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万見
- PDB-1gto: HIGH RESOLUTION STRUCTURE OF A HYPERSTABLE HELICAL BUNDLE PROTEIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gto
タイトルHIGH RESOLUTION STRUCTURE OF A HYPERSTABLE HELICAL BUNDLE PROTEIN MUTANT
要素ROP
キーワードTRANSCRIPTION REGULATION / TURN / HELIX PACKING / CRYSTAL CONTACTS
機能・相同性Helix Hairpins - #230 / Regulatory protein Rop / Rop-like superfamily / Rop protein / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / identical protein binding / Regulatory protein rop
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Agrawal, V. / Predki, P. / Regan, L. / Brunger, A.T.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: Amino-acid substitutions in a surface turn modulate protein stability.
著者: Predki, P.F. / Agrawal, V. / Brunger, A.T. / Regan, L.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: Amino-Acid Substitutions in a Surface Turn Modulate Protein Stability
著者: Predki, P.F. / Agrawal, V. / Brunger, A.T. / Regan, L.
履歴
登録1996年4月23日処理サイト: BNL
改定 1.01997年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ROP
B: ROP
C: ROP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9753
ポリマ－20,9753
非ポリマー00
水1,63991
1
A: ROP

A: ROP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9832
ポリマ－13,9832
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555x,-y,-z1
2
B: ROP
C: ROP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9832
ポリマ－13,9832
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2520 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area6050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.117, 95.117, 85.572
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
詳細THREE ROP PROTOMERS ARE IN THE ASYMMETRIC UNIT, TWO OF WHICH ARE RELATED BY A NON-CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD RELATIONSHIP FORMING A ROP DIMER (B/C). THE THIRD ROP PROTOMER (A) FORMS ANOTHER ROP DIMER THROUGH A CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY MATE.

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要素

#1: タンパク質 ROP / COLE1 REPRESSOR OF PRIMER


分子量: 6991.702 Da / 分子数: 3 / 変異: M1G, D30G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03051
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE HYPERSTABLE MUTANT, ROP D30G, SHOWED LITTLE INTRAMOLECULAR CHANGE FROM WILD TYPE. THE R.M.S ...THE HYPERSTABLE MUTANT, ROP D30G, SHOWED LITTLE INTRAMOLECULAR CHANGE FROM WILD TYPE. THE R.M.S DEVIATION OF RESIDUE 29-31 BACKBONE ATOMS IS 0.08 ANGSTROMS BETWEEN CHAIN A AND WILD-TYPE. AN ASP AT POSITION 30 WOULD STERICALLY AND ELECTROSTATICALLY HINDER THE OBSERVED PACKING SEEN IN THE MUTANT LATTICE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.68 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.8 / 手法: unknown / 詳細: Banner, D.W., (1987) J. Mol. Biol., 196, 657.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlprotein11
20.1 Mphosphate12
30.05 M12NaCl
41 mMdithiothreitol12
530 %MPD12

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年2月15日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 28.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049
反射
*PLUS
最高解像度: 1.82 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. obs: 17635 / % possible obs: 98.9 %
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.82 Å / 最低解像度: 1.87 Å / % possible obs: 99.4 % / Rmerge(I) obs: 0.241

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
DENZOV. 1.3)データ削減
X-PLOR3.8位相決定
精密化解像度: 1.82→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 1678 9.8 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.224 17110 98.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 32.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.15 Å20 Å20 Å2
2--3.15 Å20 Å2
3----6.29 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a-0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1390 0 0 91 1481
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d18.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.82→1.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.024
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 177 9.1 %
Rwork0.342 1774 -
obs--88.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1TOPPAR:PARHCSDX.PROTOPPAR:TOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2TOPPAR:PARAM19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.28
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg18.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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