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万見
- PDB-1gw1: Substrate distortion by beta-mannanase from Pseudomonas cellulosa -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gw1
タイトルSubstrate distortion by beta-mannanase from Pseudomonas cellulosa
要素MANNAN ENDO-1,4-BETA-MANNOSIDASE
キーワードHYDROLASE / GLYCOSIDE HYDROLASE / GLYCOSIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glucomannan metabolic process / galactomannan metabolic process / mannan endo-1,4-beta-mannosidase / mannan endo-1,4-beta-mannosidase activity / polysaccharide catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase family 26 / Glycosyl hydrolase family 26 / Glycosyl hydrolase family 26 domain / Glycosyl hydrolases family 26 (GH26) domain profile. / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DINITROPHENYLENE / Mannan endo-1,4-beta-mannosidase
類似検索 - 構成要素
生物種PSEUDOMONAS CELLULOSA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Ducros, V. / Zechel, D.L. / Gilbert, H.J. / Szabo, L. / Withers, S.G. / Davies, G.J.
引用
ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2002
タイトル: Substrate Distortion by a Beta-Mannanase: Snapshots of the Michaelis and Covalent-Intermediate Complexes Suggest a B2,5 Conformation for the Transition State
著者: Ducros, V. / Zechel, D.L. / Murshudov, G. / Gilbert, H.J. / Szabo, L. / Stoll, D. / Withers, S.G. / Davies, G.J.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure of Mannanase 26A from Pseudomonas Cellulosa and Analysis of Residues Involved in Substrate Binding
著者: Hogg, D. / Woo, E.-J. / Bolam, D.N. / Mckie, V.A. / Gilbert, H.J. / Pickersgill, R.W.
履歴
登録2002年3月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月28日Group: Database references / Other ...Database references / Other / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MANNAN ENDO-1,4-BETA-MANNOSIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6928
ポリマ－42,6191
非ポリマー1,0737
水6,828379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.488, 93.488, 53.719
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 MANNAN ENDO-1,4-BETA-MANNOSIDASE / BETA-MANNANASE / MANNANASE A


分子量: 42619.348 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: COMPLEX WITH 2,4-DINITROPHENYL 2-DEOXY-2-FLUORO-BETA-MANNOTRIOSIDE
由来: (組換発現) PSEUDOMONAS CELLULOSA (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P49424, mannan endo-1,4-beta-mannosidase
#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-deoxy-2-fluoro-alpha-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 506.429 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/2,3,2/[a1122h-1a_1-5_2*F][a1122h-1b_1-5]/1-2-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-Manp2fluoro]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 5種, 385分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-NIN / DINITROPHENYLENE


分子量: 168.107 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H4N2O4
#6: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 379 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 212 TO ALA
Has protein modificationY
配列の詳細THE SWISS-PROT ACCESSION NUMBER IS OF THE NATIVE, THE SEQUENCE OF THE STRUCTURE DEPOSITED IS OF A ...THE SWISS-PROT ACCESSION NUMBER IS OF THE NATIVE, THE SEQUENCE OF THE STRUCTURE DEPOSITED IS OF A MUTANT E212A BREAK IN CHAIN A: RESIDUES 370 AND 371 NOT BUILT DUE TO DISORDER IN THE DENSITY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.62 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 100MM TRIS 7.5, 9MM ZNSO4, 26% PEG550, pH 7.50
結晶化
*PLUS
pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Hogg, D., (2001) J.Biol.Chem., 276, 31186.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
126 %PEG550 MME1reservoir
20.012 Mzinc sulfate1reservoir
30.1 MMES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月15日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: DIAMOND (111), GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→20 Å / Num. obs: 54188 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 1.65→1.71 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.264 / Mean I/σ(I) obs: 9.3 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1J9Y

1j9y


解像度: 1.65→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 1.263 / SU ML: 0.044 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.097 / ESU R Free: 0.073 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.167 2778 5.1 %RANDOM
Rwork0.138 ---
obs0.14 51895 98.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.61 Å20 Å20 Å2
2---0.61 Å20 Å2
3---1.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3009 0 76 379 3464
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0213207
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022735
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3471.9454385
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.85736350
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8565374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2473
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023550
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02682
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.2632
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2450.23220
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0820.21688
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.140.2228
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.150.28
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1970.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2590.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1260.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.08241879
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.97463038
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4741328
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.66961346
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.38523207
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free2.9472382
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.53823114
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.7 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.181 184
Rwork0.123 3759

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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