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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ggg | ||||||
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タイトル | GLUTAMINE BINDING PROTEIN OPEN LIGAND-FREE STRUCTURE | ||||||
要素 | GLUTAMINE BINDING PROTEIN | ||||||
キーワード | BINDING PROTEIN / AMINO-ACID TRANSPORT / GLNBP / OPEN FORM | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glutamine binding / L-glutamine import across plasma membrane / amino acid transport / ligand-gated monoatomic ion channel activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 反復単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.3 Å | ||||||
データ登録者 | Hsiao, C.-D. / Sun, Y.-J. / Rose, J. / Wang, B.-C. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996 タイトル: The crystal structure of glutamine-binding protein from Escherichia coli. 著者: Hsiao, C.D. / Sun, Y.J. / Rose, J. / Wang, B.C. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994 タイトル: Crystals of Glutamine-Binding Protein in Various Conformational States 著者: Hsiao, C.D. / Sun, Y.J. / Rose, J. / Cottam, P.F. / Ho, C. / Wang, B.C. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989 タイトル: Preliminary Crystallographic Analysis of Glutamine-Binding Protein from Escherichia Coli 著者: Chen, P. / Rose, J. / Chung, Y.J. / Wang, B.C. / Shen, Q.C. / Cottam, P.F. / Ho, C. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ggg.cif.gz | 98.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ggg.ent.gz | 76.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ggg.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1ggg_validation.pdf.gz | 374.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1ggg_full_validation.pdf.gz | 389.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1ggg_validation.xml.gz | 11.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1ggg_validation.cif.gz | 18.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gg/1ggg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gg/1ggg | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 24980.359 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: THIS ENTRY REPRESENTS THE OPEN LIGAND FREE STRUCTURE 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: BK9MDG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10344, UniProt: P0AEQ3*PLUS #2: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | THIS ENTRY REPRESENTS THE LIGAND FREE "OPEN" FORM OF THE PROTEIN. UPON BINDING L-GLN, THE PROTEIN ...THIS ENTRY REPRESENTS | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 8.6 / 詳細: pH 8.6 | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法 | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 295 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1990年7月25日 / 詳細: SUPPER MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: NI FOIL / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.3→48.5 Å / Num. obs: 24247 / % possible obs: 92.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.0513 / Net I/σ(I): 17.37 |
反射 シェル | 解像度: 2.3→2.46 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.2511 / Mean I/σ(I) obs: 2.045 / % possible all: 61 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 100231 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 反復単一同系置換・異常分散 解像度: 2.3→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
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原子変位パラメータ | Biso mean: 24.7 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.3 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→10 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Num. reflection obs: 21735 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 2.4 Å / % reflection Rfree: 0.37 % / Total num. of bins used: 8 / Num. reflection obs: 782 / Rfactor obs: 0.32 |