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- PDB-1geq: Entropic stabilization of the tryptophan synthase A-subunit from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1geq
タイトルEntropic stabilization of the tryptophan synthase A-subunit from a hyperthermophile, pyrococcus furiosus: X-ray analysis and calorimetry
要素TRYPTOPHAN SYNTHASE ALPHA-SUBUNIT
キーワードLYASE / Tryptophan Synthase alpha-Subunit / Hyperthermophile / Pyrococcus furiosus / X-ray Analysis / Stability / Calorimetry
機能・相同性
機能・相同性情報


tryptophan synthase / tryptophan synthase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tryptophan synthase, alpha chain / Tryptophan synthase, alpha chain, active site / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase alpha chain signature. / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tryptophan synthase alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Yutani, K. / Yamagata, Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Entropic stabilization of the tryptophan synthase alpha-subunit from a hyperthermophile, Pyrococcus furiosus. X-ray analysis and calorimetry.
著者: Yamagata, Y. / Ogasahara, K. / Hioki, Y. / Lee, S.J. / Nakagawa, A. / Nakamura, H. / Ishida, M. / Kuramitsu, S. / Yutani, K.
履歴
登録2000年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02000年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRYPTOPHAN SYNTHASE ALPHA-SUBUNIT
B: TRYPTOPHAN SYNTHASE ALPHA-SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0722
ポリマ－55,0722
非ポリマー00
水7,584421
1
A: TRYPTOPHAN SYNTHASE ALPHA-SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5361
ポリマ－27,5361
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: TRYPTOPHAN SYNTHASE ALPHA-SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5361
ポリマ－27,5361
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.013, 78.997, 170.964
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-372-

HOH

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要素

#1: タンパク質 TRYPTOPHAN SYNTHASE ALPHA-SUBUNIT


分子量: 27535.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / プラスミド: PA1974 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): E.COLI-109 / 参照: UniProt: Q8U094, tryptophan synthase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 421 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.02 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M MES-NaOH, 12% PEG 20000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 53.4 %
結晶化
*PLUS
温度: 10 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 MMes-NaOH1reservoir
212 %PEG200001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-18B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: WEISSENBERG / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1999年4月23日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→40 Å / Num. all: 31934 / Num. obs: 31934 / % possible obs: 94.2 % / 冗長度: 2.84 % / Rmerge(I) obs: 0.0353 / Net I/σ(I): 30.1
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 2.67 % / Rmerge(I) obs: 0.167 / Mean I/σ(I) obs: 7.3 / Num. unique all: 1557 / % possible all: 93.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 90544 / Rmerge(I) obs: 0.035
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.9 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHARP位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2→40 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(F): 2 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 1510 -RANDOM
Rwork0.198 ---
all-31426 --
obs-30701 90.8 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3817 0 0 421 4238
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
LS精密化 シェル解像度: 2→2.02 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.2707 57
Rwork0.238 -
obs-896

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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