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万見
- PDB-1g88: S4AFL3ARG515 MUTANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g88
タイトルS4AFL3ARG515 MUTANT
要素SMAD4
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / transcriptional factor (転写因子) / L3 loop mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cell proliferation involved in heart valve morphogenesis / female gonad morphogenesis / negative regulation of cardiac myofibril assembly / metanephric mesenchyme morphogenesis / nephrogenic mesenchyme morphogenesis / somite rostral/caudal axis specification / atrioventricular valve formation / activin responsive factor complex / mesendoderm development / SMAD4 MH2 Domain Mutants in Cancer ...positive regulation of cell proliferation involved in heart valve morphogenesis / female gonad morphogenesis / negative regulation of cardiac myofibril assembly / metanephric mesenchyme morphogenesis / nephrogenic mesenchyme morphogenesis / somite rostral/caudal axis specification / atrioventricular valve formation / activin responsive factor complex / mesendoderm development / SMAD4 MH2 Domain Mutants in Cancer / SMAD2/3 MH2 Domain Mutants in Cancer / positive regulation of luteinizing hormone secretion / regulation of hair follicle development / sebaceous gland development / SMAD protein complex / formation of anatomical boundary / epithelial cell migration / RUNX2 regulates bone development / positive regulation of follicle-stimulating hormone secretion / heteromeric SMAD protein complex / regulation of transforming growth factor beta2 production / neuron fate specification / filamin binding / epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / RUNX3 regulates BCL2L11 (BIM) transcription / endocardial cell differentiation / response to transforming growth factor beta / secondary palate development / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / brainstem development / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / atrioventricular canal development / cardiac conduction system development / positive regulation of extracellular matrix assembly / Germ layer formation at gastrulation / sulfate binding / Signaling by BMP / Formation of definitive endoderm / cellular response to BMP stimulus / activin receptor signaling pathway / outflow tract septum morphogenesis / Signaling by Activin / SMAD protein signal transduction / Signaling by NODAL / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / gastrulation with mouth forming second / I-SMAD binding / neural crest cell differentiation / endothelial cell activation / Cardiogenesis / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / branching involved in ureteric bud morphogenesis / embryonic digit morphogenesis / adrenal gland development / ventricular septum morphogenesis / interleukin-6-mediated signaling pathway / seminiferous tubule development / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / single fertilization / R-SMAD binding / uterus development / positive regulation of SMAD protein signal transduction / developmental growth / anatomical structure morphogenesis / 上皮間葉転換 / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / BMP signaling pathway / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / ovarian follicle development / extrinsic apoptotic signaling pathway / ERK1 and ERK2 cascade / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / collagen binding / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / transcription corepressor binding / 軸索誘導 / cellular response to glucose stimulus / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / transcription coactivator binding / negative regulation of cell growth / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of protein catabolic process / osteoblast differentiation / positive regulation of miRNA transcription / 精子形成 / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / in utero embryonic development / cell population proliferation / intracellular iron ion homeostasis / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding
類似検索 - 分子機能
Tumour Suppressor Smad4 - #10 / MAD homology, MH1 / Smad / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type ...Tumour Suppressor Smad4 - #10 / MAD homology, MH1 / Smad / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type / MH1 domain / Domain A in dwarfin family proteins / SMAD-like domain superfamily / Tumour Suppressor Smad4 / SMAD/FHA domain superfamily / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Chako, B.M. / Qin, B. / Lam, S.S. / Correia, J.J. / Lin, K.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: The L3 loop and C-terminal phosphorylation jointly define Smad protein trimerization.
著者: Chacko, B.M. / Qin, B. / Correia, J.J. / Lam, S.S. / de Caestecker, M.P. / Lin, K.
履歴
登録2000年11月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SMAD4
B: SMAD4
C: SMAD4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,0453
ポリマ－88,0453
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5230 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area31240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.855, 140.855, 194.613
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 SMAD4 / / DPC4


分子量: 29348.332 Da / 分子数: 3 / 断片: SMAD4 ACTIVE FRAGMENT / 変異: R515S / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13485

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.09 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
1100 mMHEPES12
2250 mMlithium sulfate12
310 %(v/v)PEG400012

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. all: 72845 / Num. obs: 19552 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 5.5 / 冗長度: 3.72 % / Biso Wilson estimate: 26.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.126 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.485 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / % possible all: 88
反射
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 72845
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3 Å / % possible obs: 88 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→40.5 Å / Data cutoff high absF: 191639.16 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2634 897 -RANDOM
Rwork0.203 ---
all0.19 19954 --
obs0.203 18416 92.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 12 Å2 / ksol: 0.323 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.39 Å20 Å20 Å2
2--0.39 Å20 Å2
3----0.78 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.32 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.43 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→40.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5431 0 0 0 5431
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Total num. of bins used: 6 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.276 2557 -
obs--88 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 26.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.82
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.276

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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