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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1goa | ||||||
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タイトル | COOPERATIVE STABILIZATION OF ESCHERICHIA COLI RIBONUCLEASE HI BY INSERTION OF GLY-80B AND GLY-77-> ALA SUBSTITUTION | ||||||
![]() | RIBONUCLEASE H | ||||||
![]() | HYDROLASE(ENDORIBONUCLEASE) | ||||||
機能・相同性 | ![]() DNA replication, removal of RNA primer / ribonuclease H / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / endonuclease activity / nucleic acid binding / magnesium ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Ishikawa, K. / Kimura, S. / Nakamura, H. / Morikawa, K. / Kanaya, S. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Cooperative stabilization of Escherichia coli ribonuclease HI by insertion of Gly-80b and Gly-77-->Ala substitution. 著者: Ishikawa, K. / Nakamura, H. / Morikawa, K. / Kimura, S. / Kanaya, S. #1: ![]() タイトル: Three-Dimensional Structure of Ribonuclease H from E. Coli 著者: Katayanagi, K. / Miyagawa, M. / Matsushima, M. / Ishikawa, M. / Kanaya, S. / Ikehara, M. / Matsuzaki, T. / Morikawa, K. #2: ![]() タイトル: Structural Details of Ribonuclease H from Escherichia Coli as Refined to an Atomic Resolution 著者: Katayanagi, K. / Miyagawa, M. / Matsushima, M. / Ishikawa, M. / Kanaya, S. / Nakamura, H. / Ikehara, M. / Matsuzaki, T. / Morikawa, K. #3: ![]() タイトル: Structural Study of Mutants of Escherichia Coli Ribonuclease Hi with Enhanced Thermostability 著者: Ishikawa, K. / Kimura, S. / Kanaya, S. / Morikawa, K. / Nakamura, H. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET ON SHEET RECORD *S1* THESE STRANDS ARE DEFINED AS FOLLOWS IN THE PAPER (KATAYANAGI ET AL. ...SHEET ON SHEET RECORD *S1* THESE STRANDS ARE DEFINED AS FOLLOWS IN THE PAPER (KATAYANAGI ET AL. NATURE (1990) VOL.347 PP306-309). STRAND 1 (RIGHT ARROW) BETA C STRAND 2 (RIGHT ARROW) BETA B STRAND 3 (RIGHT ARROW) BETA A STRAND 4 (RIGHT ARROW) BETA D STRAND 5 (RIGHT ARROW) BETA E |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 44.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 31.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 364.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 372.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 5.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 8.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: RESIDUE PRO 17 IS A CIS PROLINE. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 17680.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.56 % | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ / pH: 9 / 手法: 蒸気拡散法詳細: used to seeding, Ishikawa, K., (1993) Protein Eng., 6, 85. | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | 解像度: 1.9→6 Å / σ(F): 1 /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→6 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: PROLSQ / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 6 Å / Num. reflection obs: 8658 / σ(F): 1 / Rfactor obs: 0.194 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: p_angle_d / Dev ideal: 0.034 |