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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 1g8c | ||||||
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| タイトル | STRUCTURE OF THE BOVINE ANTIMICROBIAL PEPTIDE INDOLICIDIN BOUND TO SODIUM DODECYL SULFATE MICELLES | ||||||
要素 | INDOLICIDIN | ||||||
キーワード | ANTIMICROBIAL PROTEIN / poly-L-proline II helix | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / defense response to fungus / lipopolysaccharide binding / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / innate immune response / extracellular space 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 手法 | 溶液NMR / distance geometry, simulated annealing | ||||||
データ登録者 | Rozek, A. / Friedrich, C.L. / Hancock, R.E. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000タイトル: Structure of the bovine antimicrobial peptide indolicidin bound to dodecylphosphocholine and sodium dodecyl sulfate micelles. 著者: Rozek, A. / Friedrich, C.L. / Hancock, R.E. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 1g8c.cif.gz | 83.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb1g8c.ent.gz | 58.2 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 1g8c.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 1g8c_validation.pdf.gz | 338.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 1g8c_full_validation.pdf.gz | 427.4 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 1g8c_validation.xml.gz | 6.9 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 1g8c_validation.cif.gz | 9.8 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g8/1g8c ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g8/1g8c | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 1g89C C: 同じ文献を引用 ( |
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| 類似構造データ | |
| その他のデータベース |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| NMR アンサンブル |
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要素
| #1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1908.299 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence occurs naturally in Bos taurus (bovine) neutrophils. The sequence is naturally amidated at C-terminus. 参照: UniProt: P33046 |
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| Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||
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| NMR実験 |
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| NMR実験の詳細 | Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear techniques |
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試料調製
| 詳細 | 内容: 2 mM indolicidin, 240 mM sodium dodecyl sulfate / 溶媒系: 10 mM phosphate buffer; 90% H2O, 10% D2O |
|---|---|
| 試料状態 | イオン強度: 240 mM SDS / pH: 4.7 / 圧: ambient / 温度: 310 K |
| 結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
| NMRスペクトロメーター |
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解析
| NMR software |
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| 精密化 | 手法: distance geometry, simulated annealing / ソフトェア番号: 1 詳細: The structures are based on 129 (non-redundant) NOE-derived distance restraints, 47 inter-residue and 82 intra-residue | ||||||||||||||||
| 代表構造 | 選択基準: closest to the average | ||||||||||||||||
| NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 16 |
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引用








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