[日本語] English
万見
- PDB-1gti: MODIFIED GLUTATHIONE S-TRANSFERASE (PI) COMPLEXED WITH S (P-NITRO... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gti
タイトルMODIFIED GLUTATHIONE S-TRANSFERASE (PI) COMPLEXED WITH S (P-NITROBENZYL)GLUTATHIONE
要素GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / GLUTATHIONE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of neutrophil aggregation / negative regulation of peroxidase activity / Paracetamol ADME / negative regulation of smooth muscle cell chemotaxis / Glutathione conjugation / Detoxification of Reactive Oxygen Species / cellular response to cell-matrix adhesion / kinase regulator activity / negative regulation of leukocyte proliferation / response to L-ascorbic acid ...negative regulation of neutrophil aggregation / negative regulation of peroxidase activity / Paracetamol ADME / negative regulation of smooth muscle cell chemotaxis / Glutathione conjugation / Detoxification of Reactive Oxygen Species / cellular response to cell-matrix adhesion / kinase regulator activity / negative regulation of leukocyte proliferation / response to L-ascorbic acid / common myeloid progenitor cell proliferation / organic cyclic compound binding / hepoxilin biosynthetic process / glutathione derivative biosynthetic process / negative regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / oligodendrocyte development / negative regulation of JUN kinase activity / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / JUN kinase binding / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / cellular response to glucocorticoid stimulus / negative regulation of interleukin-1 beta production / prostaglandin metabolic process / regulation of stress-activated MAPK cascade / negative regulation of acute inflammatory response / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / glutathione transferase / negative regulation of tumor necrosis factor production / glutathione transferase activity / response to amino acid / toxic substance binding / animal organ regeneration / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of fibroblast proliferation / negative regulation of MAP kinase activity / cellular response to epidermal growth factor stimulus / glutathione metabolic process / xenobiotic metabolic process / Neutrophil degranulation / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / response to nutrient levels / positive regulation of superoxide anion generation / response to reactive oxygen species / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / response to toxic substance / cellular response to insulin stimulus / response to estradiol / cellular response to lipopolysaccharide / response to ethanol / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / protein-containing complex / mitochondrion / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, Pi class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, Pi class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-(P-NITROBENZYL)GLUTATHIONE / Glutathione S-transferase P 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Vega, M.C. / Coll, M.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: The three-dimensional structure of Cys-47-modified mouse liver glutathione S-transferase P1-1. Carboxymethylation dramatically decreases the affinity for glutathione and is associated ...タイトル: The three-dimensional structure of Cys-47-modified mouse liver glutathione S-transferase P1-1. Carboxymethylation dramatically decreases the affinity for glutathione and is associated with a loss of electron density in the alphaB-310B region.
著者: Vega, M.C. / Walsh, S.B. / Mantle, T.J. / Coll, M.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Molecular Structure at 1.8 A of Mouse Liver Class Pi Glutathione S-Transferase Complexed with S-(P-Nitrobenzyl)Glutathione and Other Inhibitors
著者: Garcia-Saez, I. / Parraga, A. / Phillips, M.F. / Mantle, T.J. / Coll, M.
履歴
登録1998年1月9日処理サイト: BNL
改定 1.01999年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
B: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
C: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
D: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
E: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
F: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,02712
ポリマ－141,3726
非ポリマー2,6556
水00
1
C: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
D: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0094
ポリマ－47,1242
非ポリマー8852
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4340 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area18680 Å2
手法PISA
2
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
B: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0094
ポリマ－47,1242
非ポリマー8852
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4330 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area18510 Å2
手法PISA
3
E: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
F: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0094
ポリマ－47,1242
非ポリマー8852
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4470 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area18710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.450, 132.690, 214.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.999925, 0.000245, -0.012233), (-0.009545, -0.641091, 0.767405), (-0.007655, 0.767465, 0.641046)21.475, 0.9417, -0.1857
2given(-0.99962, 0.006949, -0.026685), (-0.02495, -0.639962, 0.768002), (-0.011741, 0.768375, 0.639892)20.4481, 61.7159, -9.2908
3given(0.999909, -0.010656, 0.008308), (0.010674, 0.999941, -0.002044), (-0.008286, 0.002132, 0.999963)0.639, -45.9964, 40.8751
4given(-0.641597, -0.766897, -0.014906), (0.485318, -0.420919, 0.766351), (-0.593987, 0.484454, 0.642249)79.7102, 31.2915, -26.0391
5given(0.639958, 0.768409, 0.001011), (-0.768169, 0.639724, 0.025866), (0.019229, -0.01733, 0.999665)-58.287, -39.8321, 7.2378

-
要素

#1: タンパク質
GLUTATHIONE S-TRANSFERASE / GST


分子量: 23562.000 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: CARBOXYMETHYLATION IN RESIDUE CYS 47 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 器官: LIVER / 参照: UniProt: P19157, glutathione transferase
#2: 化合物
ChemComp-GTB / S-(P-NITROBENZYL)GLUTATHIONE


分子量: 442.444 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H22N4O8S

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.84 %
結晶化pH: 6.4 / 詳細: pH 6.4
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
13.5 mg/mlprotein1drop
23.3 %PEG80001drop
30.017 MMOPS1drop
40.033 Mammonium sulfate1drop
50.033 MMES1drop
610 %PEG80001reservoir
750 mMMOPS1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.84
検出器検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年7月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.84 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→8 Å / Num. obs: 23892 / % possible obs: 80 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 3.7
反射 シェル解像度: 3→3.2 Å / Rmerge(I) obs: 0.2 / Rsym value: 0.2 / % possible all: 56
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. obs: 28900 / % possible obs: 79.4 % / Observed criterion σ(I): 3 / Rmerge(I) obs: 0.13
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 73.4 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GLQ

1glq


解像度: 3→8 Å / σ(F): 1.5
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 1155 5 %RANDOM
Rwork0.246 ---
obs0.246 23892 52.5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9948 0 180 0 10128
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.189
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.63
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.931
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDNCS model detailsRefine-IDRms dev position (Å)Weight position
11RESTRAINTSX-RAY DIFFRACTION0.0371300
22X-RAY DIFFRACTION0.0173200
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19_G.PEP
X-RAY DIFFRACTION3TOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor all: 0.247
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.63
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.931

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る