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万見
- PDB-1gr0: myo-inositol 1-phosphate synthase from Mycobacterium tuberculosis... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gr0
タイトルmyo-inositol 1-phosphate synthase from Mycobacterium tuberculosis in complex with NAD and zinc.
要素INOSITOL-3-PHOSPHATE SYNTHASE
キーワードISOMERASE / OXIDOREDUCTASE / PSI / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / TB STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / TB / TBSGC
機能・相同性
機能・相同性情報


Mycothiol biosynthesis / inositol-3-phosphate synthase / inositol-3-phosphate synthase activity / inositol biosynthetic process / phospholipid biosynthetic process / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Myo-inositol 1-phosphate synthase, actinobacteria / : / Myo-inositol-1-phosphate synthase / Myo-inositol-1-phosphate synthase, GAPDH-like / Myo-inositol-1-phosphate synthase / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold ...Myo-inositol 1-phosphate synthase, actinobacteria / : / Myo-inositol-1-phosphate synthase / Myo-inositol-1-phosphate synthase, GAPDH-like / Myo-inositol-1-phosphate synthase / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CACODYLATE ION / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Inositol-3-phosphate synthase / Inositol-3-phosphate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Norman, R.A. / Murray-Rust, J. / McDonald, N.Q. / TB Structural Genomics Consortium (TBSGC)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of Inositol 1-Phosphate Synthase from Mycobacterium Tuberculosis, a Key Enzyme in Phosphatidylinositol Synthesis
著者: Norman, R.A. / Mcalister, M.S.B. / Murray-Rust, J. / Movahedzadeh, F. / Stoker, N.G. / Mcdonald, N.Q.
履歴
登録2001年12月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年9月7日Group: Derived calculations / Non-polymer description ...Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22016年12月21日Group: Structure summary
改定 1.32019年8月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / Item: _pdbx_database_related.db_name
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INOSITOL-3-PHOSPHATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0054
ポリマ－40,1391
非ポリマー8663
水3,063170
1
A: INOSITOL-3-PHOSPHATE SYNTHASE
ヘテロ分子

A: INOSITOL-3-PHOSPHATE SYNTHASE
ヘテロ分子

A: INOSITOL-3-PHOSPHATE SYNTHASE
ヘテロ分子

A: INOSITOL-3-PHOSPHATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,02116
ポリマ－160,5584
非ポリマー3,46312
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area17360 Å2
ΔGint-243.9 kcal/mol
Surface area46660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.195, 116.195, 64.544
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212

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要素

#1: タンパク質 INOSITOL-3-PHOSPHATE SYNTHASE / IPS / MYO-INOSITOL-1-PHOSPHATE SYNTHASE / MI-1-P SYNTHASE / MIP SYNTHASE / HYPOTHETICAL 40.1 KDA ...IPS / MYO-INOSITOL-1-PHOSPHATE SYNTHASE / MI-1-P SYNTHASE / MIP SYNTHASE / HYPOTHETICAL 40.1 KDA PROTEIN RV0046C


分子量: 40139.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
プラスミド: PET-15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: P71703, UniProt: P9WKI1*PLUS, inositol-3-phosphate synthase
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE ENZYME INOSITOL-1-PHOSPHATE SYNTHASE IS PART OF THE PHOSPHATIDYLINOSITOL BIOSYNTHESIS PATHWAY ...THE ENZYME INOSITOL-1-PHOSPHATE SYNTHASE IS PART OF THE PHOSPHATIDYLINOSITOL BIOSYNTHESIS PATHWAY AND CATALYSES THE CONVERSION OF INOSITOL-1-PHOSPHATE FROM GLUCOSE-6-PHOSPHATE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化pH: 7
詳細: OPTIMAL CRYSTALLISATION CONDITIONS: PEG 4000 (6.2-6.7% W/V), SODIUM CACODYLATE (50MM, PH7.0), CALCIUM ACETATE (100MM)., pH 7.00
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
16.2-6.7 %(w/v)PEG40001reservoir
250 mMsodium cacodylate1reservoirpH7.0
3100 mMcalcium acetate1reservoir
40.400 mMNAD1drop
55.0-5.5 %(w/v)PEG40001drop
650 mMsodium cacodylate1droppH7.0
7100 mMcalcium acetate1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2000年9月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→24.79 Å / Num. obs: 29486 / % possible obs: 90 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 16.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 1.95→1.98 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.338 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 87
反射
*PLUS
% possible obs: 89.9 % / Num. measured all: 80189
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 86.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PARTIALLY REFINED MODEL OBTAINED FROM MAD PHASES

解像度: 1.95→24.79 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 3021712.68 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE SIDE CHAINS FOR THE FOLLOWING RESIDUES WERE DISORDERED IN ELECTRON DENSITY: THR A 14, ARG A 60, ASP A 268
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 1389 4.9 %RANDOM
Rwork0.211 ---
obs0.211 28153 85.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.409 Å2 / ksol: 0.382561 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8 Å20 Å20 Å2
2---8 Å20 Å2
3---16.01 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→24.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2506 0 50 170 2726
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.09
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.181.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.722
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.012
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.872.5
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 233 5.4 %
Rwork0.323 4115 -
obs--81.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2NAD.PARAMNAD.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION5CAC.PARAMCAC.TOP
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.09

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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