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- PDB-1gd7: CRYSTAL STRUCTURE OF A BIFUNCTIONAL PROTEIN (CSAA) WITH EXPORT-RE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gd7
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A BIFUNCTIONAL PROTEIN (CSAA) WITH EXPORT-RELATED CHAPERONE AND TRNA-BINDING ACTIVITIES.
要素CSAA PROTEIN
キーワードRNA BINDING PROTEIN / OLIGONUCLEOTIDE-BINDING FOLD / FUNCTIONAL DIMER / HYDROPHOBIC CAVITY / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


Probable chaperone CsaA / : / tRNA-binding domain / Putative tRNA binding domain / tRNA-binding domain profile. / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Export-related chaperone
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Shibata, T. / Inoue, Y. / Vassylyev, D.G. / Kawaguchi, S. / Yokoyama, S. / Muller, J. / Linde, D. / Kuramitsu, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2001
タイトル: The crystal structure of the ttCsaA protein: an export-related chaperone from Thermus thermophilus.
著者: Kawaguchi, S. / Muller, J. / Linde, D. / Kuramitsu, S. / Shibata, T. / Inoue, Y. / Vassylyev, D.G. / Yokoyama, S.
履歴
登録2000年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CSAA PROTEIN
B: CSAA PROTEIN
C: CSAA PROTEIN
D: CSAA PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6604
ポリマ－47,6604
非ポリマー00
水5,909328
1
A: CSAA PROTEIN
B: CSAA PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8302
ポリマ－23,8302
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3290 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area10340 Å2
手法PISA
2
C: CSAA PROTEIN
D: CSAA PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8302
ポリマ－23,8302
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3240 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area10410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.715, 55.715, 167.064
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43
詳細The biological active assembly is a dimer of identical prtein subunits. There are two identical dimers in the asymmetric units with chain IDs: A-B and C-D.

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要素

#1: タンパク質
CSAA PROTEIN


分子量: 11914.991 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
プラスミド: PET15B-TTCSAA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9AQH8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 328 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: NaCl, Sodium Acetate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
114 mg/mlprotein1drop
23.8 M1reservoirNaCl
30.1 Msodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44B2 / 波長: 1
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 1999年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 34223 / Num. obs: 33368 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.191 / Num. unique all: 3321 / % possible all: 96.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 135225
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2→50 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The merohedral twinning fraction of 0.047 was used during refinement
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 1668 4.9988 %RANDOM
Rwork0.217 ---
all0.219 33368 --
obs0.219 33368 100 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3356 0 0 328 3684
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.54
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_impr_deg0.9
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 50 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.217
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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