[日本語] English
万見
- PDB-1gw3: THE HELIX-HINGE-HELIX STRUCTURAL MOTIF IN HUMAN APOLIPOPROTEIN A-... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gw3
タイトルTHE HELIX-HINGE-HELIX STRUCTURAL MOTIF IN HUMAN APOLIPOPROTEIN A-I DETERMINED BY NMR SPECTROSCOPY, 1 STRUCTURE
要素APOA-I
キーワードHIGH DENSITY LIPOPROTEINS / KEY IN VIVO COFACTOR FOR THE ENZYME LECITHIN-CHOLESTEROL TRANSFERASE / CHOLESTEROL EFFLUX / RECEPTOR BINDING / AMPHIPATHIC HELICES / HELIX-HINGE-HELIX MOTIF
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective ABCA1 causes TGD / high-density lipoprotein particle receptor binding / peptidyl-methionine modification / HDL clearance / spherical high-density lipoprotein particle / Scavenging by Class B Receptors / negative regulation of response to cytokine stimulus / protein oxidation / regulation of intestinal cholesterol absorption / vitamin transport ...Defective ABCA1 causes TGD / high-density lipoprotein particle receptor binding / peptidyl-methionine modification / HDL clearance / spherical high-density lipoprotein particle / Scavenging by Class B Receptors / negative regulation of response to cytokine stimulus / protein oxidation / regulation of intestinal cholesterol absorption / vitamin transport / blood vessel endothelial cell migration / cholesterol import / negative regulation of heterotypic cell-cell adhesion / apolipoprotein A-I receptor binding / apolipoprotein receptor binding / ABC transporters in lipid homeostasis / negative regulation of cell adhesion molecule production / negative regulation of cytokine production involved in immune response / HDL assembly / high-density lipoprotein particle binding / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling / phosphatidylcholine biosynthetic process / glucocorticoid metabolic process / acylglycerol homeostasis / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity / positive regulation of phospholipid efflux / Chylomicron remodeling / cellular response to lipoprotein particle stimulus / Chylomicron assembly / high-density lipoprotein particle clearance / phospholipid efflux / chylomicron / high-density lipoprotein particle remodeling / positive regulation of cholesterol metabolic process / reverse cholesterol transport / lipid storage / phospholipid homeostasis / high-density lipoprotein particle assembly / chemorepellent activity / low-density lipoprotein particle / lipoprotein biosynthetic process / cholesterol transfer activity / cholesterol transport / high-density lipoprotein particle / very-low-density lipoprotein particle / endothelial cell proliferation / regulation of Cdc42 protein signal transduction / HDL remodeling / cholesterol efflux / Scavenging by Class A Receptors / triglyceride homeostasis / adrenal gland development / negative regulation of interleukin-1 beta production / negative chemotaxis / cholesterol binding / cholesterol biosynthetic process / amyloid-beta formation / positive regulation of Rho protein signal transduction / endocytic vesicle / positive regulation of cholesterol efflux / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Scavenging of heme from plasma / Retinoid metabolism and transport / cholesterol metabolic process / positive regulation of stress fiber assembly / heat shock protein binding / endocytic vesicle lumen / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of phagocytosis / cholesterol homeostasis / integrin-mediated signaling pathway / Post-translational protein phosphorylation / Heme signaling / PPARA activates gene expression / phospholipid binding / negative regulation of inflammatory response / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Platelet degranulation / extracellular vesicle / : / amyloid-beta binding / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / blood microparticle / early endosome / protein stabilization / receptor ligand activity / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / signaling receptor binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #20 / Apolipoprotein A/E / : / Apolipoprotein A1/A4/E domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Apolipoprotein A-I
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY CALCULATIONS USING NOE-DERIVED DISTANCES
データ登録者Wang, G. / Sparrow, J.T. / Cushley, R.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: The helix-hinge-helix structural motif in human apolipoprotein A-I determined by NMR spectroscopy.
著者: Wang, G. / Sparrow, J.T. / Cushley, R.J.
履歴
登録1997年6月4日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: APOA-I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,1521
ポリマ－5,1521
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 50LOWER OPTIMIZATION ERROR AND NO DISTANCE VIOLATION GREATER THAN 0.5 A)
代表モデル

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド APOA-I / APOLIPOPROTEIN A-I


分子量: 5151.779 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 142 - 187 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02647

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY
121TOCSY
131DQF-COSY

-
試料調製

試料状態pH: 4.9 / 温度: 310 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AMX 600 / 製造業者: Bruker / モデル: AMX 600 / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称開発者分類
DGIIHAVEL精密化
DGII構造決定
精密化手法: DISTANCE GEOMETRY CALCULATIONS USING NOE-DERIVED DISTANCES
ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWER OPTIMIZATION ERROR AND NO DISTANCE VIOLATION GREATER THAN 0.5 A)
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 1

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る