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- PDB-1gc5: CRYSTAL STRUCTURE OF A NOVEL ADP-DEPENDENT GLUCOKINASE FROM THERM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gc5
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A NOVEL ADP-DEPENDENT GLUCOKINASE FROM THERMOCOCCUS LITORALIS
要素ADP-DEPENDENT GLUCOKINASE
キーワードTRANSFERASE / ALFA/BETA SANDWICHS / INDUCED-FITTING
機能・相同性
機能・相同性情報


ADP-specific glucose/glucosamine kinase / ADP-specific glucokinase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの） / glucokinase activity / glycolytic process / glucose metabolic process / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ADP-dependent glucose/glucosamine kinase, archaeal / Adenosine kinase, small domain - #20 / ADP-specific phosphofructokinase/glucokinase, archaeal / ADP-specific phosphofructokinase/glucokinase / ADP-specific Phosphofructokinase/Glucokinase conserved region / ADP-dependent kinase (ADPK) domain profile. / Adenosine kinase, small domain / Ribokinase / Ribokinase-like / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanine:D-glutamate ligase ...ADP-dependent glucose/glucosamine kinase, archaeal / Adenosine kinase, small domain - #20 / ADP-specific phosphofructokinase/glucokinase, archaeal / ADP-specific phosphofructokinase/glucokinase / ADP-specific Phosphofructokinase/Glucokinase conserved region / ADP-dependent kinase (ADPK) domain profile. / Adenosine kinase, small domain / Ribokinase / Ribokinase-like / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanine:D-glutamate ligase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP-dependent glucose/glucosamine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermococcus litoralis (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Ito, S. / Fushinobu, S. / Yoshioka, I. / Koga, S. / Matsuzawa, H. / Wakagi, T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Structural Basis for the ADP-Specificity of a Novel Glucokinase from a Hyperthermophilic Archaeon
著者: Ito, S. / Fushinobu, S. / Yoshioka, I. / Koga, S. / Matsuzawa, H. / Wakagi, T.
履歴
登録2000年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-DEPENDENT GLUCOKINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,0452
ポリマ－53,6181
非ポリマー4271
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)109.8, 109.8, 129.8
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
詳細The biological assembly is monomer.

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要素

#1: タンパク質 ADP-DEPENDENT GLUCOKINASE


分子量: 53618.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermococcus litoralis (古細菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q7M537, ADP-specific glucose/glucosamine kinase
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.79 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: potassium chloride, citrate, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mg/mlprotein1drop
21.8-2.0 M1reservoirNaCl
3100 mMsodium citrate1reservoir
42 mMADP1reservoir
510 mM1reservoirMg2+

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データ収集

回折平均測定温度: 286 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1
検出器タイプ: WEISSENBERG / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1999年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 167633 / Num. obs: 46477 / % possible obs: 77 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 33.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.177 / % possible all: 45.8
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / % possible obs: 77 % / Num. measured all: 167633

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
X-PLOR3.851精密化
精密化解像度: 2.3→6 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.252 1500 RANDOM
Rwork0.204 --
obs-30940 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3780 0 27 77 3884
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.414
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.008
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 6 Å / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.204
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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