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万見
- PDB-1grh: INHIBITION OF HUMAN GLUTATHIONE REDUCTASE BY THE NITROSOUREA DRUG... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1grh
タイトルINHIBITION OF HUMAN GLUTATHIONE REDUCTASE BY THE NITROSOUREA DRUGS 1,3-BIS(2-CHLOROETHYL)-1-NITROSOUREA AND 1-(2-CHLOROETHYL)-3-(2-HYDROXYETHYL)-1-NITROSOUREA
要素GLUTATHIONE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / FLAVOENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione-disulfide reductase / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / flavin adenine dinucleotide binding ...glutathione-disulfide reductase / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / cellular response to oxidative stress / electron transfer activity / mitochondrial matrix / external side of plasma membrane / mitochondrion / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione reductase, eukaryote/bacterial / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily ...Glutathione reductase, eukaryote/bacterial / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ETHANOL / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / PHOSPHATE ION / Glutathione reductase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 3 Å
データ登録者Karplus, P.A. / Schulz, G.E.
引用ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1988
タイトル: Inhibition of human glutathione reductase by the nitrosourea drugs 1,3-bis(2-chloroethyl)-1-nitrosourea and 1-(2-chloroethyl)-3-(2-hydroxyethyl)-1-nitrosourea. A crystallographic analysis.
著者: Karplus, P.A. / Krauth-Siegel, R.L. / Schirmer, R.H. / Schulz, G.E.
履歴
登録1992年12月15日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年7月27日Group: Other
改定 1.42024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5634
ポリマ－51,6361
非ポリマー9273
水9,368520
1
A: GLUTATHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子

A: GLUTATHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,1268
ポリマ－103,2722
非ポリマー1,8536
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area10570 Å2
ΔGint-73.4 kcal/mol
Surface area36820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.800, 84.500, 63.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 58.70
Int Tables number5
Space group name H-MB112

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要素

#1: タンパク質 GLUTATHIONE REDUCTASE


分子量: 51636.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P00390, EC: 1.6.4.2
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-EOH / ETHANOL / エタノ-ル


分子量: 46.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 520 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.51 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
210 %satammonium sulfate1drop
330 %satammonium sulfate1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

精密化最高解像度: 3 Å
詳細: IN AN ADDITIONAL EXPERIMENT THE REDUCED ENZYME WAS REACTED WITH HECNU IN SOLUTION AND THEN CRYSTALLIZED. DATA WERE COLLECTED TO ONLY 3.0 ANGSTROM RESOLUTION. THE MODIFIED ENZYME WAS ANALYZED ...詳細: IN AN ADDITIONAL EXPERIMENT THE REDUCED ENZYME WAS REACTED WITH HECNU IN SOLUTION AND THEN CRYSTALLIZED. DATA WERE COLLECTED TO ONLY 3.0 ANGSTROM RESOLUTION. THE MODIFIED ENZYME WAS ANALYZED USING A DIFFERENCE FOURIER MAP WITHOUT REFINEMENT. THE COORDINATES OF THE RESULTING MODEL OF THE MODIFIED AMINO ACID RESIDUE CYS 58 (HECN-482) WERE INITIALLY GIVEN IN THIS ENTRY. IN ORDER TO BRING COMPLETENESS TO THE STRUCTURE, THE ENTRY HAS BEEN REMEDIATED BY MERGING THE COORDINATES OF THE ENTIRE MOLECULE FROM THE PDB ENTRY 1GRG, APART FROM THE COORDINATES OF RESIDUE 0A8 AND SUBSTITUTING IT BY THE COORDINATES OF CYS AND ETHANOL PRESENT IN THIS ENTRY.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3499 0 61 520 4080

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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