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万見
- PDB-1gl9: Archaeoglobus fulgidus reverse gyrase complexed with ADPNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gl9
タイトルArchaeoglobus fulgidus reverse gyrase complexed with ADPNP
要素REVERSE GYRASE
キーワードTOPOISOMERASE / DNA SUPERCOILING / ARCHAEA / HELICASE
機能・相同性
機能・相同性情報


reverse gyrase activity / Isomerases; Isomerases altering macromolecular conformation; Enzymes altering nucleic acid conformation / DNA negative supercoiling activity / DNA topological change / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / ATP hydrolysis activity / DNA binding ...reverse gyrase activity / Isomerases; Isomerases altering macromolecular conformation; Enzymes altering nucleic acid conformation / DNA negative supercoiling activity / DNA topological change / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
reverse gyrase domain / Phenylalanyl-tRNA Synthetase; Chain B, domain 1 - #120 / EV matrix protein fold - #20 / Reverse gyrase / Reverse gyrase, TOPRIM domain / Zinc finger reverse gyrase N-terminal-type profile. / Zinc finger reverse gyrase C-terminal-type profile. / EV matrix protein fold / Topoisomerase I; domain 2 / Topoisomerase I, domain 2 ...reverse gyrase domain / Phenylalanyl-tRNA Synthetase; Chain B, domain 1 - #120 / EV matrix protein fold - #20 / Reverse gyrase / Reverse gyrase, TOPRIM domain / Zinc finger reverse gyrase N-terminal-type profile. / Zinc finger reverse gyrase C-terminal-type profile. / EV matrix protein fold / Topoisomerase I; domain 2 / Topoisomerase I, domain 2 / Rossmann fold - #140 / Topoisomerase I; domain 4 / Topoisomerase I, domain 4 / Anthopleurin-A / Phenylalanyl-tRNA Synthetase; Chain B, domain 1 / Topoisomerase (Topo) IA-type catalytic domain profile. / DNA topoisomerase, type IA, domain 2 / DNA topoisomerase, type IA, DNA-binding domain / DNA topoisomerase, type IA, central / DNA topoisomerase, type IA, central region, subdomain 1 / DNA topoisomerase, type IA, central region, subdomain 3 / DNA topoisomerase, type IA, core domain / DNA topoisomerase / Bacterial DNA topoisomeraes I ATP-binding domain / Bacterial DNA topoisomerase I DNA-binding domain / TOPRIM / Toprim domain / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / Single Sheet / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Reverse gyrase
類似検索 - 構成要素
生物種ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Rodriguez, A.C. / Stock, D.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of Reverse Gyrase: Insights Into the Positive Supercoiling of DNA.
著者: Rodriguez, A.C. / Stock, D.
履歴
登録2001年8月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: REVERSE GYRASE
C: REVERSE GYRASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)244,1316
ポリマ－243,0702
非ポリマー1,0614
水00
1
B: REVERSE GYRASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,0663
ポリマ－121,5351
非ポリマー5312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: REVERSE GYRASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,0663
ポリマ－121,5351
非ポリマー5312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)132.410, 68.690, 134.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.70, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.98909, -0.06165, -0.13379), (0.06839, 0.99658, 0.04638), (0.13047, -0.05502, 0.98992)
ベクター: -7.58849, -11.07901, 31.31255)

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要素

#1: タンパク質 REVERSE GYRASE / TOP-RG


分子量: 121535.023 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ADENYLYLIMIDODIPHOSPHATE (ADPNP) / 由来: (組換発現) ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (古細菌) / 株: VC-16 / 解説: GERMAN COLLECTION OF MICROORGANISMS (DSMZ) / プラスミド: PRET3A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: O29238
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
構成要素の詳細CHAIN B ENGINEERED MUTATION PRO719LEU, LEU1046MET. RESIDUES N-TERMINAL TO B31 IN MOLECULE B, AND TO ...CHAIN B ENGINEERED MUTATION PRO719LEU, LEU1046MET. RESIDUES N-TERMINAL TO B31 IN MOLECULE B, AND TO RESIDUE C32 IN MOLECULE C HAVE BEEN MODELLED AS POLYALANINE. THEIR IDENTITY AND NUMBERING IN THE PROTEIN SEQUENCE IS ARBITRARY.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.7 %
結晶化pH: 6
詳細: 15% PEG 1000, 15% ETHYLENE GLYCOL 100 MM CACODYLATE (PH 6),2MM ADPNP
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mMTris-HCl1droppH8.0
2200 mM1dropNaCl
310 mM1dropMgCl2
41 mMEDTA1drop
50.02 %1dropNaN3
610 mg/mlprotein1drop
715 %PEG10001reservoir
8100 mMcacodylate1reservoirpH6.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9686
検出器タイプ: ADSC / 日付: 2001年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→34 Å / Num. obs: 38400 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 81 Å2 / Rsym value: 0.102 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル解像度: 3.2→3.35 Å / 冗長度: 2.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.321 / % possible all: 96.7
反射
*PLUS
最低解像度: 34 Å / Num. obs: 38401 / Rmerge(I) obs: 0.102
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.7 % / Rmerge(I) obs: 0.321

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS1.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GKU

1gku


解像度: 3.2→34 Å / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MLF
詳細: RESIDUES N-TERMINAL TO B31 IN MOLECULE B, AND TO RESIDUE C32 IN MOLECULE C HAVE BEEN MODELLED AS POLYALANINE. THEIR IDENTITY AND NUMBERING IN THE PROTEIN SEQUENCE IS ARBITRARY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.332 1916 4.8 %RANDOM
Rwork0.256 ---
obs0.256 38400 96.6 %-
溶媒の処理Bsol: 59.5563 Å2 / ksol: 0.285991 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 75.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.642 Å20 Å2-27.593 Å2
2--9.01 Å20 Å2
3----4.367 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.59 Å0.43 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.55 Å0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16334 0 64 0 16398
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6
Refine LS restraints NCSWeight Biso : 10 / Weight position: 15
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.385 209 5.3 %
Rwork0.326 3494 -
obs--93.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4ANP_XPLOR_PAR.TXT
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 34 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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