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- PDB-1gwy: Crystal structure of the water-soluble state of the pore-forming ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gwy
タイトルCrystal structure of the water-soluble state of the pore-forming cytolysin Sticholysin II
要素STICHOLYSIN II
キーワードCYTOLYSIN / PORE-FORMING TOXIN / HEMOLYSIS / CNIDOCYST
機能・相同性
機能・相同性情報


nematocyst / pore complex assembly / cytolysis in another organism / other organism cell membrane / pore complex / monoatomic cation transport / channel activity / toxin activity / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Sea anemone actinoporin-like / : / Sea anemone cytotoxic protein / Cytolysin/lectin / Cytolysin/lectin / Mutm (Fpg) Protein; Chain: A, domain 2 / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DELTA-stichotoxin-She4b
類似検索 - 構成要素
生物種STOICHACTIS HELIANTHUS (イソギンチャク)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.71 Å
データ登録者Mancheno, J.M. / Martin-Benito, J. / Martinez-Ripoll, M. / Gavilanes, J.G. / Hermoso, J.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Crystal and Electron Microscopy Structures of Sticholysin II Actinoporin Reveal Insights Into the Mechanism of Membrane Pore Formation
著者: Mancheno, J.M. / Martin-Benito, J. / Martinez-Ripoll, M. / Gavilanes, J.G. / Hermoso, J.A.
履歴
登録2002年3月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年1月25日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: STICHOLYSIN II
B: STICHOLYSIN II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,37410
ポリマ－38,6062
非ポリマー7698
水6,720373
1
A: STICHOLYSIN II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5914
ポリマ－19,3031
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: STICHOLYSIN II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7836
ポリマ－19,3031
非ポリマー4805
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)32.304, 119.735, 43.421
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.04, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 STICHOLYSIN II / CYTOLYSIN III / CYTOLYSIN ST II / CYTOTOXIN


分子量: 19302.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) STOICHACTIS HELIANTHUS (イソギンチャク)
参照: UniProt: P07845
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 373 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.50
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mMTris1droppH7.0
26-8 mg/mlprotein1drop
30.2 Mlithium sulfate1reservoir
40.1 MTris1reservoirpH7.5
525-30 %(w/v)PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 1.0004
検出器検出器: CCD / 日付: 2001年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0004 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.71→32.27 Å / Num. obs: 31889 / % possible obs: 90.3 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 15.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 5
反射 シェル解像度: 1.71→1.81 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.151 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Rsym value: 0.151 / % possible all: 90.3
反射
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 32.3 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.086

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB CODE 1IAZ

1iaz


解像度: 1.71→9.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 714940.2 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE ELECTRON DENSITY OF THE LOOP REGION COMPRISED BETWEEN RESIDUES 109-111 IS NOT WELL DEFINED, PRESUMABLY DUE TO A HIGH MOBILITY. THE OCUPATION AND B FACTORS OF THE TRP-110 SIDE CHAIN HAVE ...詳細: THE ELECTRON DENSITY OF THE LOOP REGION COMPRISED BETWEEN RESIDUES 109-111 IS NOT WELL DEFINED, PRESUMABLY DUE TO A HIGH MOBILITY. THE OCUPATION AND B FACTORS OF THE TRP-110 SIDE CHAIN HAVE BEEN SET TO 0.00 AND 20.00, RESPECTIVELY, DUE TO THE POOR ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 1578 5 %RANDOM
Rwork0.216 ---
obs0.216 31683 90 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.759 Å2 / ksol: 0.428738 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.07 Å20 Å20 Å2
2--0.23 Å20 Å2
3---0.84 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.09 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.71→9.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2722 0 40 373 3135
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.62
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.71→1.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 191 4.9 %
Rwork0.282 3707 -
obs--65.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 10 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.62

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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