[日本語] English
万見
- PDB-1g4y: 1.60 A CRYSTAL STRUCTURE OF THE GATING DOMAIN FROM SMALL CONDUCTA... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g4y
タイトル1.60 A CRYSTAL STRUCTURE OF THE GATING DOMAIN FROM SMALL CONDUCTANCE POTASSIUM CHANNEL COMPLEXED WITH CALCIUM-CALMODULIN
要素
  • CALCIUM-ACTIVATED POTASSIUM CHANNEL RSK2
  • CALMODULIN
キーワードSIGNALING PROTEIN / small-conductance calcium-activated potassium channel / calmodulin / calmodulin binding domain (CaMBD) / channel gating
機能・相同性
機能・相同性情報


Ca2+ activated K+ channels / regulation of store-operated calcium channel activity / small conductance calcium-activated potassium channel activity / : / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / calcium-activated potassium channel activity / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex ...Ca2+ activated K+ channels / regulation of store-operated calcium channel activity / small conductance calcium-activated potassium channel activity / : / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / calcium-activated potassium channel activity / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / positive regulation of potassium ion transport / inward rectifier potassium channel activity / establishment of protein localization to membrane / regulation of potassium ion transmembrane transport / positive regulation of DNA binding / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / alpha-actinin binding / calcineurin-mediated signaling / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of neuronal synaptic plasticity / protein phosphatase activator activity / postsynaptic cytosol / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / phosphatidylinositol 3-kinase binding / smooth endoplasmic reticulum / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / activation of adenylate cyclase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / enzyme regulator activity / regulation of calcium-mediated signaling / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel regulator activity / potassium ion transmembrane transport / T-tubule / sperm midpiece / calcium channel complex / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / response to amphetamine / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / protein serine/threonine kinase activator activity / sarcomere / regulation of cytokinesis / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / spindle microtubule / modulation of chemical synaptic transmission / calcium-mediated signaling / potassium ion transport / sarcolemma / Schaffer collateral - CA1 synapse / cellular response to type II interferon / Z disc / response to calcium ion / spindle pole / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / disordered domain specific binding / myelin sheath / growth cone / protein autophosphorylation / vesicle / dendritic spine / transmembrane transporter binding / postsynaptic membrane / calmodulin binding / neuron projection / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / neuronal cell body / centrosome / calcium ion binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / cell surface / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Helix Hairpins - #70 / Potassium channel domain / Ion channel / EF-hand ...Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Helix Hairpins - #70 / Potassium channel domain / Ion channel / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-1 / Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Schumacher, M.A. / Rivard, A. / Bachinger, H.P. / Adelman, J.P.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2001
タイトル: Structure of the gating domain of a Ca2+-activated K+ channel complexed with Ca2+/calmodulin.
著者: Schumacher, M.A. / Rivard, A.F. / Bachinger, H.P. / Adelman, J.P.
履歴
登録2001年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: CALCIUM-ACTIVATED POTASSIUM CHANNEL RSK2
R: CALMODULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0035
ポリマ－28,8272
非ポリマー1763
水3,585199
1
B: CALCIUM-ACTIVATED POTASSIUM CHANNEL RSK2
R: CALMODULIN
ヘテロ分子

B: CALCIUM-ACTIVATED POTASSIUM CHANNEL RSK2
R: CALMODULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,00610
ポリマ－57,6534
非ポリマー3526
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area12340 Å2
ΔGint-127 kcal/mol
Surface area23100 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)77.650, 66.690, 64.690
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.70, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-806-

HOH

21B-818-

HOH

詳細the relevant dimer is generated by crystallographic symmetry.

-
要素

#1: タンパク質 CALCIUM-ACTIVATED POTASSIUM CHANNEL RSK2


分子量: 12105.248 Da / 分子数: 1 / 断片: CALMODULIN-BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: RAT / プラスミド: PET23B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P70604
#2: タンパク質 CALMODULIN


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: RAT / プラスミド: PET33B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62161, UniProt: P0DP29*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.57 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: ammonium sulphate, lithium sulphate, citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mMTris-HCl1drop
250 mM1dropNaCl
310 mM1dropCaCl2
41.25 M1reservoirLi2SO4
50.5 Mammonium sulfate1reservoir
60.1 Mcitrate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年12月2日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double-crystal Si 111 crystals / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→40 Å / Num. all: 115320 / Num. obs: 40694 / % possible obs: 94.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rsym value: 5 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 5200 / Rsym value: 28.9 / % possible all: 87.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 115320

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
CNS精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換
開始モデル: room temp model

解像度: 1.6→40 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: engh and huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 4091 -random
Rwork0.221 ---
all0.212 43485 --
obs0.212 40687 93.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.023 Å0.02 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.262 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1838 0 7 199 2044
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.57
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 40 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor all: 0.221
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 4 Å2

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る