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- PDB-1gwk: Carbohydrate binding module family29 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gwk
タイトルCarbohydrate binding module family29
要素NON-CATALYTIC PROTEIN 1
キーワードCARBOHYDRATE BINDING DOMAIN / GLUCOMANNAN / CELLOHEXAOSE / MANNOHEXAOSE / CELLULOSOME
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
Fungal dockerin domain superfamily / Cellulose or protein binding domain / CBM10/dockerin domain / CBM10 (carbohydrate-binding type-10) domain profile. / Galactose-binding lectin / Galactose-binding-like domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Non-catalytic protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種PIROMYCES EQUI (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Charnock, S.J. / Nurizzo, D. / Davies, G.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: Promiscuity in Ligand-Binding: The Three-Dimensional Structure of a Piromyces Carbohydrate-Binding Module,Cbm29-2,in Complex with Cello- and Mannohexaose
著者: Charnock, S.J. / Bolam, D. / Nurizzo, D. / Szabo, L. / Mckie, V. / Gilbert, H. / Davies, G.J.
履歴
登録2002年3月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NON-CATALYTIC PROTEIN 1
B: NON-CATALYTIC PROTEIN 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8072
ポリマ－34,8072
非ポリマー00
水1,65792
1
A: NON-CATALYTIC PROTEIN 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4041
ポリマ－17,4041
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: NON-CATALYTIC PROTEIN 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4041
ポリマ－17,4041
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)93.270, 93.270, 83.055
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 NON-CATALYTIC PROTEIN 1 / NCP1


分子量: 17403.738 Da / 分子数: 2 / 断片: CARBOHYDRATE BINDING MODULE, RESIDUE 335-478 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SELENO-METHIONINE LABELLED CBM29 / 由来: (組換発現) PIROMYCES EQUI (菌類) / プラスミド: PET22B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9C171
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.8 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 100MM NA HEPES, 150MM KSCN 20% ETHYLENE GLYCOL, 20% PEG3350, pH 7.50
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
2100 mMsodium HEPES1reservoirpH7.5
3150 mM1reservoirKSCN
420 %(v/v)ethylene glycol1reservoir
516-21 %(w/v)PEG33501reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9794
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→20 Å / Num. obs: 29468 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 18.45
反射 シェル解像度: 2.34→2.38 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.267 / Mean I/σ(I) obs: 6.75 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.11精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.34→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 6.193 / SU ML: 0.149 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.297 / ESU R Free: 0.228 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 798 5 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.196 15158 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.49 Å20 Å20 Å2
2---2.49 Å20 Å2
3---4.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.34→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2260 0 0 92 2352
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0212330
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6771.9383154
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5785285
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.52424.878123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.09815376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.3971512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2325
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021830
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.2840
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1280.2103
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2230.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.120.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7561.51413
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.41722274
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8353917
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2054.5880
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.34→2.4 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.337 66
Rwork0.214 1084
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7781-0.21190.05921.7441-0.17072.57810.02270.2240.1562-0.2998-0.0420.2402-0.281-0.21510.01930.0940.0283-0.0510.01470.00030.06768.455223.773627.2155
22.8243-0.7802-0.69344.57490.99062.90390.01550.31340.1103-0.2840.0188-0.06830.0155-0.1034-0.03430.0229-0.0313-0.00980.0766-0.00440.015146.224319.983137.1533
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 144
2X-RAY DIFFRACTION2B3 - 148
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.24 / Rfactor Rwork: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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