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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1glg
タイトルCRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS OF THE EPIMERIC AND ANOMERIC SPECIFICITY OF THE PERIPLASMIC TRANSPORT(SLASH)CHEMOTACTIC PROTEIN RECEPTOR FOR D-GLUCOSE AND D-GALACTOSE
要素GALACTOSE/GLUCOSE-BINDING PROTEIN
キーワードGALACTOSE-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


methylgalactoside transport / galactose transmembrane transport / carbohydrate transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / carbohydrate binding / periplasmic space / calcium ion binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
D-galactose-binding periplasmic protein MglB-like, PBP domain / : / Periplasmic binding protein / Periplasmic binding protein domain / Response regulator / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-galactopyranose / D-galactose-binding periplasmic protein / D-galactose/methyl-galactoside binding periplasmic protein MglB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Vyas, M.N. / Vyas, N.K. / Quiocho, F.A.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Crystallographic analysis of the epimeric and anomeric specificity of the periplasmic transport/chemosensory protein receptor for D-glucose and D-galactose.
著者: Vyas, M.N. / Vyas, N.K. / Quiocho, F.A.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1991
タイトル: Comparison of the Periplasmic Receptors for L-Arabinose, D-Galactose, and D-Ribose
著者: Vyas, N.K. / Vyas, M.N. / Quiocho, F.A.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1988
タイトル: Sugar and Signal-Transducer Binding Sites of the Escherichia Coli Galactose Receptor Protein
著者: Vyas, N.K. / Vyas, M.N. / Quiocho, F.A.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1987
タイトル: A Novel Calcium Binding Site in the Galactose-Binding Protein of Bacterial Transport and Chemotaxis
著者: Vyas, N.K. / Vyas, M.N. / Quiocho, F.A.
履歴
登録1993年12月27日処理サイト: BNL
改定 1.01994年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GALACTOSE/GLUCOSE-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6283
ポリマ－33,4081
非ポリマー2202
水3,873215
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.980, 37.090, 61.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.83, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 GALACTOSE/GLUCOSE-BINDING PROTEIN


分子量: 33407.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02927, UniProt: P0AEE5*PLUS
#2: 糖 ChemComp-GAL / beta-D-galactopyranose / beta-D-galactose / D-galactose / galactose


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGalpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-galactopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GalpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GalSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.59 %
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: Quiocho, F.A., (1979) J. Mol. Biol., 133, 181.

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. measured all: 19700 / Rmerge(I) obs: 0.059
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.07 Å

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 2→10 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
obs0.167 12145
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2348 0 13 215 2576
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0140.015
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0380.025
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0530.04
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.971
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.61.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.381.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.142
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.010.01
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0550.05
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1950.5
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.1890.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.1530.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor8.53
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor20.915
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor33.320
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 17.94 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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