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- PDB-1gzu: Crystal Structure of Human Nicotinamide Mononucleotide Adenylyltr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gzu
タイトルCrystal Structure of Human Nicotinamide Mononucleotide Adenylyltransferase in Complex with NMN
要素NICOTINAMIDE MONONUCLEOTIDE ADENYLYL TRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / NAD BIOSYNTHESIS / ADENYLYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of apoptotic DNA fragmentation / protein ADP-ribosyltransferase-substrate adaptor activity / nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase / nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase activity / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase / nucleotide biosynthetic process / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity / Nicotinate metabolism / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / NAD biosynthetic process ...negative regulation of apoptotic DNA fragmentation / protein ADP-ribosyltransferase-substrate adaptor activity / nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase / nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase activity / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase / nucleotide biosynthetic process / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity / Nicotinate metabolism / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / NAD biosynthetic process / response to wounding / negative regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of MAPK cascade / nuclear body / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Nicotinamide/nicotinate mononucleotide adenylyltransferase, eukaryotic / : / Nicotinate/nicotinamide nucleotide adenylyltransferase / Cytidylyltransferase-like / Cytidyltransferase-like domain / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-NICOTINAMIDE RIBOSE MONOPHOSPHATE / Nicotinamide/nicotinic acid mononucleotide adenylyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Werner, E. / Ziegler, M. / Lerner, F. / Schweiger, M. / Heinemann, U.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase in complex with NMN.
著者: Werner, E. / Ziegler, M. / Lerner, F. / Schweiger, M. / Heinemann, U.
履歴
置き換え2002年6月6日ID: 1GRY
登録2002年6月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年6月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: citation / diffrn_radiation ...citation / diffrn_radiation / diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / refine / struct
Item: _citation.page_last / _citation.title ..._citation.page_last / _citation.title / _diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol / _diffrn_source.pdbx_wavelength_list / _refine.pdbx_method_to_determine_struct / _struct.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NICOTINAMIDE MONONUCLEOTIDE ADENYLYL TRANSFERASE
B: NICOTINAMIDE MONONUCLEOTIDE ADENYLYL TRANSFERASE
C: NICOTINAMIDE MONONUCLEOTIDE ADENYLYL TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,3396
ポリマ－100,3333
非ポリマー1,0063
水00
1
A: NICOTINAMIDE MONONUCLEOTIDE ADENYLYL TRANSFERASE
B: NICOTINAMIDE MONONUCLEOTIDE ADENYLYL TRANSFERASE
C: NICOTINAMIDE MONONUCLEOTIDE ADENYLYL TRANSFERASE
ヘテロ分子

A: NICOTINAMIDE MONONUCLEOTIDE ADENYLYL TRANSFERASE
B: NICOTINAMIDE MONONUCLEOTIDE ADENYLYL TRANSFERASE
C: NICOTINAMIDE MONONUCLEOTIDE ADENYLYL TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)202,67812
ポリマ－200,6666
非ポリマー2,0116
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)140.800, 235.700, 89.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1113A6 - 270
2113B6 - 270
3113C6 - 270

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.4551, 0.8629, -0.2197), (-0.8654, -0.4867, -0.119), (-0.2096, 0.136, 0.9683)-62.16, 118.3, -9.598
2given(-0.493, -0.8439, -0.2118), (0.8501, -0.519, 0.0895), (-0.1855, -0.1359, 0.9732)69.53, 116.2, 11.45

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要素

#1: タンパク質 NICOTINAMIDE MONONUCLEOTIDE ADENYLYL TRANSFERASE / NMN ADENYLYLTRANSFERASE


分子量: 33444.406 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PQE30 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): NM522
参照: UniProt: Q9HAN9, nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-NMN / BETA-NICOTINAMIDE RIBOSE MONOPHOSPHATE / NICOTINAMIDE MONONUCLEOTIDE / ニコチンアミドモノヌクレオチド


分子量: 335.227 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H16N2O8P
配列の詳細N-TERMINUS INCLUDES A HIS-TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.56 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 2.0 M NA/KH2PO4, 100 M M TRIS PH 7.5, 5% 2-PROPANOL
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Werner, E., (2002) Acta Crystallogr., D58, 140.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
120 mg/mlprotein1drop
270 mMammonium sulfate1drop
3100 mMimidazole1drop
4300 mM1dropNaCl
51 mM1dropMgCl2
62.5 mMdithiothreitol1drop
71 mMNAD+1drop
81.9 Msodium potassium phosphate1reservoir
90.1 MTris-HCl1reservoirpH7.5
105 %2-propanol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9795 / 波長: 0.9795 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2001年6月17日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→20 Å / Num. obs: 62691 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): 0.5 / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / Rmerge(I) obs: 0.492 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 92.5
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 632186 / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.5 % / Num. unique obs: 5937

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.9→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.888 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.85 / SU B: 8.754 / SU ML: 0.167 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.801 / ESU R Free: 0.4 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 1438 5 %RANDOM
Rwork0.246 ---
obs0.248 27097 86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5478 0 66 0 5544
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0215632
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5931.9597636
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.3053675
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.177151042
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1330.2870
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024128
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3350.33116
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1950.5409
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2650.374
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3810.53
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.79823386
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.96885473
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.71842246
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.757122163
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A907tight positional0.060.05
2B907tight positional0.060.05
3C907tight positional0.060.05
1A896loose positional0.685
2B896loose positional0.545
3C896loose positional0.595
1A907tight thermal0.160.5
2B907tight thermal0.130.5
3C907tight thermal0.20.5
1A896loose thermal5.5910
2B896loose thermal4.3310
3C896loose thermal6.9710
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.97 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.342 71
Rwork0.266 1308
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 7 % / Rfactor Rfree: 0.291 / Rfactor Rwork: 0.253
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.719

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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