotein1dropin water
20.1 MTris-HCl1reservoirpH7.5
312-15 %(w/v)PEG2000MME1reservoir
45 mMSB12 detergent1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.83
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.83 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 3285 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.074
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / Rmerge(I) obs: 0.454 / % possible all: 96.7
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 19524
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / % possible obs: 96.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4INS

4ins


解像度: 2.3→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.919 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 5.137 / SU ML: 0.128 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.428 / ESU R Free: 0.276 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: THE GEOMETRY OF THE N- AND CREMARK 3 T BREAK IN THE MAIN CHAIN, IS DIFFICULT TO DETERMINE FORM THE LOCAL ELECTRON DENSITY. THEY HAVE INTENTIONALLY NOT BEEN REGULARISED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 301 9.6 %RANDOM
Rwork0.234 ---
obs0.238 2840 96.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数463 0 20 13 496
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.021493
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.2592.027663
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr9.596558
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02368
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2970.2191
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.150.216
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3480.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4810.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2151.5297
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9122474
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3573196
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.9894.5189
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.505 24
Rwork0.381 190
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 9.9897 Å / Origin y: 10.0758 Å / Origin z: 29.0018 Å
111213212223313233
T0.0188 Å2-0.006 Å20.0446 Å2-0.047 Å2-0.0364 Å2--0.1165 Å2
L14.5499 °21.3143 °2-3.4405 °2-10.8206 °20.2277 °2--11.1099 °2
S-0.5918 Å °0.5956 Å °-0.8524 Å °-0.2139 Å °-0.1223 Å °-0.2143 Å °1.033 Å °-0.0782 Å °0.7141 Å °
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.275 / Rfactor Rwork: 0.229
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg3.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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