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万見
- PDB-1g2x: Sequence induced trimerization of krait PLA2: crystal structure o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g2x
タイトルSequence induced trimerization of krait PLA2: crystal structure of the trimeric form of krait PLA2
要素PHOSPHOLIPASE A2ホスホリパーゼA2
キーワードTOXIN (毒素) / Phospholipase A2 (ホスホリパーゼA2) / Homotrimer / Bungarus caeruleus
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase A2 activity / ホスホリパーゼA2 / arachidonic acid secretion / phospholipid metabolic process / lipid catabolic process / toxin activity / calcium ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / ホスホリパーゼA2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / ホスホリパーゼA2 / Phospholipase A2 domain / ホスホリパーゼA2 / ホスホリパーゼA2 / Phospholipase A2 domain ...Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / ホスホリパーゼA2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / ホスホリパーゼA2 / Phospholipase A2 domain / ホスホリパーゼA2 / ホスホリパーゼA2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Basic phospholipase A2 3 / Basic phospholipase A2 KPA2
類似検索 - 構成要素
生物種Bungarus caeruleus (コブラ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Singh, G. / Gourinath, S. / Sharma, S. / Bhanumathi, S. / Paramsivam, M. / Singh, T.P.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2005
タイトル: Sequence-induced trimerization of phospholipase A2: structure of a trimeric isoform of PLA2 from common krait (Bungarus caeruleus) at 2.5 A resolution.
著者: Singh, G. / Gourinath, S. / Saravanan, K. / Sharma, S. / Bhanumathi, S. / Betzel, C.h. / Srinivasan, A. / Singh, T.P.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Specific mutations in Krait PLA2 lead to dimerization of protein molecules: Crystal structure of Krait PLA2 at 2.1 resolution.
著者: Gourinath, S. / Singh, G. / Sharma, S. / Bhanumathi, S. / Betzel, C. / Paramsivam, M. / Srinivasan, A. / Singh, T.P.
#2: ジャーナル: To be Published
タイトル: Three-dimensional structure of a novel phospholipase A2 from Indian common krait at 2.45 resolution.
著者: Singh, G. / Gourinath, S. / Sharma, S. / Paramasivam, M. / Srinivasan, A. / Singh, T.P.
履歴
登録2000年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOLIPASE A2
B: PHOSPHOLIPASE A2
C: PHOSPHOLIPASE A2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9543
ポリマ－38,9543
非ポリマー00
水4,648258
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)80.949, 80.572, 57.098
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.35, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-178-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHOLIPASE A2 / ホスホリパーゼA2


分子量: 12984.620 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 28-145 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: NATURAL PROTEIN-ISOFORM / 由来: (天然) Bungarus caeruleus (コブラ) / Secretion: VENOM
参照: UniProt: Q9DF52, UniProt: Q6SLM0*PLUS, ホスホリパーゼA2
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 258 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.6 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 50 mM Tris.HCl, 3.0 M NaCl, 1mM NaN3, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 281.0K
結晶化
*PLUS
温度: 281 K / pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1droppH8.5
31.4 M1dropNaCl
41 mM1dropNaN3
52.8 M1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 180 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.98
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年8月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. all: 12779 / Num. obs: 12745 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.98 % / Biso Wilson estimate: 29.7 Å2 / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 2.45→2.6 Å / 冗長度: 4.98 % / Num. unique all: 12779 / Rsym value: 0.203 / % possible all: 99.6
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.091
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 2.6 Å / % possible obs: 99.6 % / Rmerge(I) obs: 0.203 / Mean I/σ(I) obs: 2.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 1FE5

1fe5


解像度: 2.5→14.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 13123.28 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Used weighted full matrix least squares procedure.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 644 5.1 %RANDOM
Rwork0.198 ---
all0.201 12779 --
obs0.198 12533 98.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 85.03 Å2 / ksol: 0.472 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.83 Å20 Å20.69 Å2
2--1.75 Å20 Å2
3----0.93 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.25 Å
Luzzati d res low-4 Å
Luzzati sigma a0.36 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→14.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2694 0 0 258 2952
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.6 Å / Rfactor Rfree error: 0.035 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 79 5.4 %
Rwork0.213 1372 -
obs--64.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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