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- PDB-1gpm: ESCHERICHIA COLI GMP SYNTHETASE COMPLEXED WITH AMP AND PYROPHOSPHATE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gpm
タイトルESCHERICHIA COLI GMP SYNTHETASE COMPLEXED WITH AMP AND PYROPHOSPHATE
要素GMP SYNTHETASE
キーワードTRANSFERASE (GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE) / CLASS I GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE / N-TYPE ATP PYROPHOSPHATASE
機能・相同性
機能・相同性情報


GMP synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / GMP synthase activity / GMP synthase (glutamine-hydrolysing) / pyrophosphatase activity / GMP biosynthetic process / glutamine metabolic process / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
GMP synthase / GMP synthase, C-terminal / GMP synthetase ATP pyrophosphatase domain / GMP synthase C terminal domain / GMP synthetase ATP pyrophosphatase (GMPS ATP-PPase) domain profile. / GMP synthase, glutamine amidotransferase / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 - #10 / NAD/GMP synthase / NAD synthase / Glutamine amidotransferase class-I ...GMP synthase / GMP synthase, C-terminal / GMP synthetase ATP pyrophosphatase domain / GMP synthase C terminal domain / GMP synthetase ATP pyrophosphatase (GMPS ATP-PPase) domain profile. / GMP synthase, glutamine amidotransferase / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 - #10 / NAD/GMP synthase / NAD synthase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / Class I glutamine amidotransferase-like / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / CITRIC ACID / PHOSPHATE ION / PYROPHOSPHATE 2- / GMP synthase [glutamine-hydrolyzing]
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Tesmer, J.J.G.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: The crystal structure of GMP synthetase reveals a novel catalytic triad and is a structural paradigm for two enzyme families.
著者: Tesmer, J.J. / Klem, T.J. / Deras, M.L. / Davisson, V.J. / Smith, J.L.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 1994
タイトル: Preliminary X-Ray Analysis of Escherichia Coli Gmp Synthetase: Determination of Anomalous Scattering Factors for a Cysteinyl Mercury Derivative
著者: Tesmer, J.J.G. / Stemmler, T.L. / Penner-Hahn, J.E. / Davisson, V.J. / Smith, J.L.
履歴
登録1995年4月4日処理サイト: BNL
改定 1.01996年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650HELIX HELIX DETERMINATION METHOD: RESIDUES FORMING SECONDARY STRUCTURE HAVE BACKBONE H-BONDS < 3.4 ...HELIX HELIX DETERMINATION METHOD: RESIDUES FORMING SECONDARY STRUCTURE HAVE BACKBONE H-BONDS < 3.4 ANGSTROMS HELIX_ID: 5A,LAST 2 RESIDUES FORM PI H-BONDS. HELIX_ID: 8A,LAST 2 RESIDUES FORM PI H-BONDS. HELIX_ID: 5B,LAST 2 RESIDUES FORM PI H-BONDS. HELIX_ID: 8B,LAST 2 RESIDUES FORM PI H-BONDS. HELIX_ID: 5C,LAST 2 RESIDUES FORM PI H-BONDS. HELIX_ID: 8C,LAST 2 RESIDUES FORM PI H-BONDS. HELIX_ID: 5D,LAST 2 RESIDUES FORM PI H-BONDS. HELIX_ID: 8D,LAST 2 RESIDUES FORM PI H-BONDS.
Remark 700SHEET S1A, S1B, S1C, S1D: DETERMINATION METHOD: RESIDUES FORMING SECONDARY STRUCTURE HAVE BACKBONE ...SHEET S1A, S1B, S1C, S1D: DETERMINATION METHOD: RESIDUES FORMING SECONDARY STRUCTURE HAVE BACKBONE H-BONDS < 3.4 ANGSTROMS; S1A AND S2A, S1B AND S2B, S1C AND S2C, S1D AND S2D ARE CONTINUOUS, BUT THE OVERALL FOLD OF THE DOMAIN SUGGESTS THAT THEY ARE BETTER DESCRIBED AS DISTINCT SHEETS. THE FIRST STRAND IN S2A, S2B, S2C, S2D WOULD BE THE NEXT STRAND IN S1A S1B, S1C, S1D, RESPECTIVELY. S3A, S3B, S3C, S3D: BETA RIBBON. THE DIMERIZATION DOMAIN FOR CHAINS A AND C CONTAINS A SHEET WITH TWO BIFURCATED STRANDS, AS DOES THE DIMERIZATION DOMAIN FOR CHAINS B AND D. THESE SHEETS ARE PRESENTED AS SHEETS SAC AND TAC FOR CHAINS A AND C AND SHEETS SBD AND TBD FOR CHAINS B AND D. SHEETS SAC AND TAC DIFFER IN CHAINS 3 AND 4 AS DO SHEETS SBD AND TBD. SBD: DIMERIZATION DOMAIN. ATOM_NAME: () () CYS A 86 () CYS 86 HAS A STRAINED BACKBONE CONFORMATION (PHI=55, PSI= -110) TYPICAL OF "NUCLEOPHILE ELBOWS" FOUND IN THE A/B HYDROLASES. THE RESIDUE IS BOTH A MEMBER OF SHEET S1A AND HELIX 4A. ATOM_NAME: () () CYS B 86 () CYS 86 HAS A STRAINED BACKBONE CONFORMATION (PHI=55, PSI= -110) TYPICAL OF "NUCLEOPHILE ELBOWS" FOUND IN THE A/B HYDROLASES. THE RESIDUE IS BOTH A MEMBER OF SHEET S1B AND HELIX 4B. ATOM_NAME: () () CYS C 86 () CYS 86 HAS A STRAINED BACKBONE CONFORMATION (PHI=55, PSI= -110) TYPICAL OF "NUCLEOPHILE ELBOWS" FOUND IN THE A/B HYDROLASES. THE RESIDUE IS BOTH A MEMBER OF SHEET S1C AND HELIX 4C. ATOM_NAME: () () CYS D 86 () CYS 86 HAS A STRAINED BACKBONE CONFORMATION (PHI=55, PSI= -110) TYPICAL OF "NUCLEOPHILE ELBOWS" FOUND IN THE A/B HYDROLASES. THE RESIDUE IS BOTH A MEMBER OF SHEET S1D AND HELIX 4D.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GMP SYNTHETASE
B: GMP SYNTHETASE
C: GMP SYNTHETASE
D: GMP SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)238,31423
ポリマ－235,0004
非ポリマー3,31419
水14,232790
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17290 Å2
ΔGint-116 kcal/mol
Surface area80690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.000, 102.000, 78.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.70, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 518 / 2: CIS PROLINE - PRO A 519 / 3: CIS PROLINE - PRO B 518 / 4: CIS PROLINE - PRO B 519 / 5: CIS PROLINE - PRO C 518 / 6: CIS PROLINE - PRO C 519 / 7: CIS PROLINE - PRO D 518 / 8: CIS PROLINE - PRO D 519

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
GMP SYNTHETASE / XMP AMINASE


分子量: 58750.043 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 解説: TAC PROMOTER / 遺伝子: GUAA / プラスミド: PGUAA-TAC / 遺伝子 (発現宿主): GUAA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P04079, GMP synthase (glutamine-hydrolysing)

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非ポリマー , 6種, 809分子

#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物
ChemComp-POP / PYROPHOSPHATE 2-


分子量: 175.959 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O7P2
#4: 化合物
ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#5: 化合物
ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 790 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細N-TERMINAL SEQUENCING INDICATES THAT 50% OF THE N-TERMINAL METHIONINES ARE CLEAVED IN THE PURIFIED PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.6553.56
2
結晶化pH: 5 / 詳細: pH 5.0
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18.5 mg/mlGMPS1drop
234 mMsodium citrate1drop
33 mM1dropMgCl2
40.75 mMATP1drop
50.75 mM5'-monophosphate1drop
65 mMDTE1drop
71 mMEDTA1drop
82.0-2.67 %PEG80001drop
950 mMsodium citrate1reservoir
1010 %PEG80001reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12771
22772
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)波長
シンクロトロンPhoton Factory BL-6A10.9100, 0.9804
回転陽極RIGAKU RU20021.5418
検出器
タイプID日付検出器
WEISSENBERG11993年3月15日
XUONG-HAMLIN MULTIWIRE21992AREA DETECTOR
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.911
20.98041
31.54181
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 105224 / % possible obs: 84.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.053
反射
*PLUS
% possible obs: 841.4 % / Rmerge(I) obs: 0.059
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 48.4 % / Rmerge(I) obs: 0.149 / Mean I/σ(I) obs: 8.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XDSMODIFIED FOR USE WITH SDMSデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2.2→6 Å /
Rfactor反射数
Rwork0.174 -
obs0.174 98760
原子変位パラメータBiso mean: 35.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15804 0 203 790 16797
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.3

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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