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万見
- PDB-1gv9: p58/ERGIC-53 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gv9
タイトルp58/ERGIC-53
要素P58/ERGIC-53
キーワードCARBOHYDRATE BINDING / LECTIN
機能・相同性
機能・相同性情報


postsynaptic Golgi apparatus / RHOD GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / Cargo concentration in the ER / positive regulation of organelle organization / COPII-mediated vesicle transport / endoplasmic reticulum organization / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle ...postsynaptic Golgi apparatus / RHOD GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / Cargo concentration in the ER / positive regulation of organelle organization / COPII-mediated vesicle transport / endoplasmic reticulum organization / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / Golgi organization / D-mannose binding / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / sarcomere / protein transport / Golgi membrane / glutamatergic synapse / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / identical protein binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Legume-like lectin / : / Legume-like lectin family / L-type lectin-like (leguminous) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.46 Å
データ登録者Velloso, L.M. / Svensson, K. / Schneider, G. / Pettersson, R.F. / Lindqvist, Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of the Carbohydrate Recognition Domain of P58/Ergic-53, a Protein Involved in Glycoprotein Export from the Endoplasmic Reticulum.
著者: Velloso, L.M. / Svensson, K. / Schneider, G. / Pettersson, R.F. / Lindqvist, Y.
履歴
登録2002年2月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: P58/ERGIC-53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4933
ポリマ－28,3011
非ポリマー1922
水3,441191
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)49.043, 85.407, 127.672
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 P58/ERGIC-53


分子量: 28301.328 Da / 分子数: 1 / 断片: CARBOHYDRATE RECOGNITION DOMAIN / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 参照: UniProt: Q62902
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化pH: 7.25 / 詳細: pH 7.25
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1droppH7.5
31 mM1dropCaCl2
4100 mMsodium HEPES1reservoirpH7.25
51.6 M1reservoirLi2SO4
610 mMEDTA1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.46→25 Å / Num. obs: 44706 / % possible obs: 95.6 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 22.2
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.46 Å / 最低解像度: 1.51 Å / % possible obs: 84.6 % / Rmerge(I) obs: 0.119 / Mean I/σ(I) obs: 7.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.46→23.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 1.402 / SU ML: 0.056 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.067 / ESU R Free: 0.068 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 2195 4.9 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs0.192 42377 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.46→23.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1740 0 10 191 1941
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0211810
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021537
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4941.9142458
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg0.67633576
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2255
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022055
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02394
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2390.3314
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2140.31480
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.210.5212
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1020.52
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.9420.328
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.4590.344
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1280.512
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8041.51103
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.51821769
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.893707
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0864.5689
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.46→1.5 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.222 147
Rwork0.199 2870
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.0485 Å / Origin y: 23.6307 Å / Origin z: 18.2731 Å
111213212223313233
T0.007 Å20.003 Å2-0.0008 Å2-0.0099 Å20.0073 Å2--0.0068 Å2
L0.3039 °2-0.022 °2-0.0392 °2-0.3021 °20.007 °2--0.1625 °2
S0.0088 Å °0.0032 Å °-0.0201 Å °-0.037 Å °-0.0263 Å °0.0064 Å °0.0087 Å °0.0116 Å °0.0175 Å °
精密化
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Rfactor obs: 0.191 / Rfactor Rfree: 0.211 / Rfactor Rwork: 0.191
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.49

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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