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万見
- PDB-1glm: REFINED CRYSTAL STRUCTURES OF GLUCOAMYLASE FROM ASPERGILLUS AWAMO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1glm
タイトルREFINED CRYSTAL STRUCTURES OF GLUCOAMYLASE FROM ASPERGILLUS AWAMORI VAR. X100
要素GLUCOAMYLASE-471
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glucan 1,4-alpha-glucosidase / glucan 1,4-alpha-glucosidase activity / starch binding / fungal-type vacuole / polysaccharide catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glucoamylase, starch-binding / Glucoamylase, CBM20 domain / Glucoamylase / : / Glucoamylase active site region signature. / GH15-like domain / Glycosyl hydrolases family 15 / Carbohydrate binding module family 20 / Starch binding domain / CBM20 (carbohydrate binding type-20) domain profile. ...Glucoamylase, starch-binding / Glucoamylase, CBM20 domain / Glucoamylase / : / Glucoamylase active site region signature. / GH15-like domain / Glycosyl hydrolases family 15 / Carbohydrate binding module family 20 / Starch binding domain / CBM20 (carbohydrate binding type-20) domain profile. / Starch binding domain / Carbohydrate-binding-like fold / Glycosyltransferase - #10 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Immunoglobulin-like fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / Glucoamylase
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus awamori (カビ)
手法X線回折 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Aleshin, A.E. / Hoffman, C. / Firsov, L.M. / Honzatko, R.B.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Refined crystal structures of glucoamylase from Aspergillus awamori var. X100.
著者: Aleshin, A.E. / Hoffman, C. / Firsov, L.M. / Honzatko, R.B.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Refined Structure for the Complex of Acarbose with Glucoamylase from Aspergillus Awamori Var. X100 to 2.4A Resolution
著者: Aleshin, A.E. / Firsov, L.M. / Honzatko, R.B.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Refined Structure of the Complex of 1-Deoxynojirimycin with Glucoamylase from Aspergillus Awamori Var. X100 to 2.4 Angstroms Resolution
著者: Harris, E.M.S. / Aleshin, A.E. / Firsov, L.M. / Honzatko, R.B.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1992
タイトル: Crystal Structure of Glucoamylase from Aspergillus Awamori Var. X100
著者: Aleshin, A.E. / Golubev, A. / Firsov, L.M. / Honzatko, R.B.
履歴
登録1994年4月25日処理サイト: BNL
改定 1.01994年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.pdbx_PDB_ins_code / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.PDB_ins_code / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOAMYLASE-471
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,56013
ポリマ－50,4511
非ポリマー4,11012
水10,106561
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)116.800, 104.400, 48.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: GLY 23 - ALA 24 OMEGA = 1.53 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
2: CIS PROLINE - PRO 46 / 3: CIS PROLINE - PRO 123
4: RESIDUES ASN 171 AND ASN 395 ARE SITES OF N-GLYCOSYLATION.
5: RESIDUES SER 443, SER 444, THR 452, SER 453, SER 455, THR 457, SER 459, SER 460, THR 462, AND THR 464 ARE SITES OF O-GLYCOSYLATION.

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要素

#1: タンパク質 GLUCOAMYLASE-471


分子量: 50450.730 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aspergillus awamori (カビ) / 参照: UniProt: P69327, glucan 1,4-alpha-glucosidase
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-3DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-2-2/a4-b1_b4-c1_c3-d1_d2-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1397.245 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-2DManpa1-3[DManpa1-3DManpa1-6]DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,8,7/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-2-2-2-2-2/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-g1_d2-e1_e2-f1_g3-h1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 561 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUE NUMBER 102 IS SKIPPED SO THAT THE NUMBERING OF THE RESIDUES IS CONSISTENT WITH GLUCOAMYLASE ...RESIDUE NUMBER 102 IS SKIPPED SO THAT THE NUMBERING OF THE RESIDUES IS CONSISTENT WITH GLUCOAMYLASE FROM ASPERGILLUS NIGER. RESIDUE NUMBERS 141, 240, 319, 320 AND 445 HAVE THE AMINO ACID TYPE CORRESPONDING TO THE GLUCOAMYLASE FROM ASPERGILLUS NIGER, RATHER THAN THAT OF ASPARGILLUS AWAMORI VAR. KAWACHI. THE RESULTING SEQUENCE DIFFERS FROM THE ASPERGILLUS NIGER SEQUENCE (PIR REFERENCE ALASG4) AT THE FOLLOWING POSITION: PIR RESIDUE PDB SEQRES NAME NUMBER NAME CHAIN SEQ LEU 84 ILE 60

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.06 %
結晶化
*PLUS
pH: 5.95 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
250 mMpotassium phosphate1drop
313 %(w/v)PEG60001drop
450 mMphosphate1reservoir
530 %(w/v)PEG60001reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / Num. all: 24005 / Num. obs: 20905 / Num. measured all: 57478 / Rmerge(I) obs: 0.035

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.4→10 Å / σ(F): 1 /
Rfactor反射数
obs0.122 20407
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3562 0 265 561 4388
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0120.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0280.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0380.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.591
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.0041.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.8422
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.7813
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0110.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1380.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2220.25
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.1520.25
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.1820.25
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.13
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor1415
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor28.120
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.122
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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