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万見
- PDB-1ggg: GLUTAMINE BINDING PROTEIN OPEN LIGAND-FREE STRUCTURE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ggg
タイトルGLUTAMINE BINDING PROTEIN OPEN LIGAND-FREE STRUCTURE
要素GLUTAMINE BINDING PROTEIN
キーワードBINDING PROTEIN / AMINO-ACID TRANSPORT / GLNBP / OPEN FORM
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine binding / L-glutamine import across plasma membrane / glutamine transport / ligand-gated monoatomic ion channel activity / amino acid binding / amino acid transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / membrane
類似検索 - 分子機能
Glutamine-binding periplasmic protein GlnH, type 2 periplasmic binding protein fold / Solute-binding protein family 3, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 signature. / Bacterial periplasmic substrate-binding proteins / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 ...Glutamine-binding periplasmic protein GlnH, type 2 periplasmic binding protein fold / Solute-binding protein family 3, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 signature. / Bacterial periplasmic substrate-binding proteins / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamine-binding periplasmic protein / Glutamine-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 反復単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Hsiao, C.-D. / Sun, Y.-J. / Rose, J. / Wang, B.-C.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: The crystal structure of glutamine-binding protein from Escherichia coli.
著者: Hsiao, C.D. / Sun, Y.J. / Rose, J. / Wang, B.C.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystals of Glutamine-Binding Protein in Various Conformational States
著者: Hsiao, C.D. / Sun, Y.J. / Rose, J. / Cottam, P.F. / Ho, C. / Wang, B.C.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: Preliminary Crystallographic Analysis of Glutamine-Binding Protein from Escherichia Coli
著者: Chen, P. / Rose, J. / Chung, Y.J. / Wang, B.C. / Shen, Q.C. / Cottam, P.F. / Ho, C.
履歴
登録1996年6月25日処理サイト: BNL
改定 1.01996年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMINE BINDING PROTEIN
B: GLUTAMINE BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9612
ポリマ－49,9612
非ポリマー00
水2,864159
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.300, 86.300, 81.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 GLUTAMINE BINDING PROTEIN / GLNBP


分子量: 24980.359 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THIS ENTRY REPRESENTS THE OPEN LIGAND FREE STRUCTURE
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: BK9MDG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10344, UniProt: P0AEQ3*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 159 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THIS ENTRY REPRESENTS THE LIGAND FREE "OPEN" FORM OF THE PROTEIN. UPON BINDING L-GLN, THE PROTEIN ...THIS ENTRY REPRESENTS THE LIGAND FREE "OPEN" FORM OF THE PROTEIN. UPON BINDING L-GLN, THE PROTEIN UNDERGOES A LARGE CONFORMATIONAL CHANGE RESULTING IN WHAT IS TERMED THE LIGAND BOUND "CLOSED FORM" CONFORMATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化pH: 8.6 / 詳細: pH 8.6
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
20.1 MTris-HCl1drop
350 %satammonium sulfate1drop
475 %satammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1990年7月25日 / 詳細: SUPPER MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FOIL / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→48.5 Å / Num. obs: 24247 / % possible obs: 92.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.0513 / Net I/σ(I): 17.37
反射 シェル解像度: 2.3→2.46 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.2511 / Mean I/σ(I) obs: 2.045 / % possible all: 61
反射
*PLUS
Num. measured all: 100231

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
反復単一同系置換位相決定
X-PLOR3.1精密化
XENGENV. 2.0データ削減
XENGENV. 2.0データスケーリング
精密化構造決定の手法: 反復単一同系置換・異常分散
解像度: 2.3→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 -10 %
Rwork0.203 --
obs0.203 23800 81 %
原子変位パラメータBiso mean: 24.7 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3587 0 0 159 3746
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 21735
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 2.4 Å / % reflection Rfree: 0.37 % / Total num. of bins used: 8 / Num. reflection obs: 782 / Rfactor obs: 0.32

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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