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- PDB-1gsg: Structure of E.coli glutaminyl-tRNA synthetase complexed with trn... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gsg
タイトルStructure of E.coli glutaminyl-tRNA synthetase complexed with trnagln and ATP at 2.8 Angstroms resolution
要素
  • GLUTAMINYL-TRNA SYNTHETASE
  • TRNAGLN
キーワードLIGASE/RNA / PROTEIN-T-RNA COMPLEX / SINGLE STRAND / PROTEIN/RNA / LIGASE-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-tRNA ligase / glutamine-tRNA ligase activity / glutaminyl-tRNA aminoacylation / glutamyl-tRNA aminoacylation / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutamine-tRNA ligase, bacterial / Glutamine-tRNA synthetase / Glutamine-tRNA ligase, alpha-bundle domain superfamily / : / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain ...Glutamine-tRNA ligase, bacterial / Glutamine-tRNA synthetase / Glutamine-tRNA ligase, alpha-bundle domain superfamily / : / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain / tRNA synthetases class I (E and Q), catalytic domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Glutamine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Rould, M.A. / Perona, J.J. / Soell, D. / Steitz, T.A.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1989
タイトル: Structure of E. coli glutaminyl-tRNA synthetase complexed with tRNA(Gln) and ATP at 2.8 A resolution.
著者: Rould, M.A. / Perona, J.J. / Soll, D. / Steitz, T.A.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1989
タイトル: Structural Basis for Misaminoacylation by Mutant E. Coli Glutaminyl-tRNA Synthetase Enzymes
著者: Perona, J.J. / Swanson, R.N. / Rould, M.A. / Steitz, T.A. / Soell, D.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1988
タイトル: Overproduction and Purification of Escherichia Coli tRNA(2Gln) and its Use in Crystallization of the Glutaminyl-tRNA Synthetase-tRNA(Gln) Complex
著者: Perona, J.J. / Swanson, R. / Steitz, T.A. / Soell, D.
履歴
登録1990年4月3日登録サイト: NDB / 処理サイト: NDB
改定 1.01992年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月22日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年12月7日Group: Other
改定 1.42012年5月9日Group: Other
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
T: TRNAGLN
P: GLUTAMINYL-TRNA SYNTHETASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,5692
ポリマ－87,5692
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)242.800, 93.600, 115.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: RNA鎖 TRNAGLN / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 24134.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: タンパク質 GLUTAMINYL-TRNA SYNTHETASE / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 63434.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00962, glutamine-tRNA ligase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.22 %
結晶化
*PLUS
温度: 17 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: referred to J.Mol.Biol. 202.121 1988 / PH range low: 7.2 / PH range high: 6.8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
180 mMPIPES1reservoir
220 mM1reservoirMgCl2
34 mMATP1reservoir
420 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir
62.0 Mammonium sulfate1reservoir
5tRNA enzyme1drop

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データ収集

検出器タイプ: SDMS / 検出器: AREA DETECTOR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射最高解像度: 2.8 Å
反射
*PLUS
最低解像度: 18 Å / Num. obs: 31768 / Num. measured all: 152900 / Rmerge(I) obs: 0.044

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解析

ソフトウェア名称: X-PLOR / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.8→7 Å / Rfactor Rwork: 0.279 / Rfactor obs: 0.279
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数526 75 0 0 601
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 7 Å / Rfactor all: 0.279
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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