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万見
- PDB-1gxz: crystal structure of the eukaryotic mono-ADP-ribosyltransferase A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gxz
タイトルcrystal structure of the eukaryotic mono-ADP-ribosyltransferase ART2.2; Crystal form B (P212121)
要素T-CELL ECTO-ADP-RIBOSYLTRANSFERASE 2
キーワードTRANSFERASE / ADP-RIBOSYLTRANSFERASE / IMMUNO-REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+ glycohydrolase / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase / NAD+ catabolic process / NAD+ nucleosidase activity / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / side of membrane / nucleotidyltransferase activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NAD:arginine ADP-ribosyltransferases signature. / NAD:arginine ADP-ribosyltransferase, ART / NAD:arginine ADP-ribosyltransferase / : / Toxin ADP-ribosyltransferase; Chain A, domain 1 / Toxin ADP-ribosyltransferase; Chain A, domain 1 / Toxin-related mono-ADP-ribosyltransferase (TR mART) core domain profile. / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-BROMONICOTINAMIDE / T-cell ecto-ADP-ribosyltransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Mueller-Dieckmann, C. / Schulz, G.E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structure of the Ecto-Adp-Ribosyl Transferase Art2.2 From Rat
著者: Mueller-Dieckmann, C. / Ritter, H. / Haag, F. / Koch-Nolte, F. / Schulz, G.E.
履歴
登録2002年4月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T-CELL ECTO-ADP-RIBOSYLTRANSFERASE 2
B: T-CELL ECTO-ADP-RIBOSYLTRANSFERASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5394
ポリマ－52,1372
非ポリマー4022
水7,098394
1
A: T-CELL ECTO-ADP-RIBOSYLTRANSFERASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2692
ポリマ－26,0681
非ポリマー2011
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: T-CELL ECTO-ADP-RIBOSYLTRANSFERASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2692
ポリマ－26,0681
非ポリマー2011
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)69.560, 77.280, 86.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.99933, 0.01574, 0.03303), (0.01717, 0.99891, 0.04344), (-0.03231, 0.04398, -0.99851)
ベクター: 34.35844, 6.8794, 42.48557)

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要素

#1: タンパク質 T-CELL ECTO-ADP-RIBOSYLTRANSFERASE 2 / ADP-RIBOSYLTRANSFERASE / T-CELL NAD(P)(+)--ARGININE ADP-RIBOSYLTRANSFERASE 2 / T-CELL MONO(ADP- ...ADP-RIBOSYLTRANSFERASE / T-CELL NAD(P)(+)--ARGININE ADP-RIBOSYLTRANSFERASE 2 / T-CELL MONO(ADP-RIBOSYL)TRANSFERASE 2 / ALLOANTIGEN RT6.2 / T-CELL SURFACE PROTEIN RT6.2


分子量: 26068.447 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): NM522
参照: UniProt: P20974, NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-BRT / 5-BROMONICOTINAMIDE / 5-ブロモピリジン-3-カルボアミド


分子量: 201.021 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5BrN2O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 394 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化pH: 8.3
詳細: 100 MM TRIS PH8.3, 200 MM LI2SO4, 22 % PEG4000, pH 8.30
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Mueller-Dieckmann, C., (2002) Acta Crystallogr., D58, 1211.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
18.8 mg/mlprotein1drop
2100 mMTris-HCl1reservoirpH8.3
3200 mM1reservoirLi2SO4
422 %(w/v)PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.02→33 Å / Num. obs: 30925 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 8.4 Å2 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.02→2.13 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Rsym value: 0.177 / % possible all: 99.1
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 33 Å / Num. measured all: 126778 / Rmerge(I) obs: 0.063
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.1 % / Num. unique obs: 4218 / Rmerge(I) obs: 0.18

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解析

ソフトウェア名称: CNS / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→33 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 1409 5.1 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.181 27842 100 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 43.19 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 15.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.68 Å20 Å20 Å2
2---0.24 Å20 Å2
3----1.44 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3644 0 20 394 4058
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.051.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.762
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.42
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.742.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 242 5.3 %
Rwork0.178 4313 -
obs--100 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 33 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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