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- PDB-1gwz: CRYSTAL STRUCTURE OF THE CATALYTIC DOMAIN OF THE PROTEIN TYROSINE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gwz
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE CATALYTIC DOMAIN OF THE PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE SHP-1
要素SHP-1
キーワードHYDROLASE / PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE / CATALYTIC DOMAIN / WPD LOOP / SH2 DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / negative regulation of mast cell activation involved in immune response / negative regulation of B cell receptor signaling pathway / regulation of B cell differentiation / epididymis development / CD27 signaling pathway / negative regulation of inflammatory response to wounding / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / phosphorylation-dependent protein binding / Co-inhibition by BTLA ...negative regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / negative regulation of mast cell activation involved in immune response / negative regulation of B cell receptor signaling pathway / regulation of B cell differentiation / epididymis development / CD27 signaling pathway / negative regulation of inflammatory response to wounding / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / phosphorylation-dependent protein binding / Co-inhibition by BTLA / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of neutrophil activation / CD22 mediated BCR regulation / alpha-beta T cell receptor complex / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Interleukin-37 signaling / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / Signal regulatory protein family interactions / platelet formation / Regulation of KIT signaling / megakaryocyte development / Signaling by ALK / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / natural killer cell mediated cytotoxicity / Platelet sensitization by LDL / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / PECAM1 interactions / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of interleukin-6 production / Regulation of IFNA/IFNB signaling / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / negative regulation of tumor necrosis factor production / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Co-inhibition by PD-1 / Interleukin receptor SHC signaling / negative regulation of MAPK cascade / Regulation of IFNG signaling / hematopoietic progenitor cell differentiation / Growth hormone receptor signaling / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / T cell proliferation / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / protein dephosphorylation / GPVI-mediated activation cascade / cell adhesion molecule binding / negative regulation of T cell proliferation / T cell costimulation / phosphotyrosine residue binding / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / SH2 domain binding / negative regulation of innate immune response / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / T cell activation / negative regulation of angiogenesis / B cell receptor signaling pathway / cytokine-mediated signaling pathway / peptidyl-tyrosine phosphorylation / SH3 domain binding / platelet aggregation / specific granule lumen / Interferon gamma signaling / Interferon alpha/beta signaling / MAPK cascade / tertiary granule lumen / cell-cell junction / mitotic cell cycle / T cell receptor signaling pathway / regulation of apoptotic process / cell differentiation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / nucleolus / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...: / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Yang, J. / Liang, X. / Niu, T. / Meng, W. / Zhao, Z. / Zhou, G.W.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of the catalytic domain of protein-tyrosine phosphatase SHP-1.
著者: Yang, J. / Liang, X. / Niu, T. / Meng, W. / Zhao, Z. / Zhou, G.W.
#1: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Expression, Purification, and Crystallization of the Catalytic Domain of Protein Tyrosine Phosphatase Shp-1
著者: Liang, X. / Meng, W. / Niu, T. / Zhao, Z. / Zhou, G.W.
履歴
登録1998年8月22日処理サイト: BNL
改定 1.01999年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SHP-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2901
ポリマ－34,2901
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.820, 87.780, 43.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 SHP-1 / PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE


分子量: 34289.605 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PT7-PTP1C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29350, protein-tyrosine-phosphatase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.79 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 %PEG100001reservoir
20.1 MHEPES1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 85 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年5月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 8779 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.57 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Rsym value: 0.313 / % possible all: 71.8
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.082

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.85精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PTP-1B

解像度: 2.5→6 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.293 366 5 %RANDOM
Rwork0.209 ---
obs0.209 7392 99.7 %-
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.3 Å / Luzzati sigma a free: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2207 0 0 0 2207
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d28.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / Total num. of bins used: 8
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8.5 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg28.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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