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- PDB-1g1e: NMR STRUCTURE OF THE HUMAN MAD1 TRANSREPRESSION DOMAIN SID IN COM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g1e
タイトルNMR STRUCTURE OF THE HUMAN MAD1 TRANSREPRESSION DOMAIN SID IN COMPLEX WITH MAMMALIAN SIN3A PAH2 DOMAIN
要素
  • MAD1 PROTEIN
  • SIN3A
キーワードTRANSCRIPTION / Four-helix bundle / Protein-peptide Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to tert-butyl hydroperoxide / Regulation of MECP2 expression and activity / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in apoptosis / Mad-Max complex / response to methylglyoxal / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / SUMOylation of transcription cofactors / regulation of hormone levels / cerebral cortex neuron differentiation / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function ...cellular response to tert-butyl hydroperoxide / Regulation of MECP2 expression and activity / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in apoptosis / Mad-Max complex / response to methylglyoxal / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / SUMOylation of transcription cofactors / regulation of hormone levels / cerebral cortex neuron differentiation / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / negative regulation of circadian rhythm / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / Cytoprotection by HMOX1 / negative regulation of stem cell population maintenance / cellular response to dopamine / negative regulation of protein localization to nucleus / regulation of axon extension / type I interferon-mediated signaling pathway / Sin3-type complex / positive regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / hematopoietic progenitor cell differentiation / transcription regulator inhibitor activity / positive regulation of defense response to virus by host / transcription repressor complex / positive regulation of neuron differentiation / activation of innate immune response / negative regulation of cell migration / cellular response to glucose stimulus / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / kinetochore / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / rhythmic process / transcription corepressor activity / intracellular protein localization / heterochromatin formation / transcription regulator complex / in utero embryonic development / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / DNA replication / protein dimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / protein-containing complex binding / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Max dimerization protein 1 / Paired amphipathic helix / Paired amphipathic helix 2 (pah2 repeat) / Histone deacetylase interacting domain / Sin3, C-terminal / Transcriptional regulatory protein Sin3-like / Sin3 family co-repressor / C-terminal domain of Sin3a protein / Histone deacetylase (HDAC) interacting / Paired amphipathic helix ...Max dimerization protein 1 / Paired amphipathic helix / Paired amphipathic helix 2 (pah2 repeat) / Histone deacetylase interacting domain / Sin3, C-terminal / Transcriptional regulatory protein Sin3-like / Sin3 family co-repressor / C-terminal domain of Sin3a protein / Histone deacetylase (HDAC) interacting / Paired amphipathic helix / Paired amphipathic helix superfamily / Paired amphipathic helix repeat / PAH domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Max dimerization protein 1 / Paired amphipathic helix protein Sin3a
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / distance geometry, simulated annealing
Model type detailsminimized average
データ登録者Brubaker, K. / Cowley, S.M. / Huang, K. / Eisenman, R.N. / Radhakrishnan, I.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2000
タイトル: Solution structure of the interacting domains of the Mad-Sin3 complex: implications for recruitment of a chromatin-modifying complex.
著者: Brubaker, K. / Cowley, S.M. / Huang, K. / Loo, L. / Yochum, G.S. / Ayer, D.E. / Eisenman, R.N. / Radhakrishnan, I.
履歴
登録2000年10月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAD1 PROTEIN
B: SIN3A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3122
ポリマ－12,3122
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 25structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #15minimized average structure

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要素

#1: タンパク質・ペプチド MAD1 PROTEIN / MAX DIMERIZATION PROTEIN


分子量: 1968.302 Da / 分子数: 1
断片: SIN3 INTERACTION DOMAIN (SID) TRANSREPRESSION DOMAIN
由来タイプ: 合成
詳細: The peptide sequence was synthesized via automated methods. The sequence is naturally found in Homo sapiens (human).
参照: GenBank: 4505069, UniProt: Q05195*PLUS
#2: タンパク質 SIN3A


分子量: 10343.438 Da / 分子数: 1 / 断片: PAIRED AMPHIPATHIC HELIX 2 (PAH2 REPEAT) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PET24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q60520

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
121HNHA
1322D 13C,15N-double-half-filtered NOESY
1422D 13C-double-half-filtered NOESY
1533D 13C-separated NOESY
1633D HACAHB
1732D Spin-echo Difference for JNCgamma, JC'Cgamma
1813D HNHB
NMR実験の詳細Text: Interproton NOEs were assigned iteratively but manually during structure refinement.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.0 mM 1:1 SID unlabeled, PAH2 U-15N; 1.6 mM 1:1 SID unlabeled, PAH2 U-15N, U-13C.90% H2O/10% D2O
21.6 mM 1:1 SID unlabeled, PAH2 U-15N,13C; 20 mM phosphate buffer pH 6.0, 0.2% NaN390% H2O/10% D2O
31.6 mM 1:1 SID unlabeled, PAH2 U-15N,13C; 20 mM phosphate buffer pH 6.0, 0.2% NaN3100% D2O
試料状態イオン強度: 20 mM phosphate / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 300 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Felix98Molecular Simulations解析
Felix98Molecular Simulationsデータ解析
DYANA1.5Guntert, Wuthrich構造決定
CNS1Brunger精密化
精密化手法: distance geometry, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on 1612 unique distance constraints, 198 torsion angle constraints and 72 JHNHA coupling constant constraints.
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 25 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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