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万見
- PDB-1gn2: S123C mutant of the iron-superoxide dismutase from Mycobacterium ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gn2
タイトルS123C mutant of the iron-superoxide dismutase from Mycobacterium tuberculosis.
要素SUPEROXIDE DISMUTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / IRON
機能・相同性
機能・相同性情報


Tolerance of reactive oxygen produced by macrophages / detoxification / superoxide dismutase / superoxide dismutase activity / manganese ion binding / response to oxidative stress / periplasmic space / iron ion binding / extracellular region / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Iron/manganese superoxide dismutase, C-terminal domain / Fe,Mn superoxide dismutase (SOD) domain / minor pseudopilin epsh fold / 3-Layer(bab) Sandwich / Manganese/iron superoxide dismutase, binding site / Manganese and iron superoxide dismutases signature. / Manganese/iron superoxide dismutase / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal / Iron/manganese superoxide dismutases, alpha-hairpin domain ...: / Iron/manganese superoxide dismutase, C-terminal domain / Fe,Mn superoxide dismutase (SOD) domain / minor pseudopilin epsh fold / 3-Layer(bab) Sandwich / Manganese/iron superoxide dismutase, binding site / Manganese and iron superoxide dismutases signature. / Manganese/iron superoxide dismutase / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal / Iron/manganese superoxide dismutases, alpha-hairpin domain / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal domain superfamily / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal domain superfamily / Iron/manganese superoxide dismutases, C-terminal domain / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Superoxide dismutase [Fe] / Superoxide dismutase [Fe]
類似検索 - 構成要素
生物種MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Bunting, K.A. / Cooper, J.B. / Tickle, I.J. / Young, D.B.
引用
ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2002
タイトル: Engineering of an Intersubunit Disulfide Bridge in the Iron-Superoxide Dismutase of Mycobacterium Tuberculosis.
著者: Bunting, K.A. / Cooper, J.B. / Tickle, I.J. / Young, D.B.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1998
タイトル: Engineering a Change in Metal-Ion Specificity of the Iron-Dependent Superoxide Dismutase from Mycobacterium Tuberculosis-- X-Ray Structure Analysis of Site-Directed Mutants
著者: Bunting, K. / Cooper, J.B. / Badasso, M.O. / Tickle, I.J. / Newton, M. / Wood, S.P. / Zhang, Y. / Young, D.
履歴
登録2001年10月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUPEROXIDE DISMUTASE
B: SUPEROXIDE DISMUTASE
C: SUPEROXIDE DISMUTASE
D: SUPEROXIDE DISMUTASE
E: SUPEROXIDE DISMUTASE
F: SUPEROXIDE DISMUTASE
G: SUPEROXIDE DISMUTASE
H: SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)185,06216
ポリマ－184,6158
非ポリマー4478
水00
1
A: SUPEROXIDE DISMUTASE
B: SUPEROXIDE DISMUTASE
C: SUPEROXIDE DISMUTASE
D: SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,5318
ポリマ－92,3084
非ポリマー2234
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14740 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area34310 Å2
手法PQS
2
E: SUPEROXIDE DISMUTASE
F: SUPEROXIDE DISMUTASE
G: SUPEROXIDE DISMUTASE
H: SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,5318
ポリマ－92,3084
非ポリマー2234
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14600 Å2
ΔGint-101.3 kcal/mol
Surface area34480 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)103.080, 106.330, 76.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.37, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.6653, -0.5911, 0.456), (-0.5897, 0.0415, -0.8065), (0.4579, -0.8055, -0.3762)139.338, 30.107, -63.081
2given(-0.3552, -0.3094, -0.8821), (-0.3224, -0.8452, 0.4263), (-0.8774, 0.4358, 0.2004)137.13699, -51.96, 119.249
3given(0.0117, 0.9099, 0.4146), (0.905, -0.186, 0.3825), (0.4252, 0.3708, -0.8257)134.83701, -148.849, -3.33
4given(-0.9754, 0.21, -0.067), (-0.189, -0.9533, -0.2354), (-0.1133, -0.2169, 0.9696)56.288, 50.387, 42.562
5given(0.4962, 0.6344, -0.5928), (0.5768, 0.2693, 0.7711), (0.6488, -0.7246, -0.2323)-69.592, 10.823, -41.382
6given(0.3303, 0.1043, 0.9381), (0.5749, 0.766, -0.2876), (-0.7486, 0.6343, 0.1931)-95.46, 46.56, 154.66901
7given(0.1546, -0.9478, -0.2787), (-0.9651, -0.0846, -0.2477), (0.2112, 0.3073, -0.9279)-106.554, 167.285, 57.188

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要素

#1: タンパク質
SUPEROXIDE DISMUTASE


分子量: 23076.926 Da / 分子数: 8 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
発現宿主: MYCOBACTERIUM VACCAE (バクテリア)
参照: UniProt: P17670, UniProt: P9WGE7*PLUS, superoxide dismutase
#2: 化合物
ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
構成要素の詳細ENGINEERED MUTATION: OTHER_DETAILS: DISULPHIDE BRIDGE BETWEEN CYS 123 OF NCS RELATED SUBUNITS.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.7 %
結晶化pH: 7
詳細: 100MM TRIS-HCL PH 7.0, 25% PEG 6000, PROTEIN CONCENTRATION = 3 MG/ML.
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
13.0 mg/mlprotein1drop
2100 mMTris1reservoirpH7.0
325 %PEG60001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年3月15日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→24 Å / Num. obs: 15208 / % possible obs: 67.5 % / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.197 / Net I/σ(I): 3.5
反射 シェル解像度: 3.4→3.5 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.457 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 67.7
反射
*PLUS
最低解像度: 24 Å

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解析

ソフトウェア
名称分類
CCP4精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IDS

1ids


解像度: 3.4→21 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: INDIVIDUAL B-FACTORS NO REFINED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 750 5 %RANDOM
Rwork0.249 ---
obs-15192 67.5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12544 0 8 0 12552
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.027
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.009
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.015
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: CCP4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 21 Å / Rfactor obs: 0.249 / Rfactor Rfree: 0.27
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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