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- PDB-1glu: CRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS OF THE INTERACTION OF THE GLUCOCORTICOI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1glu
タイトルCRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS OF THE INTERACTION OF THE GLUCOCORTICOID RECEPTOR WITH DNA
要素
  • DNA (5'-D(*CP*CP*AP*GP*AP*AP*CP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*GP*TP*TP*C P*TP*G)-3')
  • PROTEIN (GLUCOCORTICOID RECEPTOR)
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / PROTEIN-DNA COMPLEX / DOUBLE HELIX / TRANSCRIPTION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear receptor-mediated corticosteroid signaling pathway / positive regulation of nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / muscle atrophy / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / negative regulation of synaptic plasticity / response to inactivity / negative regulation of long-term synaptic depression / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / regulation of glucocorticoid biosynthetic process / nuclear glucocorticoid receptor activity ...nuclear receptor-mediated corticosteroid signaling pathway / positive regulation of nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / muscle atrophy / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / negative regulation of synaptic plasticity / response to inactivity / negative regulation of long-term synaptic depression / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / regulation of glucocorticoid biosynthetic process / nuclear glucocorticoid receptor activity / SUMOylation of intracellular receptors / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / steroid hormone binding / Nuclear Receptor transcription pathway / response to mercury ion / glucocorticoid metabolic process / hormone binding / neuroinflammatory response / mammary gland duct morphogenesis / microglia differentiation / cellular response to magnesium ion / astrocyte differentiation / maternal behavior / response to arsenic-containing substance / negative regulation of vascular permeability / positive regulation of glutamate secretion / cellular response to glucocorticoid stimulus / motor behavior / response to corticosterone / positive regulation of dendritic spine development / adrenal gland development / regulation of gluconeogenesis / cellular response to steroid hormone stimulus / response to dexamethasone / androgen metabolic process / regulation of glucose metabolic process / estrogen response element binding / postsynaptic density, intracellular component / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / response to electrical stimulus / core promoter sequence-specific DNA binding / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / heat shock protein binding / steroid binding / TBP-class protein binding / Hsp70 protein binding / cellular response to dexamethasone stimulus / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / response to activity / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / synaptic transmission, glutamatergic / female pregnancy / response to insulin / Hsp90 protein binding / lung development / receptor tyrosine kinase binding / positive regulation of miRNA transcription / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / spindle / response to calcium ion / nuclear receptor activity / circadian rhythm / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of neuron apoptotic process / regulation of cell population proliferation / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / protein-containing complex assembly / double-stranded DNA binding / gene expression / dendritic spine / sequence-specific DNA binding / transcription coactivator activity / nuclear speck / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / centrosome / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / chromatin / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glucocorticoid receptor / Glucocorticoid receptor / Erythroid Transcription Factor GATA-1, subunit A / Erythroid Transcription Factor GATA-1; Chain A / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. ...Glucocorticoid receptor / Glucocorticoid receptor / Erythroid Transcription Factor GATA-1, subunit A / Erythroid Transcription Factor GATA-1; Chain A / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Glucocorticoid receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Luisi, B.F. / Xu, W.X. / Otwinowski, Z. / Freedman, L.P. / Yamamoto, K.R. / Sigler, P.B.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1991
タイトル: Crystallographic analysis of the interaction of the glucocorticoid receptor with DNA.
著者: Luisi, B.F. / Xu, W.X. / Otwinowski, Z. / Freedman, L.P. / Yamamoto, K.R. / Sigler, P.B.
履歴
登録1992年8月30日登録サイト: BNL / 処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月22日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: DNA (5'-D(*CP*CP*AP*GP*AP*AP*CP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*GP*TP*TP*C P*TP*G)-3')
D: DNA (5'-D(*CP*CP*AP*GP*AP*AP*CP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*GP*TP*TP*C P*TP*G)-3')
A: PROTEIN (GLUCOCORTICOID RECEPTOR)
B: PROTEIN (GLUCOCORTICOID RECEPTOR)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1398
ポリマ－29,8774
非ポリマー2624
水73941
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.500, 95.700, 120.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: LYS A 435 - PRO A 436 OMEGA ANGLE = 121.694 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATIO

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*CP*AP*GP*AP*AP*CP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*GP*TP*TP*C P*TP*G)-3')


分子量: 5804.773 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#2: タンパク質 PROTEIN (GLUCOCORTICOID RECEPTOR)


分子量: 9133.866 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: LIVER
遺伝子 (発現宿主): GENE FRAGMENT (AMINO ACIDS 440 TO 525)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06536
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE FIRST SIX AMINO ACID RESIDUES ARE CLONAL LINKERS, THEY ARE DIFFERENT FROM THE NATURAL SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.89 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6 / 詳細: pH 6.00, VAPOR DIFFUSION, temperature 281.00K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1WATER11
2MG SULFATE11
3NACL11
4NA CACODYLATE11
5SPERMINE11
6ZNCL211
7WATER12
8MPD/ETOH12
9NACL12
10NA CACODYLATE12
結晶化
*PLUS
温度: 8 ℃ / pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.07 mMDNA1dropduplex
20.14 mM440-5251drop
31.8 mM1dropMgSO4
425 mM1dropNaCl
518 mMsodium cacodylate1drop
61.8 mMspermine1drop
70.002 mM1dropZnCl2
80.2 M1reservoirNaCl
924 mMsodium cacodylate1reservoir
108 %MPD1reservoircan be replaced with ethanol

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データ収集

回折平均測定温度: 263 K
放射光源由来: 回転陽極
検出器タイプ: SDMS / 検出器: AREA DETECTOR
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLOR精密化
PROLSQ精密化
精密化Rfactor Rwork: 0.196 / Rfactor obs: 0.196 / 最高解像度: 2.9 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1256 770 4 41 2071
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 6.5 Å / Num. reflection obs: 7669 / Rfactor obs: 0.196
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 2.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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