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- PDB-1gld: CATION PROMOTED ASSOCIATION (CPA) OF A REGULATORY AND TARGET PROT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gld
タイトルCATION PROMOTED ASSOCIATION (CPA) OF A REGULATORY AND TARGET PROTEIN IS CONTROLLED BY PHOSPHORYLATION
要素
  • GLUCOSE-SPECIFIC PROTEIN IIIGlc
  • GLYCEROL KINASE
キーワードPHOSPHOTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of carbohydrate metabolic process / regulation of carbohydrate utilization / glycerol-3-phosphate metabolic process / negative regulation of maltose transport / enzyme IIA-maltose transporter complex / negative regulation of transmembrane transport / glycerol kinase / glycerol kinase activity / glycerol metabolic process / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system ...negative regulation of carbohydrate metabolic process / regulation of carbohydrate utilization / glycerol-3-phosphate metabolic process / negative regulation of maltose transport / enzyme IIA-maltose transporter complex / negative regulation of transmembrane transport / glycerol kinase / glycerol kinase activity / glycerol metabolic process / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / transmembrane transporter complex / glycerol catabolic process / kinase activity / DNA damage response / zinc ion binding / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / PTS EIIA domains phosphorylation site signature 1. / Phosphotransferase system, sugar-specific permease EIIA type 1 / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system, EIIA 1 / PTS_EIIA type-1 domain profile. / FGGY family of carbohydrate kinases signature 1. / Glycerol kinase / Glucose Permease (Domain IIA) / Glucose Permease (Domain IIA) / FGGY family of carbohydrate kinases signature 2. ...: / PTS EIIA domains phosphorylation site signature 1. / Phosphotransferase system, sugar-specific permease EIIA type 1 / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system, EIIA 1 / PTS_EIIA type-1 domain profile. / FGGY family of carbohydrate kinases signature 1. / Glycerol kinase / Glucose Permease (Domain IIA) / Glucose Permease (Domain IIA) / FGGY family of carbohydrate kinases signature 2. / Carbohydrate kinase, FGGY, conserved site / Carbohydrate kinase, FGGY / Carbohydrate kinase, FGGY, N-terminal / FGGY family of carbohydrate kinases, N-terminal domain / Carbohydrate kinase, FGGY, C-terminal / FGGY family of carbohydrate kinases, C-terminal domain / Duplicated hybrid motif / ATPase, nucleotide binding domain / Distorted Sandwich / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE / : / Glycerol kinase / PTS system glucose-specific EIIA component
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.93 Å
データ登録者Feese, M.D. / Meadow, N.D. / Roseman, S. / Pettigrew, D.W. / Remington, S.J.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1994
タイトル: Cation-promoted association of a regulatory and target protein is controlled by protein phosphorylation.
著者: Feese, M. / Pettigrew, D.W. / Meadow, N.D. / Roseman, S. / Remington, S.J.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1993
タイトル: Three-Dimensional Structure of the Regulatory Complex of Escherichia Coli III-Glc with Glycerol Kinase
著者: Hurley, J.H. / Worthylake, D. / Faber, H.R. / Meadow, N.D. / Roseman, S. / Pettigrew, D.W. / Remington, S.J.
履歴
登録1994年3月7日処理サイト: BNL
改定 1.01994年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: GLUCOSE-SPECIFIC PROTEIN IIIGlc
G: GLYCEROL KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,9565
ポリマ－74,3042
非ポリマー6523
水30617
1
F: GLUCOSE-SPECIFIC PROTEIN IIIGlc
G: GLYCEROL KINASE
ヘテロ分子

F: GLUCOSE-SPECIFIC PROTEIN IIIGlc
G: GLYCEROL KINASE
ヘテロ分子

F: GLUCOSE-SPECIFIC PROTEIN IIIGlc
G: GLYCEROL KINASE
ヘテロ分子

F: GLUCOSE-SPECIFIC PROTEIN IIIGlc
G: GLYCEROL KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)299,82620
ポリマ－297,2178
非ポリマー2,60912
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)122.980, 125.870, 134.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO G 354
詳細THE CRYSTAL CONTAINS TETRAMERS OF THE GLYCEROL KINASE/III-GLC COMPLEX WITH 222 POINT-GROUP SYMMETRY. THE TETRAMER IS LOCATED AT THE INTERSECTION OF THREE CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AXES. THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS WILL PRODUCE A TETRAMER OF THE COMPLEX WHEN APPLIED TO THE COORDINATES IN THIS ENTRY: TRANSFORM 1 (-X, 1-Y, Z) -1.0 0.0 0.0 0.0 0.0 -1.0 0.0 125.87 0.0 0.0 1.0 0.0 TRANSFORM 2 ( X, 1-Y, -Z) 1.0 0.0 0.0 0.0 0.0 -1.0 0.0 125.87 0.0 0.0 1.0 0.0 TRANSFORM 3 (-X, Y, -Z) -1.0 0.0 0.0 0.0 0.0 1.0 0.0 0.0 0.0 0.0 -1.0 0.0

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 FG

#1: タンパク質 GLUCOSE-SPECIFIC PROTEIN IIIGlc


分子量: 18141.834 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P69783, protein-Npi-phosphohistidine-sugar phosphotransferase
#2: タンパク質 GLYCEROL KINASE


分子量: 56162.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6F3, glycerol kinase

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非ポリマー , 4種, 20分子

#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-G3H / GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE


分子量: 170.058 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7O6P
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.86 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.1 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mMcation chloride1reservoir
220 mMADP1reservoir
350 mMG3P1reservoir
40.6 Msodium acetate1reservoir
5100 mMMES1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア名称: TNT / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.93→14.6 Å / Rfactor obs: 0.134 / σ(F): 0
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.93→14.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4902 0 38 17 4957
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.957
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.134
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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