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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1gxe | ||||||
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タイトル | Central domain of cardiac myosin binding protein C | ||||||
![]() | MYOSIN BINDING PROTEIN C, CARDIAC-TYPE | ||||||
![]() | CYTOSKELETON / MUSCLE / IGI / THICK FILAMENT / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN | ||||||
機能・相同性 | ![]() C zone / regulation of muscle filament sliding / striated muscle myosin thick filament / regulation of striated muscle contraction / cardiac myofibril / Striated Muscle Contraction / M band / regulation of cardiac muscle cell contraction / A band / structural constituent of muscle ...C zone / regulation of muscle filament sliding / striated muscle myosin thick filament / regulation of striated muscle contraction / cardiac myofibril / Striated Muscle Contraction / M band / regulation of cardiac muscle cell contraction / A band / structural constituent of muscle / sarcomere organization / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / myosin heavy chain binding / myosin binding / ATPase activator activity / heart morphogenesis / cardiac muscle contraction / titin binding / sarcomere / actin binding / cell adhesion / metal ion binding / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 溶液NMR / simulated annealing | ||||||
![]() | Pfuhl, M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure, Stability and Dynamics of the Central Domain of Cardiac Myosin Binding Protein C (Mybp-C): Implications for Multidomain Assembly and Causes for Cardiomyopathy 著者: Idowu, S. / Gautel, M. / Perkins, S. / Pfuhl, M. #1: ジャーナル: J.Biomol.NMR / 年: 2002 タイトル: Sequence Specific Resonance Assignment of the Central Domain of Cardiac Myosin Binding Protein C (Mybp-C) 著者: Idowu, S. / Gautel, M. / Pfuhl, M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 399.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 327.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 349.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 446.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 35.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 46.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15395.244 Da / 分子数: 1 / 断片: DOMAIN C5, RESIDUES 641-770 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: HIS-TAGGED PROTEIN / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||
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NMR実験 |
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NMR実験の詳細 | Text: 3D 15N NOESY-HSQC & 3D 13C NOESY-HSQC IN 90% H2O/10% D2O 3D 13C NOESY-HSQC IN 99% D2O |
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試料調製
試料状態 | イオン強度: 100 MM NACL / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 293 K |
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結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Varian UNITYPLUS / 製造業者: Varian / モデル: UNITYPLUS / 磁場強度: 600 MHz |
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解析
NMR software |
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精密化 | 手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 詳細: SIMULATED ANNEALING WITH STANDARD XPLOR PROTOCOL DESCRIBED IN MANUSCRIPT. RESIDUES -9 TO -1 CONSTITUTE A HIS-TAG. THESE RESIDUES WERE PRESENT IN THE EXPERIMENT BUT WERE NOT ASSIGNED NOR USED ...詳細: SIMULATED ANNEALING WITH STANDARD XPLOR PROTOCOL DESCRIBED IN MANUSCRIPT. RESIDUES -9 TO -1 CONSTITUTE A HIS-TAG. THESE RESIDUES WERE PRESENT IN THE EXPERIMENT BUT WERE NOT ASSIGNED NOR USED IN THE STRUCTURE CALCULATION. | ||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: RESTRAINT VIOLATIONS 0.2 A 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 10 |