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- PDB-1g7e: NMR STRUCTURE OF N-DOMAIN OF ERP29 PROTEIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g7e
タイトルNMR STRUCTURE OF N-DOMAIN OF ERP29 PROTEIN
要素ENDOPLASMIC RETICULUM PROTEIN ERP29
キーワードCHAPERONE / alfa-beta structure / thioredoxin fold
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / protein secretion / negative regulation of protein secretion / smooth endoplasmic reticulum / response to endoplasmic reticulum stress / intracellular protein transport / melanosome / protein folding / protein-folding chaperone binding / positive regulation of protein phosphorylation ...regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / protein secretion / negative regulation of protein secretion / smooth endoplasmic reticulum / response to endoplasmic reticulum stress / intracellular protein transport / melanosome / protein folding / protein-folding chaperone binding / positive regulation of protein phosphorylation / endoplasmic reticulum lumen / negative regulation of gene expression / positive regulation of gene expression / cell surface / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Endoplasmic reticulum resident protein 29, C-terminal / ERp29, N-terminal / Endoplasmic reticulum resident protein 29 / Endoplasmic reticulum resident protein 29, C-terminal domain superfamily / Endoplasmic reticulum protein ERp29, C-terminal domain / ERp29, N-terminal domain / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily ...Endoplasmic reticulum resident protein 29, C-terminal / ERp29, N-terminal / Endoplasmic reticulum resident protein 29 / Endoplasmic reticulum resident protein 29, C-terminal domain superfamily / Endoplasmic reticulum protein ERp29, C-terminal domain / ERp29, N-terminal domain / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Endoplasmic reticulum resident protein 29
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
データ登録者Liepinsh, E. / Mkrtchian, S. / Barishev, M. / Sharipo, M. / Ingelman-Sundberg, M. / Otting, G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Thioredoxin fold as homodimerization module in the putative chaperone ERp29: NMR structures of the domains and experimental model of the 51 kDa dimer.
著者: Liepinsh, E. / Baryshev, M. / Sharipo, A. / Ingelman-Sundberg, M. / Otting, G. / Mkrtchian, S.
履歴
登録2000年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDOPLASMIC RETICULUM PROTEIN ERP29


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8751
ポリマ－13,8751
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the lowest energy,target function
代表モデルモデル #17lowest energy. model #1 was best after dyana calculations, model #17 was best after opal refinement

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要素

#1: タンパク質 ENDOPLASMIC RETICULUM PROTEIN ERP29


分子量: 13874.752 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P52555

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HNCA, HNCO, HN(CO)CA
1213D 15N-separated NOESY
1313D 13C-separated NOESY
2422D NOESY, 2D TOCSY, 2D DQF COSY
1511H-15N HSQC, 1H-13C HSQC
NMR実験の詳細Text: The signal assignment was determined using triple-resonance NMR spectroscopy. The structure was determined using standard 2D homonuclear techniques.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.3mM N-domain ERp29 U-15N,13C90% H2O/10% D2O
20.3mM N-domain ERp2990% H2O/10% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
10.14.7ambient 308 K
20.14.7ambient 308 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX6001
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.5Brukercollection
PROSA3.6Guentert解析
XEASY970326Bartelsデータ解析
DYANA1.5Guentert構造決定
OPAL2.6Luginbul精密化
MOLMOL2.6.0Koradiデータ解析
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The input for the final structure calculation of N-domain protein consisted of 1279 upper limit distance restraints and 358 dihedral angle restraints. 185 of the dihedral angle restraints ...詳細: The input for the final structure calculation of N-domain protein consisted of 1279 upper limit distance restraints and 358 dihedral angle restraints. 185 of the dihedral angle restraints reflected coupling constant information, while 173 of them had been derived by HABAS from NOE and steric restraints alone.
代表構造選択基準: lowest energy. model #1 was best after dyana calculations, model #17 was best after opal refinement
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy,target function
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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