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- PDB-1gml: crystal structure of the mouse CCT gamma apical domain (triclinic) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gml
タイトルcrystal structure of the mouse CCT gamma apical domain (triclinic)
要素T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT GAMMA
キーワードCHAPERONE / CHAPERONIN / ACTIN / TUBULIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / zona pellucida receptor complex / chaperonin-containing T-complex / : / binding of sperm to zona pellucida / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / myelin sheath ...Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / zona pellucida receptor complex / chaperonin-containing T-complex / : / binding of sperm to zona pellucida / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / myelin sheath / cell body / microtubule / protein stabilization / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
GroEL / GroEL / T-complex protein 1, gamma subunit / : / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) ...GroEL / GroEL / T-complex protein 1, gamma subunit / : / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / 3-Layer(bba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
T-complex protein 1 subunit gamma
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Pappenberger, G. / Wilsher, J.A. / Roe, S.M. / Willison, K.R. / Pearl, L.H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of the Cct Gamma Apical Domain:: Implications for Substrate Binding to the Eukaryotic Cytosolic Chaperonin
著者: Pappenberger, G. / Wilsher, J.A. / Roe, S.M. / Counsell, D.J. / Willison, K.R. / Pearl, L.H.
履歴
登録2001年9月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年9月7日Group: Atomic model / Derived calculations ...Atomic model / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT GAMMA
B: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT GAMMA
C: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT GAMMA
D: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT GAMMA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,9478
ポリマ－82,5794
非ポリマー3684
水11,620645
1
A: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT GAMMA
D: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT GAMMA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4744
ポリマ－41,2892
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2290 Å2
ΔGint-6.2 kcal/mol
Surface area15630 Å2
手法PISA
2
B: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT GAMMA
C: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT GAMMA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4744
ポリマ－41,2892
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2250 Å2
ΔGint-4.6 kcal/mol
Surface area15890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.740, 65.020, 65.470
Angle α, β, γ (deg.)89.97, 103.95, 90.35
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細THE KNOWN BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATEOF THE MOLECULE IS THE MONOMER. TOGETHER WITH THE SEVEN OTHER SUBUNITS OF CCT, IT IS PART OF A DOUBLE TOROIDAL QUATERNARY STRUCTURE OF 2X8 SUBUNITS.

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要素

#1: タンパク質
T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT GAMMA / TCP-1-GAMMA / CCT-GAMMA / MATRICIN / MTRIC-P5


分子量: 20644.701 Da / 分子数: 4 / 断片: APICAL DOMAIN, RESIDUES 210-380 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PET11C / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P80318
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 645 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: CRYSTALS GROWN BY HANGING DROP METHOD USING A 1:1 MIXTURE OF 12MG/ML PROTEIN, 400MM NACL, 20% GLYCEROL, 8MM TRIS PH8.0, 0.4MM EDTA AND 100MM TRIS PH8.0, 200MM NACL, 10MM MG(OAC)2, pH 8.00
結晶化
*PLUS
温度: 14 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
16 mg/mlprotein1drop
250 mMTris1droppH8.0
3300 mM1dropNaCl
45 mM1dropMg(OAc)2
50.2 mMEDTA1drop
610 %(v/v)glycerol1drop
7100 mMTris1reservoirpH8.0
8200 mM1reservoirNaCl
910 mM1reservoirMg(OAc)2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 39106 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 31.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.2→2.31 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 92.6
反射
*PLUS
最低解像度: 29 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.6 % / Rmerge(I) obs: 0.15

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1E0R

1e0r


解像度: 2.2→28.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1072988.9 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD USING AMPLITUDES
詳細: NO DENSITY WAS FOUND FOR THE LOOPS A249 - A262 B249 - B261 C249 - C262 D249 - D268 NO DENSITY WAS FOUND FOR SEVERAL SIDECHAINS. THESE WERE TRUNCATED AT CB.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1859 4.8 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.203 39105 92.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 59.9464 Å2 / ksol: 0.322875 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-30.5 Å20.63 Å27.12 Å2
2---13.03 Å20 Å2
3----17.47 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.54 Å0.55 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→28.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4815 0 24 645 5484
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.561.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.632
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.32
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.712.5
Refine LS restraints NCSRms dev Biso : 0.2 Å2 / Weight position: 2000
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.385 303 4.6 %
Rwork0.373 6217 -
obs--92.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3GOL.PARGOL.TOP
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0097
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.43
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.86
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.373

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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