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- PDB-1gtu: LIGAND-FREE HUMAN GLUTATHIONE S-TRANSFERASE M1A-1A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gtu
タイトルLIGAND-FREE HUMAN GLUTATHIONE S-TRANSFERASE M1A-1A
要素GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / GLUTATHIONE / CONJUGATION / DETOXIFICATION / CYTOSOLIC / DIMER
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrobenzene metabolic process / cellular detoxification of nitrogen compound / hepoxilin biosynthetic process / glutathione derivative biosynthetic process / glutathione binding / Glutathione conjugation / Paracetamol ADME / Azathioprine ADME / prostaglandin metabolic process / glutathione transferase ...nitrobenzene metabolic process / cellular detoxification of nitrogen compound / hepoxilin biosynthetic process / glutathione derivative biosynthetic process / glutathione binding / Glutathione conjugation / Paracetamol ADME / Azathioprine ADME / prostaglandin metabolic process / glutathione transferase / glutathione transferase activity / xenobiotic catabolic process / intercellular bridge / glutathione metabolic process / enzyme binding / protein homodimerization activity / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, Mu class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like ...Glutathione S-transferase, Mu class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione S-transferase Mu 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.68 Å
データ登録者Patskovsky, Y.V. / Patskovska, L.N. / Listowsky, I.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Functions of His107 in the catalytic mechanism of human glutathione S-transferase hGSTM1a-1a.
著者: Patskovsky, Y.V. / Patskovska, L.N. / Listowsky, I.
#1: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 1993
タイトル: Deduced Amino Acid Sequence, Gene Structure and Chromosomal Location of a Novel Human Class Mu Glutathione S-Transferase, Gstm4
著者: Zhong, S. / Spurr, N.K. / Hayes, J.D. / Wolf, C.R.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1988
タイトル: Hereditary Differences in the Expression of the Human Glutathione Transferase Active on Trans-Stilbene Oxide are due to a Gene Deletion
著者: Seidegard, J. / Vorachek, W.R. / Pero, R.W. / Pearson, W.R.
#3: ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 1988
タイトル: The Human Liver Glutathione S-Transferase Gene Superfamily: Expression and Chromosome Mapping of an Hb Subunit Cdna
著者: Dejong, J.L. / Chang, C.M. / Whang-Peng, J. / Knutsen, T. / TU, C.P.
履歴
登録1998年6月11日処理サイト: BNL
改定 1.01999年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
B: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
C: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
D: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,4634
ポリマ－102,4634
非ポリマー00
水1,13563
1
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
B: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2312
ポリマ－51,2312
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2700 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area19530 Å2
手法PISA
2
C: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
D: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2312
ポリマ－51,2312
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2690 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area19640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.957, 84.987, 215.382
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.060197, 0.990072, -0.127018), (0.990961, -0.074559, -0.111523), (-0.119886, -0.119157, -0.985611)-11.3206, 46.8672, 276.99261
2given(-0.991927, -0.017607, -0.125581), (-0.000539, 0.990891, -0.134665), (0.126808, -0.13351, -0.982901)52.9508, 25.8623, 326.6691
3given(-0.078008, 0.996742, -0.020501), (-0.996915, -0.078167, -0.007078), (-0.008657, 0.019886, 0.999765)-23.2152, 61.4653, -54.5606

-
要素

#1: タンパク質
GLUTATHIONE S-TRANSFERASE


分子量: 25615.646 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: LIGAND-FREE / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: THE GSTM1A CDNA WAS AMPLIFIED USING RT-PCR AND SUBCLONED INTO A PET3A EXPRESSION VECTOR
細胞株: HELA / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: GSTM1A / 器官: LIVER / プラスミド: PET3A-GSTM1A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): GSTM1A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P09488, glutathione transferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化pH: 6 / 詳細: pH 6.0
結晶化
*PLUS
温度: 289 K / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
116-20 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
30.2 mMdithiothreitol1drop
416-22 %PEG40001reservoir
550 mM1reservoirKH2PO4
625 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 290 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS-NICOLET X100 / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年4月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.68→12.35 Å / Num. obs: 26217 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.058
反射 シェル解像度: 2.68→2.9 Å / 冗長度: 1.75 % / Rmerge(I) obs: 0.155 / % possible all: 87.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2GTU

2gtu


解像度: 2.68→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 2268 9.9 %RANDOM
Rwork0.211 ---
obs0.211 23012 77.8 %-
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.27 Å
Luzzati d res low-10 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.68→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7216 0 0 64 7280
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.32
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.02
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.41
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.541.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.562
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.572
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it42.5
LS精密化 シェル解像度: 2.68→2.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 139 9.55 %
Rwork0.245 1316 -
obs--40.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPH19.SOLV
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLVTOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.02
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.41

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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