[日本語] English
- PDB-1g59: GLUTAMYL-TRNA SYNTHETASE COMPLEXED WITH TRNA(GLU). -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g59
タイトルGLUTAMYL-TRNA SYNTHETASE COMPLEXED WITH TRNA(GLU).
要素
  • GLUTAMYL-TRNA SYNTHETASE
  • TRNA(GLU)
キーワードLIGASE/RNA / aminoacyl-tRNA synthetase / protein-RNA complex / transfer RNA / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / Structural Genomics / LIGASE-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate-tRNA ligase / glutamate-tRNA ligase activity / glutamyl-tRNA aminoacylation / tRNA binding / zinc ion binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding / Glutamate-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding domain 1 / Glutamate-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding domain, subdomain 1 / Arc Repressor Mutant, subunit A - #350 / Glutamate-tRNA ligase, bacterial/mitochondrial / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding domain, subdomain 2 / Glutamyl-tRNA synthetase / Anticodon binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding superfamily / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 2 ...Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding / Glutamate-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding domain 1 / Glutamate-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding domain, subdomain 1 / Arc Repressor Mutant, subunit A - #350 / Glutamate-tRNA ligase, bacterial/mitochondrial / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding domain, subdomain 2 / Glutamyl-tRNA synthetase / Anticodon binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding superfamily / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Glutamyl-trna Synthetase; Domain 2 / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 3 / Glutamyl-tRNA Synthetase; Domain 3 / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain / tRNA synthetases class I (E and Q), catalytic domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Arc Repressor Mutant, subunit A / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Glutamate--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Sekine, S. / Nureki, O. / Shimada, A. / Vassylyev, D.G. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / : 2001
タイトル: Structural basis for anticodon recognition by discriminating glutamyl-tRNA synthetase.
著者: Sekine, S. / Nureki, O. / Shimada, A. / Vassylyev, D.G. / Yokoyama, S.
履歴
登録2000年10月31日登録サイト: NDB / 処理サイト: NDB
改定 1.02001年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: TRNA(GLU)
D: TRNA(GLU)
A: GLUTAMYL-TRNA SYNTHETASE
C: GLUTAMYL-TRNA SYNTHETASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,1704
ポリマ-156,1704
非ポリマー00
4,900272
1
B: TRNA(GLU)
A: GLUTAMYL-TRNA SYNTHETASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,0852
ポリマ-78,0852
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
D: TRNA(GLU)
C: GLUTAMYL-TRNA SYNTHETASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,0852
ポリマ-78,0852
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)109.98, 218.67, 134.67
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: RNA鎖 TRNA(GLU)


分子量: 24105.336 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#2: タンパク質 GLUTAMYL-TRNA SYNTHETASE


分子量: 53979.734 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
プラスミド: PK7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P27000, glutamate-tRNA ligase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 272 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: PEG1500, ammonium sulfate, Mops-Na, MPD, pH 6.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG150011
2ammonium sulfate11
3Mops-Na11
4MPD11
5MPD12
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
122 %1reservoir
237 mMMOPS-Na1reservoir
337 mMammonium sulfate1reservoir
41 %1reservoir
510 mM1reservoirMgCl2
65 mM2-mercaptoethanol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年2月20日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 251910 / Num. obs: 56248 / % possible obs: 88.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 35 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Rsym value: 0.109 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル解像度: 2.4→2.43 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Rsym value: 0.34 / % possible all: 71.7
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 251910
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 74 % / Rmerge(I) obs: 0.34

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1GLN
解像度: 2.4→30 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 2896 5 %random
Rwork0.218 ---
all0.219 56215 --
obs0.219 56215 88.4 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7626 3194 0 272 11092
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d33.69
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.708
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.51 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3819 288 5.4 %
Rwork0.313 5381 -
obs--72.3 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 30 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.218
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg33.69
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.708
LS精密化 シェル
*PLUS
% reflection Rfree: 5.4 % / Rfactor Rwork: 0.313

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る