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- PDB-1gmi: Structure of the c2 domain from novel protein kinase C epsilon -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gmi
タイトルStructure of the c2 domain from novel protein kinase C epsilon
要素PROTEIN KINASE C, EPSILON TYPE
キーワードKINASE / PKC / C2 DOMAIN / PHOSPHOLIPIDS / PKC EPSILON.
機能・相同性
機能・相同性情報


: / DAG and IP3 signaling / ethanol binding / SHC1 events in ERBB2 signaling / TRAM-dependent toll-like receptor 4 signaling pathway / Role of phospholipids in phagocytosis / Effects of PIP2 hydrolysis / negative regulation of mitochondrial calcium ion concentration / toxin catabolic process / positive regulation of lipid catabolic process ...: / DAG and IP3 signaling / ethanol binding / SHC1 events in ERBB2 signaling / TRAM-dependent toll-like receptor 4 signaling pathway / Role of phospholipids in phagocytosis / Effects of PIP2 hydrolysis / negative regulation of mitochondrial calcium ion concentration / toxin catabolic process / positive regulation of lipid catabolic process / diacylglycerol-dependent, calcium-independent serine/threonine kinase activity / calcium,diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / protein kinase C / mucus secretion / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / macrophage activation involved in immune response / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / cellular response to ethanol / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / positive regulation of fibroblast migration / positive regulation of cell-substrate adhesion / insulin secretion / positive regulation of mucus secretion / response to morphine / synaptic transmission, GABAergic / positive regulation of actin filament polymerization / positive regulation of wound healing / cell-substrate adhesion / positive regulation of cytokinesis / signaling receptor activator activity / locomotory exploration behavior / negative regulation of mitochondrial membrane potential / regulation of lipid metabolic process / positive regulation of epithelial cell migration / actin monomer binding / presynaptic cytosol / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / protein serine/threonine kinase binding / 14-3-3 protein binding / T-tubule / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / negative regulation of protein ubiquitination / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / enzyme activator activity / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / cell periphery / establishment of localization in cell / neuromuscular junction / positive regulation of insulin secretion / SH3 domain binding / MAPK cascade / cellular response to prostaglandin E stimulus / cellular response to hypoxia / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cytoskeleton / protein kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / intracellular signal transduction / Golgi membrane / signaling receptor binding / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / enzyme binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein kinase C, epsilon / Novel protein kinase C epsilon, catalytic domain / Protein kinase C, delta/epsilon/eta/theta types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) ...Protein kinase C, epsilon / Novel protein kinase C epsilon, catalytic domain / Protein kinase C, delta/epsilon/eta/theta types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C2 domain / C2 domain profile. / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / C2 domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein kinase C epsilon type
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS RATTUS (エジプトネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Ochoa, W.F. / Garcia-Garcia, J. / Fita, I. / Corbalan-Garcia, S. / Verdaguer, N. / Gomez-Fernandez, J.C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Structure of the C2 Domain from Novel Protein Kinase Cepsilon. A Membrane Binding Model for Ca(2+ )-Independent C2 Domains
著者: Ochoa, W.F. / Garcia-Garcia, J. / Fita, I. / Corbalan-Garcia, S. / Verdaguer, N. / Gomez-Fernandez, J.C.
履歴
登録2001年9月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN KINASE C, EPSILON TYPE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2222
ポリマ－15,1981
非ポリマー241
水1,928107
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)40.300, 56.500, 60.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN KINASE C, EPSILON TYPE / PROTEIN KINASE C / NPKC-EPSILON


分子量: 15198.134 Da / 分子数: 1 / 断片: C2 DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) RATTUS RATTUS (エジプトネズミ)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P09216
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化pH: 7.6
詳細: 16% PEG8000, 0.1M HEPES PH=7.5, 0.2M MGCL2., pH 7.60
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
18 mg/mlprotein1drop
22 mg/mlDCPS1dropor DCPA
316 %(w/v)PEG80001reservoir
4100 mMHEPES1reservoir
50.2 M1reservoirMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.993
検出器日付: 1999年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.993 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→20 Å / Num. obs: 8248 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 23.1
反射 シェル最高解像度: 1.7 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 98
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. obs: 15661 / % possible obs: 98 % / Rmerge(I) obs: 0.06
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.245

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CCP4位相決定
SHARP位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.7→20 Å / 交差検証法: 15661 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 -10 %
Rwork0.234 --
obs0.234 15661 98 %
溶媒の処理溶媒モデル: DM
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1057 0 1 107 1165
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Total num. of bins used: 10 /
反射数%反射
Rwork1400 -
obs-90 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 0
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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